Yarga54.ru

Все о домашних любимчиках
0 просмотров
Рейтинг статьи
1 звезда2 звезды3 звезды4 звезды5 звезд
Загрузка...

Белки относятся к группе

Белки относятся к группе

§ 10. КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ

Существуют несколько подходов к классификации белков: по форме белковой молекулы, по составу белка, по функциям. Рассмотрим их.

Классификация по форме белковых молекул

По форме белковых молекул различают фибриллярные белки и глобулярные белки.

Фибриллярные белки представляют собой длинные нитевидные молекулы, полипептидные цепи которых вытянуты вдоль одной оси и скреплены друг с другом поперечными сшивками (рис. 18,б). Эти белки отличаются высокой механической прочностью, нерастворимы в воде. Они выполняют главным образом структурные функции: входят в состав сухожилий и связок (коллаген, эластин), образуют волокна шелка и паутины (фиброин), волосы, ногти, перья (кератин).

В глобулярных белках одна или несколько полипептидных цепей свернуты в плотную компактную структуру – клубок (рис. 18,а). Эти белки, как правило, хорошо растворимы в воде. Их функции многообразны. Благодаря им осуществляются многие биологические процессы, о чем подробнее будет изложено ниже.

Рис. 18. Форма белковых молекул:

а – глобулярный белок, б – фибриллярный белок

Классификация по составу белковой молекулы

Белки по составу можно разделить на две группы: простые и сложные белки. Простые белки состоят только из аминокислотных остатков и не содержат других химических составляющих. Сложные белки, помимо полипептидных цепей, содержат другие химические компоненты.

К простым белкам относятся РНКаза и многие другие ферменты. Фибриллярные белки коллаген, кератин, эластин по своему составу являются простыми. Запасные белки растений, содержащиеся в семенах злаков, – глютелины, и гистоны – белки, формирующие структуру хроматина, принадлежат также к простым белкам.

Среди сложных белков различают металлопротеины, хромопротеины, фосфопротеины, гликопротеины, липопротеины и др. Рассмотрим эти группы белков подробнее.

Металлопротеины

К металлопротеинам относят белки, в составе которых имеются ионы металлов. В их молекулах встречаются такие металлы, как медь, железо, цинк, молибден, марганец и др. Некоторые ферменты по своей природе являются металлопротеинами.

Хромопротеины

В составе хромопротеинов в качестве простетической группы присутствуют окрашенные соединения. Типичными хромопротеинами являются зрительный белок родопсин, принимающий участие в процессе восприятие света, и белок крови гемоглобин (Hb), четвертичная структура которого рассмотрена в предыдущем параграфе. В состав гемоглобина входит гем, представляющий собой плоскую молекулу, в центре которой расположен ион Fe 2+ (рис. 19). При взаимодействии гемоглобина с кислородом образуется оксигемоглобин. В альвеолах легких гемоглобин насыщается кислородом. В тканях, где содержание кислорода незначительно, оксигемоглобин распадается с выделением кислорода, который используется клетками:

.

Гемоглобин может образовывать соединение с оксидом углерода (II), которое называется карбоксигемоглобином:

.

Карбоксигемоглобин не способен присоединять кислород. Вот почему происходит отравление угарным газом.

Гемоглобин и другие гем-содержащие белки (миоглобин, цитохромы) называют еще гемопротеинами из-за наличия в их составе гема (рис. 19).

Фосфопротеины

Фосфопротеины в своем составе содержат остатки фосфорной кислоты, связанные с гидроксильной группой аминокислотных остатков сложноэфирной связью (рис. 20).

Рис. 20. Фосфопротеин

К фосфопротеинам относится белок молока казеин. В его состав входят не только остатки фосфорной кислоты, но и ионы кальция. Фосфор и кальций необходимы растущему организму в больших количествах, в частности, для формирования скелета. Кроме казеина, в клетках много и других фосфопротеинов. Фосфопротеины могут подвергаться дефосфорилированию, т.е. терять фосфатную группу:

фосфопротеин + Н2 протеин + Н3РО4

Дефосфорилированные белки могут при определенных условиях быть снова фосфорилированы. От наличия фосфатной группы в их молекуле зависит их биологическая активность. Одни белки проявляют свою биологическую функцию в фосфорилированном виде, другие – в дефосфорилированном. Посредством фосфорилирования – дефосфорилирования регулируются многие биологические процессы.

Липопротеины

К липопротеинам относятся белки, содержащие ковалентно связанные липиды. Эти белки встречаются в составе клеточных мембран. Липидный (гидрофобный) компонент удерживает белок в мембране (рис. 21).

Рис. 21. Липопротеины в клеточной мембране

К липопротеинам относят также белки крови, участвующие в транспорте липидов и не образующие с ними ковалентную связь.

Гликопротеины

Гликопротеины содержат в качестве простетической группы ковалентно связанный углеводный компонент. Гликопротеины разделяют на истинные гликопротеины и протеогликаны. Углеводные группировки истинных гликопротеинов содержат обычно до 15 – 20 моносахаридных компонентов, у протеогликанов они построены из очень большого числа моносахаридных остатков (рис. 22).

Рис. 22. Гликопротеины

Гликопротеины широко распространены в природе. Они встречаются в секретах (слюне и т.д.), в составе клеточных мембран, клеточных стенок, межклеточного вещества, соединительной ткани и т.д. Многие ферменты и транспортные белки являются гликопротеинами.

Классификация по функциям

По выполняемым функциям белки можно разделить на структурные, питательные и запасные белки, сократительные, транспортные, каталитические, защитные, рецепторные, регуляторные и др.

Структурные белки

К структурным белкам относятся коллаген, эластин, кератин, фиброин. Белки принимают участие в формировании клеточных мембран, в частности, могут образовывать в них каналы или выполнять другие функции ( рис. 23).

Рис. 23. Клеточная мембрана.

Питательные и запасные белки

Питательным белком является казеин, основная функция которого заключается в обеспечении растущего организма аминокислотами, фосфором и кальцием. К запасным белкам относятся яичный белок, белки семян растений. Эти белки потребляются во время развития зародышей. В организме человека и животных белки в запас не откладываются, они должны систематически поступать с пищей, в противном случае может развиться дистрофия.

Сократительные белки

Сократительные белки обеспечивают работу мышц, движение жгутиков и ресничек у простейших, изменение формы клеток, перемещение органелл внутри клетки. Такими белками являются миозин и актин. Эти белки присутствуют не только в мышечных клетках, их можно обнаружить в клетках практически любой ткани животных.

Транспортные белки

Гемоглобин, рассмотренный в начале параграфа, является классическим примером транспортного белка. В крови присутствуют и другие белки, обеспечивающие транспорт липидов, гормонов и иных веществ. В клеточных мембранах находятся белки, способные переносить через мембрану глюкозу, аминокислоты, ионы и некоторые другие вещества. На рис. 24 схематически показана работа переносчика глюкозы.

Рис. 24. Транспорт глюкозы через клеточную мембрану

Белки-ферменты

Каталитические белки, или ферменты, представляют собой самую многообразную группу белков. Почти все химические реакции, протекающие в организме, протекают при участии ферментов. К настоящему времени открыто несколько тысяч ферментов. Более подробно они будут рассмотрены в следующих параграфах.

Защитные белки

К этой группе относятся белки, защищающие организм от вторжения других организмов или предохраняющие его от повреждений. Иммуноглобулины, или антитела, способны распознавать проникшие в организм бактерии, вирусы или чужеродные белки, связываться с ними и способствовать их обезвреживанию.

Другие компоненты крови, тромбин и фибриноген, играют важную роль в процессе свертывания крови. Они предохраняют организм от потери крови при повреждении сосудов. Под действием тромбина от молекул фибриногена отщепляются фрагменты полипептидной цепи, в результате этого образуется фибрин:

фибриноген фибрин.

Образовавшиеся молекулы фибрина агрегируют, формируя длинные нерастворимые цепи. Сгусток крови вначале является рыхлым, затем он стабилизируется за счет межцепочечных сшивок. Всего в процессе свертывания крови участвует около 20 белков. Нарушения в структуре их генов является причиной такого заболевания, как гемофилия – сниженная свертываемость крови.

Рецепторные белки

Клеточная мембрана является препятствием для многих молекул, в том числе и для молекул, предназначенных для передачи сигнала внутрь клеток. Тем не менее клетка способна получать сигналы извне благодаря наличию на ее поверхности специальных рецепторов, многие из которых являются белками. Сигнальная молекула, например, гормон, взаимодействуя с рецептором, образует гормон-рецепторный комплекс, сигнал от которого передается далее, как правило, на белковый посредник. Последний запускает серию химических реакций, результатом которых является биологический ответ клетки на воздействие внешнего сигнала (рис. 25).

Рис.25. Передача внешних сигналов в клетку

Регуляторные белки

Белки, участвующие в управлении биологическими процессами, относят к регуляторным белкам. К ним принадлежат некоторые гормоны. Инсулин и глюкагон регулируют уровень глюкозы в крови. Гормон роста, определяющий размеры тела, и паратиреоидный гормон, регулирующий обмен фосфатов и ионов кальция, являются регуляторными белками. К этому классу белков принадлежат и другие протеины, участвующие в регуляции обмена веществ.

Интересно знать! В плазме некоторых антарктических рыб содержатся белки со свойствами антифриза, предохраняющие рыб от замерзания, а у ряда насекомых в местах прикрепления крыльев находится белок резилин, обладающий почти идеальной эластичностью. В одном из африканских растений синтезируется белок монеллин с очень сладким вкусом.

Белки это что такое

Белки – это органические вещества, которые играют роль строительного материала в человеческом организме клеток, органов, тканей и синтеза гормонов и ферментов. Они отвечают за много полезных функций, сбой которых приводит к нарушению жизнедеятельности, а также образуют соединения, обеспечивающие устойчивость иммунитета к инфекциям. Белки состоят из аминокислот. Если их соединять в разной последовательности, образуется более миллиона разных химических веществ. Они делятся на несколько групп, которые одинаково важны для человека.

Белковые продукты способствуют росту мышечной массы, поэтому бодибилдеры насыщают свой рацион именно белковой пищей. Она содержит мало углеводов, а соответственно и низкий гликемический индекс, поэтому полезна для диабетиков. Здоровому человеку диетологи рекомендуют употреблять 0.75 – 0.80 гр. качественного компонента на 1 кг веса. Для роста новорожденного необходимо до 1,9 гр. Недостаток белков приводит к нарушению жизненно важных функций внутренних органов. Кроме этого нарушается обмен веществ, и развивается атрофия мышц. Поэтому белки невероятно важны. Давайте изучим их детальнее, чтобы правильно сбалансировать свой рацион и создать идеальное меню для похудения или набора мышечной массы.

Немного теории

В погоне за идеальной фигурой не все знают, что такое белки, хотя активно пропагандируют низкоуглеводные диеты. Чтобы избежать ошибок в употреблении белковой пищи, выясним, что он собой представляет. Белок или протеин – это высокомолекулярные органические соединения. Они состоят из альфа-кислот и с помощью пептидных связей соединяются в единую цепочку.

В состав входит 9 незаменимых аминокислот, которые не синтезируются. К ним относятся:

Также содержится 11 заменимых аминокислот и других, которые играют роль в метаболизме. Но самыми важными аминокислотами считается лейцин, изолейцин и валин, которые известны как BCAA. Рассмотрим их назначение и источники.

Как мы видим, каждая из аминокислот имеет значение в образовании и поддержке мышечной энергии. Чтобы все функции выполнялись без сбоев, их нужно вводить в ежедневный рацион в качестве биологически активных добавок или натуральной пищи.

Какое количество аминокислот необходимо для правильной работы организма?

Все перечисленные белковые соединения содержат в составе фосфор, кислород, азот, серу, водород, и углерод. Поэтому соблюдается положительный азотный баланс, необходимый для роста красивых рельефных мышц.

Интересно! В процессе жизнедеятельности человека, доля белков теряется (примерно 25 – 30 грамм). Поэтому они постоянно должны присутствовать в еде, потребляемой человеком.

Существует два основных вида белков: растительные и животные. Их принадлежность определяется в зависимости от того, откуда они поступают в органы и ткани. К первой группе относятся белки, получаемые из соевых продуктов, орехов, авокадо, гречки, спаржи. А ко второй – из яиц, рыбы, мяса и молочных продуктов.

Строение белков

Чтобы понять, из чего состоит белок, следует подробно рассмотреть их строение. Соединения могут быть первичной, вторичной, третичной и четвертичной структуры.

  • Первичная. В ней аминокислоты соединены последовательно и определяют вид, химические и физические свойства протеина.
  • Вторичная – форма полипептидной цепи, которая образовывается за счет водородных связей имино- и карбоксильных групп. Наиболее распространены альфа-спираль и бета-структура.
  • Третичная заключается в расположении и чередовании бета-структур, полипептидных цепей и альфа-спирали.
  • Четвертичная формируется за счет водородных связей и электростатических взаимодействий.

Состав белков представлен комбинируемыми аминокислотами в разном количестве и порядке. По типу строения их можно поделить на две группы: простые и сложные, в состав которых входят неаминокислотные группы.

Важно! Тем, кто хочет похудеть или улучшить свою физическую форму, диетологи рекомендуют употреблять белковые продукты. Они надолго избавляют от чувства голода и ускоряют метаболизм.

Кроме строительной функции белки обладают рядом других полезных свойств, о которых речь пойдет дальше.

Мнение эксперта

Хочу разъяснить касательно защитной, каталитической и регуляторной функций белков, поскольку это довольно сложная тема.

Большая часть веществ, регулирующих жизнедеятельность организма, имеет белковую природу, то есть состоит из аминокислот. Белки входят в структуру абсолютно всех ферментов — каталитических веществ, которые обеспечивают нормальное протекание абсолютно всех биохимических реакций в организме. А это значит, что без них невозможен энергетический обмен и даже построение клеток.

Из белков состоят гормоны гипоталамуса и гипофиза, которые, в свою очередь, регулируют работу всех внутренних желез. Гормоны поджелудочной железы (инсулин и глюкагон) по структуре также являются пептидами. Таким образом, белки оказывают непосредственно влияние на обмен веществ и многие физиологические функции в организме. Без них невозможен рост, размножение и даже нормальная жизнедеятельность индивида.

Читать еще:  Белка запасла на зиму

Ну и наконец касательно защитной функции. Все иммуноглобулины (антитела) имеют белковую структуру. А они обеспечивают гуморальный иммунитет, то есть защищают организм от инфекций и помогают не болеть.

Функции белков

Бодибилдеров в основном интересует функция роста, но кроме нее белки выполняют еще много задач, не менее важных:

Иными словами, белок – это резервный источник энергии для полноценной работы организма. Когда расходуются все запасы углеводов, начинает расщепляться белок. Поэтому атлетам следует учитывать количество потребления высококачественного протеина, который помогает в наращивании и укреплении мышц. Главное, чтобы в состав потребляемого вещества входил весь набор незаменимых аминокислот.

Важно! Биологическая ценность белков обозначает их количество и качество усвоения организмом. Например, в яйце коэффициент равен 1, а в пшенице – 0.54. Это значит, что в первом случае их усвоится в два раза больше чем во втором.

Когда белок поступает в организм человека, он начинает расщепляться до состояния аминислот, а потом воды, углекислого газа и аммиака. После этого они по крови перемещаются к остальным тканям и органам.

Белковая пища

Мы уже выяснили, какие бывают белки, но как эти знания применить на практике? Не обязательно вникать в особенности их строения, чтобы достичь нужного результата (похудеть или нарастить массу), достаточно лишь определить, какую пищу нужно для этого есть.

Для составления белкового меню, рассмотрим таблицу продукции с большим содержанием компонента.

Обратите внимание на скорость усвоения. Одни усваиваются организмов за короткий промежуток времени, а другие за более продолжительный. Это зависит от строения протеина. Если они добыты из яиц или молочных продуктов, то сразу поступают в нужные органы и мышцы, потому что содержатся в виде отдельных молекул. После термической обработки ценность немного уменьшается, но не критично, поэтому не нужно есть пищу сырой. Мясные волокна плохо перерабатываются, потому что изначально они предназначены для выработки силы. Варка упрощает процесс усвоения, так как во время обработки высокими температурами в волокнах разрушаются поперечные связи. Но даже в этом случае полное усвоение происходит через 3 – 6 часов.

Интересно! Если ваша цель – нарастить мышцы, съедайте за час до тренировки белковую еду. Подходит куриная или индюшиная грудка, рыба и кисломолочные продукты. Так вы усилите эффективность упражнений.

Не забывайте также и о растительном продовольствии. Большое количество вещества содержится в семенах и бобовых. Но на их извлечение организму необходимо потратить много сил и времени. Грибной компонент самый сложный для переваривания и усвоения, а вот соя легко достигает своей цели. Но одной сои не будет достаточно для полноценной работы организма, ее обязательно нужно комбинировать с полезными свойствами животного происхождения.

Качество белка

Биологическая ценность белков можно рассматривать с разных сторон. Химическую точку зрения и азот мы уже изучили, рассмотрим и другие показатели.

  • Аминокислотный профиль означает, что белки, поступающие с пищей, должны соответствовать тем, которые уже есть в организме. Иначе синтез нарушится и приведет к распаду белковых соединений.
  • Продукты с консервантами и те, которые подверглись сильной тепловой обработке, имеют меньше доступных аминокислот.
  • В зависимости от скорости расщепления белков на простые компоненты, белки усваиваются быстрее или медленнее.
  • Утилизация белков – показатель времени, на которое в организме задерживается образованный азот, и сколько в общем количестве получается перевариваемого протеина.
  • Эффективность зависит от того, как ингредиент повлиял на прирост мышечной массы.

Также следует отметить уровень усвоения белков по составу аминокислот. За счет химической и биологической ценности можно определить продукцию с оптимальным источником протеина.

Рассмотрим список компонентов, входящих в рацион атлета:

Как мы видим, углеводная пища также входит в здоровое меню для совершенствования мышц. Не отказывайтесь от полезных компонентов. Только при правильном соотношении белков, жиров и углеводов, организм не ощутит стресса и будет видоизменяться в лучшую сторону.

Важно! В рационе должны преобладать белки растительного происхождения. Их соотношение к животным составляет 80% к 20%.

Чтобы получить максимальную пользу от белковых продуктов, не забывайте об их качестве и скорости усвоения. Старайтесь сбалансировать рацион так, чтобы организм насытился полезными микроэлементами и не страдал от дефицита витаминов и энергии. В завершение к сказанному отметим, что нужно заботиться о правильном метаболизме. Для этого старайтесь наладить питание и употреблять белковую пищу после обеда. Так вы предупредите ночные перекусы, а это благоприятно скажется на вашей фигуре и здоровье. Если вы хотите похудеть, кушайте мясо птицы, рыбу и кисломолочные продукты с низкой жирностью.

Классификация белков

Существует несколько классификаций белков. В основе классификации лежат различные принципы:

1. По степени сложности (простые и сложные);

2. По форме молекул (глобулярные и фибриллярные);

3. По растворимости;

Классификация по степени сложности

1. Протеины – простые белки, содержат только полипептидную связь.

2. Протеиды – сложные белки.

Протеины:

7. Склеропротеины (протеиноиды)

Альбумины. Самая распространенная группа белков. Характеризуются высоким содержанием лейцина (15 %) и низким – глицина. Молекулярная масса – 25000-70000. Водорастворимые белки. Осаждаются при насыщении растворов нейтральными солями. Добавление одной соли обычно не приводит к осаждению белков, за исключением (NН4)24, для осаждения обычно требуется смесь солей одно- и двухвалентных катионов (NaCl и MgSO4, Na2SO4 и MgCl2). (NН4)24 начинает осаждать альбумины при 65 %-ом насыщении, а полное осаждение наступает при 100 % насыщении.

Альбумины составляют 50 % белков плазмы крови, 50 % белков яиц.

Примеры: лактоальбумин – белок молока, овоальбумин – яичный альбумин, сероальбумин – сыворотка крови.

Глобулины. Наиболее многочисленная группа белков в организме животных. По аминокислотному составу глобулины похожи на альбумины, но отличаются высоким содержанием глицина (3-4 %). Молекулярная масса – 9 × 10 5 – 1,5 × 10 6 . Фракция, не растворимая в воде, поэтому выпадает в осадок при отделении солей диализом. Растворяются в слабых растворах нейтральных солей, однако, высокие концентрации последних осаждают глобулины. Например, (NН4)24 высаливает глобулины при 50 %-ом насыщении (однако, полного разделения альбуминов и глобулинов не происходит).

К глобулинам относятся сывороточный, молочный, яичный, мышечный и другие глобулины.

Распространены в семенах масличных и бобовых растений. Легумин – горох (семена), фазеолин – семена фасоли, эдестин – семена конопли.

Протамины. Сильно основные белки с низкой молекулярной массой (до 12000), благодаря чему некоторые из них проходят через целлофан при диализе. Протамины растворимы в слабых кислотах, не осаждаются при кипячении; в их молекуле содержание диаминомонокарбоновых кислот составляет 50-80 %, особенно много аргинина и 6-8 других аминокислот. В протаминах нет цис, три и асп, часто отсутствуют тир, фен.

Протамины содержится в половых клетках животных и человека, составляют основную массу нуклеопротеидов хроматина этого типа. Протамины придают ДНК биохимическую инертность, что является необходимым условием сохранения наследственных свойств организма. Синтез протаминов происходит в процессе сперматогенеза в цитоплазме половой клетки, протамины проникают в клеточное ядро, по мере созревания спермы вытесняют гистоны из нуклеотидов, образуя прочный комплекс с ДНК, таким образом защищая наследственные свойства организма от неблагоприятных воздействий.

Протамины в большом количестве встречаются в сперме рыб (сальмин – лососевые рыбы, клупеин – сельдь). Протамины обнаружены у представителей растений – выделены из спор плауна.

Гистоны. Представляют собой щелочные белки с молекулярной массой 12000-30000, на долю диаминомонокарбоновых кислот приходится 20-30 % (аргинин, лизин).Растворимы в слабыхкислотах (0,2 н HCl), осаждаются аммиаком, спиртом. Гистоны являются белковой частью нуклеопротидов.

Гистоны входят в структуру хроматина, преобладают среди белков хромосом, то есть находятся в ядрах клеток.

Гистоны – консервативные в эволюционном плане белки. Гистоны животных и растений характеризуются близкими величинами отношения аргинина к лизину, содержат близкий набор фракций.

Проламины. Являются белками растительного происхождения. Слабо растворяются в воде, хорошо растворимы в 60-80 %-ом этиловом спирте. В их составе много аминокислоты пролина (отсюда название проламин), а также глутаминовой кислоты. В очень незначительном количестве в эти белки входят лиз, арг, гли. Проламины характерны исключительно для семян злаков, где выполняют роль запасных белков: в семенах пшеницы и ржи – белок глиадин, в семенах ячменя – гордеин, кукурузы – зеин.

Глютелины. Хорошо растворимы в щелочных растворах (0,2-2 % NаОН). Это белок растений, содержатся в семенах злаков и других культур, а также в зеленых частях растений. Комплекс щелочнорастворимых белков семян пшеницы получил название глютенин, риса – оризенин. Глиадин семян пшеницы в соединении с глютенином образует клейковину, свойства которой в значительной мере определяют технологические качества муки и теста.

Склеропротеины (протеиноиды). Белки опорных тканей (костей, хрящей, сухожилий, шерсти, волос). Отличительная особенность – нерастворимость в воде, солевых растворах, разведенных кислотах и щелочах. Не гидролизуются ферментами пищеварительного тракта. Протеиноиды – фибриллярные белки. Богаты глицином, пролином, цистином, нет фенилаланина, тирозина, триптофана, гистидина, метионина, треонина.

Примеры протеиноидов: коллаген, проколлаген, эластин, кератины.

Сложные белки (протеиды)

Включают два компонента – белковый и небелковый.

Белковая часть – простой белок. Небелковая часть – простетическая группа (от греч. рrostheto — присоединяю, прибавляю).

В зависимости от химической природы простетической группы протеиды подразделяются на:

4. Хромопротеиды (хромопротеины)

5. Металлопротеиды (металлопротеины)

6. Липопротеиды (липопротеины)

Фосфопротеиды. Характерной особенностью является присутствие в значительных количествах ортофосфорной кислоты, которая связана обычно с оксигруппой сер, реже тре сложноэфирной связью.

К фосфопротеидам относятся многие белки, играющие важную роль в питании молодых организмов. Это основной белок молока – казеин, осаждающийся при створаживании, яичного желтка – вителлин, вителлинин и фосвитин, икры рыб – ихтулин, ферменты – пепсин и фосфорилаза. Они содержат 1-10 % фосфора. Фосфопротеиды обнаружены в мозге.

Гликопротеиды. Сложные белки, в составе которых имеется углеводный компонент. Белок в данных соединениях является своеобразной основой, к нему прикрепляются углеводные группировки. В соответствии с особенностями химического строения гликопротеиды подразделяются на истинные гликопротеиды и протеогликаны.

Основное различие между ними заключается в том, что углеводные группировки истинных гликопротеинов содержат обычно до 15-20 моносахаридных компонентов, не образующих повторяющихся олигосахаридных фрагментов, в то время как у протеогликанов они построены из очень большого числа повторяющихся единиц, в основном имеющих своеобразный дисахаридный характер.

Гликопротеиды подразделяются на нейтральные и кислые. Нейтральные содержат в небольшом количестве аминосахара, не содержат гексуроновых кислот, сульфатов.

К нейтральным относятся фибриноген плазмы крови.

К кислым гликопротеидам относятся муцины и мукоиды.

Муцины – основа слизей организма (слюны, желудочного и кишечного сока). Защитная функция: ослабляют раздражение слизистой оболочки пищеварительного тракта. Муцины стойки к действию ферментов, которые гидролизуют белок.

Мукоиды – белки синовиальной жидкости суставов, хрящей, жидкости глазного яблока. Выполняют защитную функцию, являются смазочным материалом в аппарате движения.

Нуклеопротеиды. Все нуклеиновые кислоты делятся на два типа в зависимости от того, какой моносахарид входит в состав. Нуклеиновая кислота называется рибонуклеиновой (РНК), если в ее состав входит рибоза, или дезоксирибонуклеиновой (ДНК), если в ее состав входит дезоксирибоза.

С участием нуклеиновых кислот происходит образование белков, являющихся материальной основой всех жизненных процессов. Информация, определяющая особенности структуры белков, «записана» в ДНК и передается в ряду поколений молекулами ДНК. РНК являются обязательными и первостепенными участниками самого механизма биосинтеза белков. В связи с этим организм содержит РНК особенно много в тех тканях, в которых интенсивно образуются белки.

Нуклеопротеиды – сложные белки, которые содержат белковый компонент (протамины, гистоны) и небелковый компонент – нуклеиновые кислоты.

Хромопротеиды. К хромопротеидам относятся сложные белки, у которых небелковой частью являются окрашенные соединения, принадлежащие к различным классам органических веществ: порфириновые структуры, флавинадениндинуклеотид (ФАД), флавинаденинмононуклеотид (ФМН) и др.

Порфириновое кольцо с координационно связанным с ним ионом железа входит в как простетическая часть в состав ряда окислительно-восстановительных ферментов (каталаза, пероксидаза) и группы переносчиков электронов – цитохромов. Хромопротеидами являются и флавиновые дегидрогеназы или «желтые дыхательные ферменты» – флавопротеины (ФП). Белковая часть их молекулы связана с ФАД или ФМН. Типичными хромопротеидами являются родопсин, гемоглобин крови.

Читать еще:  Западная серая белка

Металлопротеиды. Комплексы ионов металлов с белками, в которых ионы металлов присоединены к белку непосредственно, являясь составной частью белковых молекул.

В составе металлопротеидов часто встречаются такие металлы, как Cu, Fe, Zn, Mo и др. Типичными металлопротеидами являются некоторые ферменты, содержащие перечисленные металлы, а также Mn, Ni, Se, Ca и др.

К металлопротеидам относятся цитохромы – белки дыхательной цепи, содержащие железо.

К медьсодержащим белкам относятся, например, цитохромоксидаза, пластоцианин (переносчики электронов), белок крови церулоплазмин; к железосодержащим – лактоферрин (белок молока), ферритин и др. В сыворотке крови найден специфический никельсодержащий белок класса макроглобулинов, названный никелеплазмином.

Обнаружены белки – селенопротеины, в которых селен, вероятнее всего, ковалентно присоединен к ароматической или гетероциклической группе. Один из селенопротеинов содержится в мышцах животных.

У некоторых морских животных обнаружен белок, содержащий ванадий – ванадохром, являющийся, вероятнее всего, переносчиком кислорода.

Липопротеиды. Простетической группой в этих сложных белках являются различные жироподобные вещества – липиды. Связь между компонентами липопротеидов может быть различной степени прочности.

В составе липопротеидов обнаружены как полярные, так и нейтральные липиды, а также холестерин и его эфиры. Липопротеиды являются обязательными компонентами всех клеточных мембран, где их небелковая часть представлена, в основном, полярными липидами – фосфолипидами, гликолипидами. Липопротеиды всегда присутствуют в крови. Инозитолдифосфатсодержащий липопротеид выделен из белого вещества мозга, в состав липопротеидов серого вещества мозга входят сфинголипиды. У растений значительная часть фосфолипидов в протоплазме находится также в форме липопротеидов.

Известны комплексы липидов и белков, белковая часть которых содержит много гидрофобных аминокислот, липидный компонент часто преобладает над белковым. В результате такие сложные белки растворимы, например в смеси хлороформа и метанола. Подобного рода комплексы называются протеолипидами. Они в большом количестве содержатся в миелиновых оболочках нервных клеток, а также в синаптических мембранах и внутренних мембранах митохондрий.

Функция липопротеидов – транспортируют липиды в организме.

Белки-ферменты. Большая группа протеидов, построенных из простых белков и простетических групп различной природы, выполняющих функции биологических катализаторов. Небелковые компоненты – витамины, моно- и динуклеотиды, трипептиды, фосфорные эфиры моносахаридов.

Белки относятся к группе

«Жизнь, есть способ существования белковых тел»

Ни один из известных нам живых организмов не обходится без белков. Белки служат питательными веществами, они регулируют обмен веществ, исполняя роль ферментов – катализаторов обмена веществ, способствуют переносу кислорода по всему организму и его поглощению, играют важную роль в функционировании нервной системы, являются механической основой мышечного сокращения, участвуют в передаче генетической информации и т.д.

Белки (полипептиды) – биополимеры, построенные из остатков α-аминокислот, соединенных пептидными (амидными) связями. В состав этих биополимеров входят мономеры 20 типов. Такими мономерами являются аминокислоты. Каждый белок по своему химическому строению является полипептидом. Некоторые белки состоят из нескольких полипептидных цепей. В составе большинства белков находится в среднем 300-500 остатков аминокислот. Известно несколько очень коротких природных белков, длиной в 3-8 аминокислот, и очень длинных биополимеров, длиной более чем в 1500 аминокислот. Образование белковой макромолекулы можно представить как реакцию поликонденсации α-аминокислот:

Аминокислоты соединяются друг с другом за счёт образования новой связи между атомами углерода и азота – пептидной (амидной):

Из двух аминокислот (АК) можно получить дипептид, из трёх – трипептид, из большего числа АК получают полипептиды (белки).

Функции белков в природе универсальны. Белки входят в состав мозга, внутренних органов, костей, кожи, волосяного покрова и т.д. Основным источником α — аминокислот для живого организма служат пищевые белки, которые в результате ферментативного гидролиза в желудочно-кишечном тракте дают α — аминокислоты. Многие α — аминокислоты синтезируются в организме, а некоторые необходимые для синтеза белков α — аминокислоты не синтезируются в организме и должны поступать извне. Такие аминокислоты называются незаменимыми. К ним относятся валин, лейцин, треонин, метионин, триптофан и др. (см. таблицу). При некоторых заболеваниях человека перечень незаменимых аминокислот расширяется.

· Каталитическая функция — осуществляется с помощью специфических белков — катализаторов (ферментов). При их участии увеличивается скорость различных реакций обмена веществ и энергии в организме.

Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм), а также репликации ДНК и матричного синтеза РНК. Известно несколько тысяч ферментов. Среди них такие, как, например пепсин, расщепляют белки в процессе пищеварения.

· Транспортная функция — связывание и доставка (транспорт) различных веществ от одного органа к другому.

Так, белок эритроцитов крови гемоглобин соединяется в легких с кислородом, превращаясь в оксигемоглобин. Достигая с током крови органов и тканей, оксигемоглобин расщепляется и отдает кислород, необходимый для обеспечения окислительных процессов в тканях.

· Защитная функция — связывание и обезвреживание веществ, поступающих в организм или появляющихся в результате жизнедеятельности бактерий и вирусов.

Защитную функцию выполняют специфические белки (антитела — иммуноглобулины), образующиеся в организме (физическая, химическая и иммунная защита). Так, например, защитную функцию выполняет белок плазмы крови фибриноген, участвуя в свертывании крови и тем самым уменьшая кровопотери.

· Сократительная функция (актин, миозин) – в результате взаимодействия белков происходит передвижение в пространстве, сокращение и расслабление сердца, движение других внутренних органов.

· Структурная функция — белки составляют основу строения клетки. Некоторые из них (коллаген соединительной ткани, кератин волос, ногтей и кожи, эластин сосудистой стенки, кератин шерсти, фиброин шелка и др.) выполняют почти исключительно структурную функцию.

В комплексе с липидами белки участвуют в построении мембран клеток и внутриклеточных образований.

· Гормональная (регуляторная) функция — способность передавать сигналы между тканями, клетками или организмами.

Выполняют белки-регуляторы обмена веществ. Они относятся к гормонам, которые образуются в железах внутренней секреции, некоторых органах и тканях организма.

· Питательная функция — осуществляется резервными белками, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества.

Например: казеин, яичный альбумин, белки яйца обеспечивают рост и развитие плода, а белки молока служат источником питания для новорожденного.

Разнообразные функции белков определяются α-аминокислотным составом и строением их высокоорганизованных макромолекул.

Физические свойства белков

Белки – очень длинные молекулы, которые состоят из звеньев аминокислот, сцепленных пептидными связями. Это – природные полимеры, молекулярная масса белков колеблется от нескольких тысяч до нескольких десятков миллионов. Например, альбумин молока имеет молекулярную массу 17400, фибриноген крови – 400.000, белки вирусов – 50.000.000. Каждый пептид и белок обладают строго определенным составом и последовательностью аминокислотных остатков в цепи, это и определяет их уникальную биологическую специфичность. Количество белков характеризует степень сложности организма (кишечная палочка – 3000, а в человеческом организме более 5 млн. белков).

Первый белок, с которым мы знакомимся в своей жизни, это белок куриного яйца альбумин — хорошо растворим в воде, при нагревании свертывается (когда мы жарим яичницу), а при долгом хранении в тепле разрушается, яйцо протухает. Но белок спрятан не только под яичной скорлупой. Волосы, ногти, когти, шерсть, перья, копыта, наружный слой кожи — все они почти целиком состоят из другого белка, кератина. Кератин не растворяется в воде, не свертывается, не разрушается в земле: рога древних животных сохраняются в ней так же хорошо, как и кости. А белок пепсин, содержащийся в желудочном соке, способен разрушать другие белки, это процесс пищеварения. Белок инрерферон применяется при лечении насморка и гриппа, т.к. убивает вызывающие эти болезни вирусы. А белок змеиного яда способен убивать человека.

С точки зрения пищевой ценности белков, определяемой их аминокислотным составом и содержанием так называемых незаменимых аминокислот, белки подразделяются на полноценные и неполноценные. К полноценным белкам относятся преимущественно белки животного происхождения, кроме желатины, относящейся к неполноценным белкам. Неполноценные белки — преимущественно растительного происхождения. Однако некоторые растения (картофель, бобовые и др.) содержат полноценные белки. Из животных белков особенно большую ценность для организма представляют белки мяса, яиц, молока и др.

В состав многих белков помимо пептидных цепей входят и неаминокислотные фрагменты, по этому критерию белки делят на две большие группы — простые и сложные белки (протеиды). Простые белки содержат только аминокислотные цепи, сложные белки содержат также неаминокислотные фрагменты (Например, гемоглобин содержит железо).

По общему типу строения белки можно разбить на три группы:

1. Фибриллярные белки — нерастворимы в воде, образуют полимеры, их структура обычно высокорегулярна и поддерживается, в основном, взаимодействиями между разными цепями. Белки, имеющие вытянутую нитевидную структуру. Полипептидные цепи многих фибриллярных белков расположены параллельно друг другу вдоль одной оси и образуют длинные волокна (фибриллы) или слои.

Большинство фибриллярных белков не растворяются в воде. К фибриллярным белкам относят например, α- кератины (на их долю приходится почти весь сухой вес волос , белки шерсти , рогов , копыт , ногтей , чешуи , перьев ), коллаген — белок сухожилий и хрящей , фиброин — белок шёлка ).

2. Глобулярные белки — водорастворимы, общая форма молекулы более или менее сферическая. Среди глобулярных и фибриллярных белков выделяют подгруппы. К глобулярным белкам относятся ферменты, иммуноглобулины, некоторые гормоны белковой природы (например, инсулин) а также другие белки, выполняющие транспортные, регуляторные и вспомогательные функции.

3. Мембранные белки — имеют пересекающие клеточную мембрану домены, но части их выступают из мембраны в межклеточное окружение и цитоплазму клетки. Мембранные белки выполняют функцию рецепторов, то есть осуществляют передачу сигналов, а также обеспечивают трансмембранный транспорт различных веществ. Белки-транспортеры специфичны, каждый из них пропускает через мембрану только определённые молекулы или определённый тип сигнала.

Белки – неотъемлемая часть пищи животных и человека. Живой организм отличается от неживого в первую очередь наличием белков. Для живых организмов характерно огромное разнообразие белковых молекул и их высокая упорядоченность, что и определяет высокую организацию живого организма, а также способность двигаться, сокращаться, воспроизводиться, способность к обмену веществ и к многим физиологическим процессам.

Фишер Эмиль Герман, немецкий химик-органик и биохимик. В 1899 начал работы по химии белков. Используя созданный им в 1901 эфирный метод анализа аминокислот, Ф. впервые осуществил качественные и количественные определения продуктов расщепления белков, открыл валин, пролин (1901) и оксипролин (1902), экспериментально доказал, что аминокислотные остатки связываются между собой пептидной связью; в 1907 синтезировал 18-членный полипептид. Ф. показал сходство синтетических полинептидов и пептидов, полученных в результате гидролиза белков. Ф. занимался также изучением дубильных веществ. Ф. создал школу химиков-органиков. Иностранный член-корреспондент Петербургской АН (1899). Нобелевская премия (1902).

Разнообразные функции белков определяются α-аминокислотным составом и строением их высокоорганизованных макромолекул.

Выделяют 4 уровня структурной организации белков:

1. Первичная структура — определенная последовательность α-аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

2. Вторичная структура

А) конформация полипептидной цепи, закрепленная множеством водородных связей между группами N-H и С=О. Одна из моделей вторичной структуры — α-спираль.

Б) Другая модель — β-форма («складчатый лист»), в которой преобладают межцепные (межмолекулярные) Н-связи.

3. Третичная структура — форма закрученной спирали в пространстве, образованная главным образом за счет дисульфидных мостиков -S-S-, водородных связей, гидрофобных и ионных взаимодействий.

4. Четвертичная структура — агрегаты нескольких белковых макромолекул (белковые комплексы), образованные за счет взаимодействия разных полипептидных цепей

Молекула белка стремится не только к реализации своей биоактивности, но и к наиболее компактной структуре, позволяющей ей максимально реализовать свои функции.

Белки относятся к группе

Белки являются основной структурной составляющей всех организмов. Еще эти вещества получили название «протеины», которое происходит от греческого слова protos, означающего «первый», что отражает главенствующее биологическое значение данного вида соединений. Термин белки принят в отечественной литературе в связи с тем, что эти вещества имеют сходство с белком куриного яйца, при кипячении приобретают белый цвет.

Белки являются высокомолекулярными соединениями, состоящими из органических веществ, называемых аминокислотами, которые в свою очередь содержат азот.

Большинство белков хорошо растворимы в воде. Однако, некоторые органические вещества, выделенные из хряща, волос, ногтей, рогов, костной ткани, нерастворимы, но были отнесены к белкам, поскольку по своему химическому составу оказались близки к белкам мышечной ткани.

Все белки в разной пропорции содержат пять химических элементов:

Обязательное присутствие углерода, водорода, кислорода и азота объясняется тем, что они входят в состав всех аминокислот. Большое отличие содержания серы в отдельных белках объясняется тем, что она входит в состав отдельных аминокислот (метионин, цистеин), содержание которых в разных белках различно.

Читать еще:  Что такое белки

Каждый белок имеет специфичную аминокислотную последовательность и пространственную структуру. Молекулы, содержащие менее пятидесяти аминокислотных остатков, называют пептидами. К пептидам относится множество природных веществ, обладающих важными биологическими функциями, их синтетические аналоги, а также продукты расщепления белков.

В природе существует примерно 10 10 -10 12 различных белков, обеспечивающих существование около 10 6 видов живых организмов различной сложности организации, начиная от вирусов и заканчивая человеком. Из этого огромного количества природных белков только у ничтожно малого количества известны точное строение и структура. Каждый организм характеризуется уникальным набором белков.

Самое удивительное, что почти все природные белки состоят из 20 различных аминокислот. Эти аминокислоты могут объединяться в самой разной последовательности, поэтому они могут образовывать громадное количество разнообразных белков. Число последовательностей, которое можно получить при всевозможных перестановках указанного числа аминокислот в полипептиде, исчисляется огромными величинами. Так, если из 2 аминокислот возможно образование только двух изомеров, то уже из 4 аминокислот теоретически возможно образование 24 изомеров, а из 20 аминокислот – 2,4?10 18 разнообразных белков.

Аминокислоты делятся на незаменимые и заменимые в зависимости от того, способен ли организм их синтезировать из предшественников. К незаменимым аминокислотам, которые необходимо получать с пищей, относятся гистидин, лейцин, изолейцин, лизин, метионин, фенилаланин, триптофан и валин, треонин. К заменимым аминокислотам, которые могут отсутствовать в рационе, так как способны образовываться из других веществ, относятся аланин, аргинин, аспрагин и глутамин, аспаргиновая и глутаминовая кислоты, глутамин, глицин, тирозин, цистеин, пролин и серии. Однако, ароматические аминокислоты (фенилаланин, тирозин и триптофан) близкородственны между собой. Хотя фенилаланин является незаменимой, а тирозин синтезируемой из него заменимой аминокислотой, наличие тирозина в рационе как будто бы «сберегает» фенилаланин. Если фенилаланина недостаточно, или его метаболизм нарушен (например, при дефиците витамина С) – тирозин становится незаменимой аминокислотой. Подобные взаимоотношения характерны и для серосодержащих аминокислот: незаменимой – метионина, и образующегося из него цистеина.

По составу белки делятся на простые и сложные. Простые состоят только из аминокислот. Сложные белки могут включать ионы металла (металлопротеины), пигмент (хромопротеины), образовывать прочные комплексы с липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины), а также ковалентно связывать остаток фосфорной кислоты (фосфопротеины), углевода (гликопротеины) или нуклеиновой кислоты (геномы некоторых вирусов).

Содержание в организме

(вернуться к оглавлению)

На долю белков приходится не менее 45% сухой массы органических соединений животной клетки. В разных тканях разное количества белка. В организме человека насчитывается до 5 млн. различных видов белков.

Содержание белков в органах и тканях человека

К чему относятся белки? Определение, состав, структура

Белки относятся к веществам органического происхождения. Белки – самые необходимые элементы для живых существ. Непериодические полимеры, к чему относятся белки, отличаются от остальных полимеров.

Первый протеин был выделен в виде клейковины в 1728 году итальянцем Якопо Бартоломео Беккари, проживавшему в 1682-1766 годах, из муки пшеницы. Отмытая клейковина представляет собой комплекс нерастворимых в воде глютенов, к чему относятся белки. С этого момента и началось изучение протеина.

Строение белковых молекул

Их молекулы строятся из подобных, но различных мономеров – 20 аминокислот. Каждая из них имеет собственное наименование, строение и свойства. Молекула ее построена из специфического радикала и общей для всех составляющей, куда входит аминогруппа со щелочными свойствами, и карбоксильная группа с кислотными свойствами. Присутствие в одной молекуле обеих групп определяет их высокую степень реактивности.

Биосинтез белка

Биосинтез белка — основной вопрос биохимии. Расшифровка его играет важную теоретическую и практическую роль. К биосинтезу белка относится решение таких важнейших проблем, как наследственность, изменчивость, приспособленность, естественный отбор, возникновение новых видов живых организмов, изучение способов управления жизнедеятельностью организмов.

Биосинтез в фармации

Знание процессов биосинтеза белка имеет огромное значение и для охраны здоровья, в частности, — для фармации, дает объяснение возникновению генетических заболеваний, решает задачу их профилактики и лечения. Применяется для синтеза фармацевтических препаратов, в том числе антиметаболитов. Эти препараты применяются для остановки процессов биосинтеза белка в онкологии: антимутагенов, охраняющих ДНК от мутаций; радиопротекторов, которые охраняют нуклеиновые кислоты от радиационных изменений.

Биосинтез белка помогает раскрывать принципы воздействия медикаментозных препаратов, таких как антибиотики, тормозящие на различных стадиях биосинтез белков у микроорганизмов и вирусов.

Что относится к белкам?

Белок, или протеин может быть животного или растительного происхождения. Что к каким белкам относится? Огромный источник белка – зеленые растения, соевые продукты, зерна, орехи и бобы. Когда животное употребляет растительную пищу, то в его организме растительный белок превращается в животный. Поэтому животный белок содержится в мясе, молоке, сырых яйцах. У человека есть выбор употреблять растительную или животную пищу, богатую белком.

Усвояемость различных белков

Конечно, белки и в одной и той же группе отличаются своими свойствами. В зависимости, к каким белкам относится продукт, он имеет разную усвояемость. Одни быстро усваиваются и ускоряют метаболизм, а другие могут просто зашлаковать организм. Рассмотрим, какие вещества относятся к белкам.

Лидером среди белков, которые быстро усваиваются, является яйцо. Его нужно съедать после тренировки, ведь яйцо не оставляет после себя прослойку жира как, например, другие белки животного происхождения.

Рыба – отменный источник протеина, она легко усваивается и не вызывает тяжесть в желудке. Что касается животного мяса, то оно несомненный лидер по количеству белка в 100 г. И если съесть 250 г мяса, то наш организм получит суточную норму белка. А вот мясо птицы несколько поступается своим содержанием белка, но оно постное и легче усваивается.

Что касается растительных белков, то лидером выступает соя, в которой содержание белка почти такой же, как и у яйца. Следует добавить к своему рациону орешки семена, белковый процент которых достигает значений мяса птицы, но из-за высокой калорийности их нужно употреблять понемногу.

Использование белков, углеводов и жиров в рационе

Если подходить к питанию с точки зрения науки, то человеку требуются не конкретные продукты питания, а их элементы для роста и жизнедеятельности организма. Это 3 группы веществ: белки, жиры, углеводы. Все они должны присутствовать в конкретном количестве каждый день, в противном случае возможны сбои в организме и ухудшение здоровья. Также имеется некоторое соотношение между этими веществами, которого необходимо придерживаться.

Диетологи рекомендуют строить свой рацион, учитывая следующую норму: 15% белков, 20% жиров и 65% углеводов. Конечно, это средняя пропорция: она зависит от конкретного организма, параметров роста, веса и возраста человека. Поэтому субъективные цифры следует определять, обратившись к диетологу или тренеру.

Работа протеинов

Высокомолекулярные биологические соединения, к чему относятся белки, расщепляются до аминокислот, которые проникают в кровь и насыщают организм, а он применяет их для строительства своих протеинов. Чтобы тело приобрело крепкие мускулы и красивый подтянутый вид, необходимо пополнять рацион белками. Их достаточно в рыбе и мясе, яйцах и сыре, бобовых и соевых продуктах. Рассчитывать рацион следует исходя из дневной нормы всех ингредиентов, а также из поставленных целей.

Белковые продукты и ежедневная порция:

  • курица, индейка, постная ветчина — 75 г;
  • свинина, баранина, говядина — 45 г;
  • жирная рыба – 30 г; постная рыба, морепродукты – 60 г;
  • фасоль, чечевица – 2 ст. л.;
  • бекон — 1 постный ломтик;
  • рыбные палочки – 2 шт.;
  • хумус пониженной жирности – 1 ст. л.;
  • яйца — 1 шт.;
  • орехи — 15 г.

Мышцы строятся из белка, а пища человека должна обязательно содержать его, ведь он источник силы. Белки рыбы и птицы усваиваются лучше всего. Такие продукты, как бобовые, крупы, и соя тоже содержат белки, и притом незначительное количество жира, от них не отстают сыры и кисломолочные продукты.

Интересное о белках

Свыше 4 миллиарда лет назад на планете Земля из незначительных неорганических молекул невероятным образом появились белки, которые стали зарождением жизни. Все живое существует благодаря уникальным молеку­лам белка, и другие формы жизни во Вселенной ученым пока неизвестны.

  1. Каждый живой организм создан из белков. Они занимают около 50% сухого вещества любого из организмов. Вирусы содержат протеина от 45 до 95%.
  2. Примерно 30% протеина человека приходит на мускулы, около 20% — на кости и сухожилия, и около 10% — на кожу.
  3. Насчитывается 1012 разных белковых веществ, дающие жизнь организмам всех ступеней сложности, от вирусов к людям.
  4. Мозг – это тоже протеин. Следует помнить, что вследствие процесса денатурации белка при попадании в организм этилового спирта, отмирают клетки мозга.
  5. Своим наименованием белки обязаны белку яйца, именно его с древних пор употребляли люди как составляющую еды.
  6. Роль белков в организме самая разнообразная, они могут выступать в роли ферментов. Пепсин — фермент, расщепляющий белки до аминокислот в организме.
  7. Протеины обладают защитным действием. Интерферон – это протеин, спасающий человеческий организм от вторжения вирусов.
  8. Белки могут играть роль гормонов, примером служит гормон инсулин. Он содействует поступлению глюкозы в клетку.
  9. Протеины реализовывают энергетическую задачу для организма.
  10. Волосы состоят из чистого белка.

Структуры белка

Существуют 4 пространственных организации белковых молекул:

  • первичная — создана пептидными связями, именно она определяет свойства молекул белка;
  • вторичная, имеющая форму растянутой пружины, построена из пептидных и водородных связей (сухожилия, ногти, волосы, паутина);
  • третичная, имеющая форму шара, построена из пептидных, водородных и дисульфидных связей (ферменты, антитела, гормоны);
  • четвертичная — состоит из альфа- и бета-цепочек (гемоглобин).

Каждому белку присвоен генетический код, где хранится информация о том, какую форму он должен принять, но генетики и сейчас не умеют предугадывать по первичному коду его пространственную структуру. Для работы белка, ему необходимо свернуться определенным образом.

Очень важно знать, какие продукты питания содержат белок, какой он и сколько его необходимо употреблять. Почему? А потому, что белок, сгорая в организме, насыщает его большим количеством энергии. Именно после высокобелковой пищи, мы чувствуем прилив сил, именно белок выстраивает каждый наш мускул и творит красивое и здоровое тело. Не менее важным считается тот факт, что белок помогает похудеть или удержать вес после похудения.

Продукты, относящиеся к белкам

Недаром белковые диеты признаны самыми результативными среди диетологов, ведь организм тратит на переработку белковой пищи много энергии, около 5-10% поступивших калорий.

Список самых белковых продуктов.

  1. В куриных яйцах содержится 17% легкоусвояемого протеина. Диетологи советуют принимать в пищу яйца после физических нагрузок, но не более 2 штук в день для возобновления ткани мышц. При этом яйца — это продукт с низкой калорийностью.
  2. Творог обезжиренный содержит 25% белка, он легко усваивается.
  3. Твердый сыр имеет около 30% белка, но следует помнить, что он слишком калорийный, и чем он жирнее, тем меньше в нем содержится протеина.
  4. Мясо птицы — основной источник диетического питания, так как калорийность его небольшая и отлично усваивается. Мясо птицы содержит от 15 до 20% белка.
  5. Говядина низкокалорийный продукт и щедрый на белок. Всего одна порция нежирной говядины содержит около 22 г белка.
  6. Печенка состоит из 25% белка. В отварном и тушеном виде очень полезна, так как она богата другими необходимыми элементами.
  7. Некоторые сорта рыбы содержат белка до 25%, например, тунец, лосось, скумбрия. Такую рыбу можно использовать в пищу без боязни поправиться.
  8. Самым богатым на белок продуктом из растений считается соя, в ней содержится протеина 14%, из овощных лидеров — брюссельская капуста (9%).
  9. Крупы содержат не менее 10% белка, который превосходно усваивается организмом.

Это основные продукты, относящиеся к белкам. Список, который здесь приведен, далеко не полный, но учитывает основные потребности организма в белке.

Заключение

Человеческому телу энергия нужна постоянно. Даже во время сна тело находится в движении: мы дышим, работает сердце, в организме обновляются клетки, происходят нескончаемые химические процессы. Для этого нужна энергия: мы получаем ее, употребляя и перерабатывая еду. В пище содержатся вещества, необходимые, чтобы задействовать сложные механизмы жизненных процессов. Это углеводы, белки, жиры, вода, соли, клетчатка, микроэлементы и витамины. Во время пищеварения организм необходимые элементы забирает, а от ненужных элементов избавляется.

Ссылка на основную публикацию
Adblock
detector