Yarga54.ru

Все о домашних любимчиках
0 просмотров
Рейтинг статьи
1 звезда2 звезды3 звезды4 звезды5 звезд
Загрузка...

Белки а б в г д

Задания по теме «Белки и его свойства» биология 10 класс

Как организовать дистанционное обучение во время карантина?

Помогает проект «Инфоурок»

Задания по теме: Белок-биополимер. Свойства и функции белка.

1.Сколько различных аминокислот входит в состав белков?

а) 8 б) 20 в) 300 г) более 500

2.Инсулин — это . (укажите все подходящие пункты).

а) мономер б) полимер в) полипептид г) радикал д) гормон ж) белок е) фермент з) аминокислота

3.Гемоглобин — это. (укажите все подходящие пункты).

а) мономер б) полимер в) полипептид г) радикал д) гормон ж) белок е) фермент з) аминокислота

4.Первичная структура белка зависит от:

а) водородных связей между аминокислотами б) порядка следования аминокислот

в) скручивания цепочки аминокислот в спираль г) сворачивания спиральной структуры в клубок

5.Образование вторичной структуры белка связано с:

а) определенной последовательностью аминокислот б) возникновением водородных связей в) закручиванием цепочки аминокислот в спираль г) сворачиванием спиральной цепочки аминокислот в клубок

6. При образовании третичной структуры в белке происходит:

а) образование из цепочек аминокислот клубков или нитей б) соединение аминокислот в определенном порядке в) образование спиралей и складок г) новая перестановка разных аминокислот в цепочке

6. Некоторые белки могут не иметь. структуры.

а) первичной в) третичной б) вторичной г) четвертичной

7.Вторичную структуру белка создают . связи.

а) пептидные б) водородные в) ионные г) ковалентные

8. Первичную структуру белка создают . связи.

а) ковалентные б) ионные в) водородные г) пептидные

10. Группа атомов, отличающая одну аминокислоту от другой:

а) пептид в) амин б) карбоксил г) радикал д) гидроксил е) карбонил

11. Пептидная связь образуется при участии:

а) радикала б) аминогруппы в) гидроксильной группы г) карбоксильной группы д) карбонильной группы

12. Молекулы белков отличаются друг от друга:

а) молекулярной массой б) числом аминокислот в) порядком соединения аминокислот г) пространственным расположением аминокислот

13. Антитело — это:

а) мономер б) полимер в) полипептид г) радикал д) гормон е) фермент ж) белок з) аминокислота

С наибольшей скоростью ферменты в организме человека работают при температуре . °С.

а) 4 б) 18 в) 30 г) 37 д) 43 е) 45

Необратимая денатурация боль-шинства белков в организме челове-ка начинается при температуре . °С.

а) 4 б) 18 в) 30 г) 37 д) 43 е) 45

Какую функцию выполняют фер-менты?

а) защитную б) регуляторную в) сигнальную г) структурную д) каталитическую е) транспортную ж) запасающую з) двигательную и) энергетическую

Разрушение слабых связей в молекуле белка, последующий распад третичной структуры и потерю белком биологических свойств называют:

а) денатурацией б) ренатурацией в) конформацией г) конфронтацией д) контрибуцией е) пертурбацией

18. Укажите все подходящие для фермента слова:

а) акселератор б) транспортер в) ускоритель г) катализатор д) защитник е) гормон ж) аминокислота

з) белок и) макромолекула

19. Белки, осуществляющие катализ, можно назвать:

а) сигнальщиками б) транспортерами в) защитниками г) регуляторами д) ускорителями е) строителями ж) двигателями з) нейтрализаторами

20. Какая структура белка человека сохранится при 50°С:

а) первичная б) третичная в) вторичная г) четвертичная д) не сохранится никакая

21. Найдите ошибки в приведенном тексте. Укажите номера предложений, в которых сделаны ошибки, исправьте их.

1. К органическим веществам клетки относят белки, жиры, углеводы, нуклеиновые кислоты. 2. Белки полимеры, мономерами которых являются нуклеотиДы. З. Изменение структуры и потеря белком его прироДных свойств и структуры под воздействием каких-либо факторов называется реДупликацией. 4. Глюкозу, сахарозу, рибозу относят к моносахаридам. 5. ФосфолипиДы образуют в плазматической мембране билипиДный слой.

Примеры решения задач. Рассчитайте относительную молекулярную массу поливинилового спирта, если постоянные в уравнении Марка-Куна-Хаувинка следующие: К = 4,53∙10-5 см3/г;

Рассчитайте относительную молекулярную массу поливинилового спирта, если постоянные в уравнении Марка-Куна-Хаувинка следующие: К = 4,53∙10 -5 см 3 /г; α = 0,74; характеристическая вязкость [η] = 0,15 см 3 /г.

Подставляя значения в уравнение Марка-Куна-Хаувинка [η] =КМ α получаем

0,15 = 4,53∙10 -5 ∙М 0,74

М 0,74 = 10 5 =3,311 ∙ 10 -2 ∙ 10 5 = 3,311 ∙ 10 3 , т.е. М 0,74 = 3311.

Читать еще:  Белка с мечом

Это равенство логарифмируют: 0,74 lgM = lg 3311. Значение lg 3311 находят по таблице логарифмов.

lgM = = 4,757, т.е. lgM = 4,757. Далее по таблице антилогарифмов находят значение М. Оно равно 57 150.

Задача 2.

Рассчитайте относительную молекулярную массу белка миоглобина, если постоянные в уравнении Марка-Куна-Хаувинка для раствора данного белка в воде следующие: К = 2,32 ∙10 -2 см 3 /г; α = 0,5; характеристическая вязкость [η] = 3,1 см 3 /г.

Для расчетов пользуемся уравнением Марка-Куна-Хаувинка и подставляем в него данные:

3,1 = 2,32 ∙ 10 -2 М 0,5 ;

М 0,5 = = 1,336 ∙ 10 2 = 1,33,6, т.е. М 0,5 = 133,6.

Возводим обе части равенства в квадрат и получаем относительную молекулярную массу: М = (133,6) 2 = 17 849.

Задача 3.

В четыре пробирки с 1 М растворами СН3СООК, КСNS, K2SO4 и KCl поместили по 0,5 г полярного полимера. В каком из растворов электролита набухание полимера максимально, в каком – минимально и почему?

Действие ионов электролитов и набухание ВМС связано с их способностью к гидратации. По способности уменьшить набухание анионы располагаются в ряд (при одном и томже катионе):

CNS 1- > I 1- > Br 1- > NO3 1- > Cl 1- > CH3COO 1- > SO4 2-

Поскольку ионы CNS 1- усиливают набухание, а ионы SO4 2- — тормозят, то в растворе KCNS набухание максимально, а в растворе К2SO4 – минимально.

Задача 4

Изоэлектрическая точка пепсина желудочного сока находится при Рн 2,0. Каков будет заряд макромолекулы фермента при помещении его в буферный раствор с рН 8,5?

При помещении пепсина в раствор с рН среды большей ИЭТ подавляется диссоциация аминогрупп и макромолекулы фермента приобретают отрицательный заряд:

‾ООС – R – NH3 + + R – COO ‾ + H2O

Задача 5

Желатина помещена в буферный раствор с рН 3. Определите знак заряда частиц желатины, если изоэлектрическая точка белка равна 4,7.

При помещении желатины в раствор с рН среды, меньшим ИЭТ, подавляется диссоциация карбоксилььных групп и частицы желатины приобретают положительный заряд:

‾ООС – R – NH3 + + Н + ↔ НООС – R – NH3 +

Изоэлектрическая точка белка альбумина равна 4,9. Белок помещен в буферную смесь с концентрацией водородных ионов 10 -6 моль/л. Определите направление движения частиц белка при электрофорезе.

Если концентрация ионов водорода 10 -6 моль/л, то рН среды равен 6, так как рН = -lg[H + ].

Поскольку рН среды > ИЭТ (6 > 4,9), то согласно следующему уравнению белок приобретает отрицательный заряд и при электрофорезе перемещается к аноду:

H3N + – CH(R) – COO ‾ + OH ‾ ↔ H2N – CH(R) – COO ‾ + H2O

Работа № 1.

ИЗУЧЕНИЕ ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИХ СВОЙСТВ БИОПОЛИМЕРОВ

Цель работы: Экспериментально подтвердить зависимость степени набухания ВМС от природы растворителя и рН среды; научиться определять изоэлектрическую точку белка; изучить влияние электролитов на растворимость белков.

ЗАДАНИЕ 1. Определить степень набухания резины в воде, бензине и скипидаре.

Взвешивают три кусочка резины (каждый отдельно) опускают первый в бюкс с водой, второй кусочек в бюкс с бензином, третий – со скипидаром. Через 30 минут кусочки вынимают, сушат фильтовальной бумагой и взвешивают. Рассчитывают степень набухания по формуле, приведённой выше. Полученные данные оформляют в виде таблицы:

РастворительМАССА ПОЛИМЕРАСтепень набухания
Вода Скипидар Бензинисходногонабухшего

По итогам выполнения работы сделать вывод о зависимости набухания резины от природы полимера и растворителя.

ЗАДАНИЕ 2. Определить степень набухания желатины при различных значениях рН среды

В сухие пробирки на 10 мл вносят по 0,5 мл порошка желатины и добавляют до верхней метки следующие растворы: в первую – 0,1 М раствор соляной кислоты, во вторую – буферный раствор с рН = 4,7, в третью – дистиллированную воду, в четвёртую – 0,1 М раствор гидроксида натрия. Содержимое пробирок перемешивают стеклянной палочкой, которую после каждого перемешивания промывают дистиллированной водой. Через 30 минут определяют объём набухшей желатины и рассчитывают степень набухания по формуле, указанной выше. Полученные результаты оформляют в виде таблицы:

СистемарН средыОБЪЁМ ПОЛИМЕРАСтепень набухания
Исходного (V)Набухшего (V)
0,1 М раствор HCl 1∙10 -5 М р-р HCl 1∙10 -5 М р-р NaOH 0,1 M р-р NaOH
Читать еще:  Где происходит образование белка

Строят график зависимости степени набухания от рН среды и делают вывод о влиянии рН среды на набухание желатины.

ЗАДАНИЕ 3. Определение ИЭТ белка.

В каждую из пяти центрифужных пробирок наливают по 1 мл ацетатного буфера с рН 3,2; 4,1; 4,7; 5,3; 6,2. Затем добавляют по 0,5 мл раствора белка (желатины) с его массовой долей от 0,5 до 1% и по 1 мл ацетона. Содержимое пробирок тщательно перемешивают, на тёмном фоне отмечают степень мутности проб и качественно оценивают по пятибалльной шкале. В случае слабо выраженной мутности в каждую пробирку вносят ещё по 0,5 мл ацетона. Максимум мутности соответствует максимальной коагуляции белка, наблюдаемой в пробирке с раствором, рН которого равен ИЭТ белка.

Для более чёткого обнаружения максимальной коагуляции белка пробирки помещают в центрифугу и центрифугируют их в течение 2-3 мин при скорости вращения 3000 об/мин. На дне пробирок появляются осадки. Надосадочную жидкость сливают быстрым опрокидыванием пробирок. К осадку добавляют по 2 мл биуретова реактива (смесь растворов сульфата меди и тартрата натрия-калия). Интенсивность фиолетовой окраски пропорциональна количеству выпавшего белка. Интенсивность окраски оценивают визуально по пятибалльной шкале или измеряют оптическую плотность растворов с помощью фотоколориметра (используют кювету с толщиной слоя 10 мм и желтый светофильтр). Результаты записывают в виде таблицы:

рН3,24,14,75,36,2
Степень мутности Интенсивность окраски (по пятибалльной шкале)

На основании проделанной работы определяют ИЭТ желатины.

ЗАДАНИЕ 4. Провести осаждение желатины из раствора методом высаливания

К раствору белка в пробирке приливают насыщенный раствор сульфата аммония до выпадения белка в осадок. Затем, добавляя в пробирку воды, добиваются полного растворения осадка.

В выводе анализируют механизмы, объясняющие выпадения белка в осадок и его растворение.

ПО ТЕМЕ: «ВЫСОКОМОЛЕКУЛЯРНЫЕ СОЕДИНЕНИЯ»

1. Получение раствора ВМС состоит из следующих стадий: а) набухание; б) растворение; в) застудневание; г) высаливание.

1) а,в; 2) а,б; 3) а,б,в,г; 4) а,б,в.

2. Степень набухания белка в ИЭТ: 1) минимальна; 2) максимальна; 3) не зависит от рН.

3. Слияние водных оболочек нескольких частиц ВМС без объединения самих частиц называется: 1) желатинированием; 2) синерезисом; 3) тиксотропией; 4) коацервацией.

4. При денатурации сохраняется следующая структура белка: 1) первичная; 2) вторичная; 3) третичная; 4) четвертичная.

5. Математическая зависимость [η] = KM a — это уравнение: 1) Галлера; 2) Штаудингера; 3) Эйнштейна; 4) Марка-Куна-Хаувинка.

1. Процесс отделения низкомолекулярного растворителя из студня называется: 1) застудневанием; 2) синерезисом; 3) тиксотропией; 4) денатурацией.

2. Свойства ВМС общие со свойствами коллоидных систем: а) агрегативная устойчивость; б) большой размер частиц; в) электрические свойства: г) мембранное равновесие Доннана; д) отсутствие способности к диализу.

1) а,б,в,г; 2) а,б,в,г,д; 3) б,в,г,д; 4) а,б,в,г,д.

3. Если в молекуле белка больше –NH2, чем групп –СООН, то рI данного белка находится в среде: 1) кислой; 2) нейтральной; 3) щелочной.

4. На процесс растворения ВМС влияют: а) температура; б) рН среды; в) природа ВМС; г) природа растворителя; д) присутствие электролита.

1) а,б,в; 2) а,в,г,д; 3) а,б,в,г,д; 4) а,б,в,г.

5. Математическая зависимость η =КМС – это уравнение: 1) Галлера; 2) Эйнштейна; 3) Марка-Хаувинка; 4) Штаудингера.

1. Аномально высокой вязкостью обладают: 1) истинные растворы; 2) коллоидные растворы; 3) растворы ВМС.

2. Онкотические отёки возникают при: а) понижении концентрации белков в плазме; б) снижении онкотического давления; в) повышении концентрации белков в крови; г) снижении концентрации электролитов.

1) а,б; 2) а,в,г; 3) а,б,в,г; 4) а,в.

3. Способность геля разжижаться при механическом воздействии и самопроизвольно восстанавливать свои свойства в состоянии покоя называется: 1) синерезис; 2) коагуляция; 3) коалесценция; 4) тиксотропия.

4. Проникновение в структуру мицелл молекул различных веществ называется: 1) солюбилизация; 2) высаливание; 3) коацервация; 4) коагуляция.

5. В ИЭТ белки имеют заряд: 1) отрицательный; 2) положительный; 3) равный нулю.

1. Растворы ВМС – это системы: а) гомогенные; б) гетерогенные; в) равновесные; г) образующиеся самопроизвольно; д) образующиеся несамопроизвольно, требуют стабилизатора. 1) а,в,д; 2) а,в,г; 3) б,в,г; 4) б,г; 5) а,г.

Читать еще:  Как выглядит белка картинки

2. Минимальное набухание наблюдается при: 1) рН > рI; 2) рН = рI; 3) рН рI; 2) pH = pI; 3) pH 2 – это уравнение:

1) Галлера; 2) Эйнштейна; 3) Штаудингера; 4) Марка-Куна-Хаувинка.

1. Вязкость растворов ВМС с увеличением концентрации: 1) уменьшается; 2) увеличивается; 3) не изменяется.

2. Молекула белка будет перемещаться в электрическом поле при: а) рН > рI; б) рН = рI; в) рН рI; 2) pH = pI; 3) pH 0; 2) несамопроизвольным, ∆G > 0; 3) самопроизвольным, ∆G

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Сдача сессии и защита диплома — страшная бессонница, которая потом кажется страшным сном. 9222 — | 7429 — или читать все.

Методические указания для самостоятельной работы по теме «Промежуточный обмен белков и интеграция метаболизма»

Департамент научно-технологической политики и образования

ФГОУ ВПО Волгоградская государственная сельскохозяйственная академия

Методические указания
для самостоятельной работы по теме «Промежуточный обмен белков и интеграция метаболизма»

М -54 Методические указания для самостоятельной работы по теме «Промежуточный обмен белков и интеграция метаболизма» / Сост. , , . ВГСХА: Волгоград, 2010. — 28 с.

В данной работе представлен теоретический материал, тесты и упражнения для самостоятельной подготовки по биохимии обмена белков. Содержание методических указаний соответствует ГОСу и примерной программе по дисциплине «Биологическая и физколлоидная химия» для студентов, обучающихся по специальностям «Зоотехния» и «Ветеринария», а также по направлению «Зоотехния».

Часть 1. Промежуточный обмен белков

Обмен белков – это центральное звено всех биохимических процессов, лежащих в основе существования живого организма. В количественном отношении белки образуют самую важную группу макромолекул (в организме человека массой 70 кг содержится 10 кг белков). Аминокислоты, входящие в состав белков, являются важнейшими субстратами метаболизма азота в гетеротрофных организмах. От аминокислот берут начало ферменты, пуриновые и пиримидиновые основания (и нуклеиновые кислоты), пиррольные производные (порфирины), биологически активные соединения пептидной природы (гормоны), а также ряд других соединений. При необходимости аминокислоты могут служить источником энергии, главным образом за счет окисления их углеродного скелета.

Белки не запасаются в организме человека и животных, т. е. не имеют резервного пула. Необходимое количество азота (лучше в форме аминокислот) должно поступать с пищей. При дефиците белков в обмен вовлекаются функциональные протеины. При избытке пищевого белка дополнительные аминокислоты утилизируются. Так как 95% всего азота организма приходится на белки, о состоянии белкового обмена можно судить по балансу азота.

1. Азотистый баланс

Азотистым балансом называют разницу между суточным количеством поступающего с пищей азота и количеством азота, выведенным из организма за тот же период (главным образом в составе мочевины).

У взрослых организмов при нормальном питании наблюдается азотистое равновесие – количество выделяемого азота равно количеству поступающего. В период роста организма азота выводится меньше, чем поступает – это положительный азотистый баланс. При голодании, сахарном диабете, стрессе наблюдается отрицательный азотистый баланс. Взрослый человек при средней физической нагрузке должен получать около 100г белков в сутки.

Биологическая ценность белка тем выше, чем ближе его аминокислотный состав к составу белков данного организма, чем больше он содержит незаменимых аминокислот и чем легче данный белок переваривается в желудочно–кишечном тракте.

Белки кормов делят на полноценные и неполноценные. Полноценные корма содержат остатки незаменимых аминокислот, которые не могут быть синтезированы организмом животного: валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин,
треонин, триптофан и фенилаланин. К условно незаменимым аминокислотам относят гистидин, так как его небольшой недостаток в кормах восполняется синтезом микрофлорой в пищевом канале. Остальные аминокислоты — заменимые и могут синтезироваться в организме животного: аланин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты, серин. Пять аминокислот считают частично заменимыми: аргинин, глицин, тирозин, цистин и цистеин. Иминокислоты пролин и оксипролин могут синтезироваться в организме.

Эталоном полноценного белка чаще всего служит
казеин, содержащий все незаменимые аминокислоты.

Белковым минимумом называют наименьшее количество белка в кормах, необходимое для сохранения в организме азотистого равновесия.

Средние величины белкового минимума

Белковый минимум,
г / кг живой массы

Ссылка на основную публикацию
Adblock
detector