Yarga54.ru

Все о домашних любимчиках
0 просмотров
Рейтинг статьи
1 звезда2 звезды3 звезды4 звезды5 звезд
Загрузка...

Чем являются белки

Чем являются белки

«Жизнь, есть способ существования белковых тел»

Ни один из известных нам живых организмов не обходится без белков. Белки служат питательными веществами, они регулируют обмен веществ, исполняя роль ферментов – катализаторов обмена веществ, способствуют переносу кислорода по всему организму и его поглощению, играют важную роль в функционировании нервной системы, являются механической основой мышечного сокращения, участвуют в передаче генетической информации и т.д.

Белки (полипептиды) – биополимеры, построенные из остатков α-аминокислот, соединенных пептидными (амидными) связями. В состав этих биополимеров входят мономеры 20 типов. Такими мономерами являются аминокислоты. Каждый белок по своему химическому строению является полипептидом. Некоторые белки состоят из нескольких полипептидных цепей. В составе большинства белков находится в среднем 300-500 остатков аминокислот. Известно несколько очень коротких природных белков, длиной в 3-8 аминокислот, и очень длинных биополимеров, длиной более чем в 1500 аминокислот. Образование белковой макромолекулы можно представить как реакцию поликонденсации α-аминокислот:

Аминокислоты соединяются друг с другом за счёт образования новой связи между атомами углерода и азота – пептидной (амидной):

Из двух аминокислот (АК) можно получить дипептид, из трёх – трипептид, из большего числа АК получают полипептиды (белки).

Функции белков в природе универсальны. Белки входят в состав мозга, внутренних органов, костей, кожи, волосяного покрова и т.д. Основным источником α — аминокислот для живого организма служат пищевые белки, которые в результате ферментативного гидролиза в желудочно-кишечном тракте дают α — аминокислоты. Многие α — аминокислоты синтезируются в организме, а некоторые необходимые для синтеза белков α — аминокислоты не синтезируются в организме и должны поступать извне. Такие аминокислоты называются незаменимыми. К ним относятся валин, лейцин, треонин, метионин, триптофан и др. (см. таблицу). При некоторых заболеваниях человека перечень незаменимых аминокислот расширяется.

· Каталитическая функция — осуществляется с помощью специфических белков — катализаторов (ферментов). При их участии увеличивается скорость различных реакций обмена веществ и энергии в организме.

Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм), а также репликации ДНК и матричного синтеза РНК. Известно несколько тысяч ферментов. Среди них такие, как, например пепсин, расщепляют белки в процессе пищеварения.

· Транспортная функция — связывание и доставка (транспорт) различных веществ от одного органа к другому.

Так, белок эритроцитов крови гемоглобин соединяется в легких с кислородом, превращаясь в оксигемоглобин. Достигая с током крови органов и тканей, оксигемоглобин расщепляется и отдает кислород, необходимый для обеспечения окислительных процессов в тканях.

· Защитная функция — связывание и обезвреживание веществ, поступающих в организм или появляющихся в результате жизнедеятельности бактерий и вирусов.

Защитную функцию выполняют специфические белки (антитела — иммуноглобулины), образующиеся в организме (физическая, химическая и иммунная защита). Так, например, защитную функцию выполняет белок плазмы крови фибриноген, участвуя в свертывании крови и тем самым уменьшая кровопотери.

· Сократительная функция (актин, миозин) – в результате взаимодействия белков происходит передвижение в пространстве, сокращение и расслабление сердца, движение других внутренних органов.

· Структурная функция — белки составляют основу строения клетки. Некоторые из них (коллаген соединительной ткани, кератин волос, ногтей и кожи, эластин сосудистой стенки, кератин шерсти, фиброин шелка и др.) выполняют почти исключительно структурную функцию.

В комплексе с липидами белки участвуют в построении мембран клеток и внутриклеточных образований.

· Гормональная (регуляторная) функция — способность передавать сигналы между тканями, клетками или организмами.

Выполняют белки-регуляторы обмена веществ. Они относятся к гормонам, которые образуются в железах внутренней секреции, некоторых органах и тканях организма.

· Питательная функция — осуществляется резервными белками, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества.

Например: казеин, яичный альбумин, белки яйца обеспечивают рост и развитие плода, а белки молока служат источником питания для новорожденного.

Разнообразные функции белков определяются α-аминокислотным составом и строением их высокоорганизованных макромолекул.

Физические свойства белков

Белки – очень длинные молекулы, которые состоят из звеньев аминокислот, сцепленных пептидными связями. Это – природные полимеры, молекулярная масса белков колеблется от нескольких тысяч до нескольких десятков миллионов. Например, альбумин молока имеет молекулярную массу 17400, фибриноген крови – 400.000, белки вирусов – 50.000.000. Каждый пептид и белок обладают строго определенным составом и последовательностью аминокислотных остатков в цепи, это и определяет их уникальную биологическую специфичность. Количество белков характеризует степень сложности организма (кишечная палочка – 3000, а в человеческом организме более 5 млн. белков).

Первый белок, с которым мы знакомимся в своей жизни, это белок куриного яйца альбумин — хорошо растворим в воде, при нагревании свертывается (когда мы жарим яичницу), а при долгом хранении в тепле разрушается, яйцо протухает. Но белок спрятан не только под яичной скорлупой. Волосы, ногти, когти, шерсть, перья, копыта, наружный слой кожи — все они почти целиком состоят из другого белка, кератина. Кератин не растворяется в воде, не свертывается, не разрушается в земле: рога древних животных сохраняются в ней так же хорошо, как и кости. А белок пепсин, содержащийся в желудочном соке, способен разрушать другие белки, это процесс пищеварения. Белок инрерферон применяется при лечении насморка и гриппа, т.к. убивает вызывающие эти болезни вирусы. А белок змеиного яда способен убивать человека.

С точки зрения пищевой ценности белков, определяемой их аминокислотным составом и содержанием так называемых незаменимых аминокислот, белки подразделяются на полноценные и неполноценные. К полноценным белкам относятся преимущественно белки животного происхождения, кроме желатины, относящейся к неполноценным белкам. Неполноценные белки — преимущественно растительного происхождения. Однако некоторые растения (картофель, бобовые и др.) содержат полноценные белки. Из животных белков особенно большую ценность для организма представляют белки мяса, яиц, молока и др.

В состав многих белков помимо пептидных цепей входят и неаминокислотные фрагменты, по этому критерию белки делят на две большие группы — простые и сложные белки (протеиды). Простые белки содержат только аминокислотные цепи, сложные белки содержат также неаминокислотные фрагменты (Например, гемоглобин содержит железо).

По общему типу строения белки можно разбить на три группы:

1. Фибриллярные белки — нерастворимы в воде, образуют полимеры, их структура обычно высокорегулярна и поддерживается, в основном, взаимодействиями между разными цепями. Белки, имеющие вытянутую нитевидную структуру. Полипептидные цепи многих фибриллярных белков расположены параллельно друг другу вдоль одной оси и образуют длинные волокна (фибриллы) или слои.

Большинство фибриллярных белков не растворяются в воде. К фибриллярным белкам относят например, α- кератины (на их долю приходится почти весь сухой вес волос , белки шерсти , рогов , копыт , ногтей , чешуи , перьев ), коллаген — белок сухожилий и хрящей , фиброин — белок шёлка ).

2. Глобулярные белки — водорастворимы, общая форма молекулы более или менее сферическая. Среди глобулярных и фибриллярных белков выделяют подгруппы. К глобулярным белкам относятся ферменты, иммуноглобулины, некоторые гормоны белковой природы (например, инсулин) а также другие белки, выполняющие транспортные, регуляторные и вспомогательные функции.

3. Мембранные белки — имеют пересекающие клеточную мембрану домены, но части их выступают из мембраны в межклеточное окружение и цитоплазму клетки. Мембранные белки выполняют функцию рецепторов, то есть осуществляют передачу сигналов, а также обеспечивают трансмембранный транспорт различных веществ. Белки-транспортеры специфичны, каждый из них пропускает через мембрану только определённые молекулы или определённый тип сигнала.

Белки – неотъемлемая часть пищи животных и человека. Живой организм отличается от неживого в первую очередь наличием белков. Для живых организмов характерно огромное разнообразие белковых молекул и их высокая упорядоченность, что и определяет высокую организацию живого организма, а также способность двигаться, сокращаться, воспроизводиться, способность к обмену веществ и к многим физиологическим процессам.

Фишер Эмиль Герман, немецкий химик-органик и биохимик. В 1899 начал работы по химии белков. Используя созданный им в 1901 эфирный метод анализа аминокислот, Ф. впервые осуществил качественные и количественные определения продуктов расщепления белков, открыл валин, пролин (1901) и оксипролин (1902), экспериментально доказал, что аминокислотные остатки связываются между собой пептидной связью; в 1907 синтезировал 18-членный полипептид. Ф. показал сходство синтетических полинептидов и пептидов, полученных в результате гидролиза белков. Ф. занимался также изучением дубильных веществ. Ф. создал школу химиков-органиков. Иностранный член-корреспондент Петербургской АН (1899). Нобелевская премия (1902).

Разнообразные функции белков определяются α-аминокислотным составом и строением их высокоорганизованных макромолекул.

Выделяют 4 уровня структурной организации белков:

1. Первичная структура — определенная последовательность α-аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

2. Вторичная структура

А) конформация полипептидной цепи, закрепленная множеством водородных связей между группами N-H и С=О. Одна из моделей вторичной структуры — α-спираль.

Б) Другая модель — β-форма («складчатый лист»), в которой преобладают межцепные (межмолекулярные) Н-связи.

3. Третичная структура — форма закрученной спирали в пространстве, образованная главным образом за счет дисульфидных мостиков -S-S-, водородных связей, гидрофобных и ионных взаимодействий.

4. Четвертичная структура — агрегаты нескольких белковых макромолекул (белковые комплексы), образованные за счет взаимодействия разных полипептидных цепей

Молекула белка стремится не только к реализации своей биоактивности, но и к наиболее компактной структуре, позволяющей ей максимально реализовать свои функции.

3.8.2. Белки

Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков аминокислот, соединённых в длинную цепочку пептидной связью.

В состав белков живых организмов входит всего 20 типов аминокислот, все из которых относятся к альфа-аминокислотами, а аминокислотный состав белков и их порядок соединения друг с другом определяются индивидуальным генетическим кодом живого организма.

Одной из особенностей белков является их способность самопроизвольно формировать пространственные структуры характерные только для данного конкретного белка.

локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи в спирали

пространственная ориентация полипептидной спирали или способ ее укладки определенном объеме в глобулы (клубки) или фибриллы (нити)

Читать еще:  Вопросы про белки с ответами

Из-за специфики своего строения белки могут обладать разнообразными свойствами. Например, белки, имеющие глобулярную четвертичную структуру, в частности белок куриного яйца, растворяются в воде с образованием коллоидных растворов. Белки, обладающие фибриллярной четвертичной структурой в воде не растворяются. Фибриллярными белками, в частности, образованы ногти, волосы, хрящи.

Химические свойства белков

Гидролиз

Все белки способны вступать в реакцию гидролиза. В случае полного гидролиза белков образуется смесь из α -аминокислот:

Белок + nH2O => смесь из α-аминокислот

Денатурация

Разрушение вторичной, третичной и четвертичной структур белка без разрушения его первичной структуры называют денатурацией. Денатурация белка может протекать под действием растворов солей натрия, калия или аммония – такая денатурация является обратимой:

Денатурация же протекающая под действием излучения (например, нагрева) или обработке белка солями тяжелых металлов является необратимой:

Так, например, необратимая денатурация белка наблюдается при термической обработке яиц в процессе их приготовления. В результате денатурации яичного белка его способность растворяться в воде с образованием коллоидного раствора исчезает.

Качественные реакции на белки

Биуретовая реакция

Если к раствору, содержащему белок добавить 10%-й раствор гидроксида натрия, а затем небольшое количество 1 %-го раствора сульфата меди, то появится фиолетовое окрашивание.

раствор белка + NаОН(10%-ный р-р) + СuSO4 = фиолетовое окрашивание

Ксантопротеиновая реакция

растворы белка при кипячении с концентрированной азотной кислотой окрашиваются в желтый цвет:

раствор белка + HNO3(конц.) => желтое окрашивание

Что такое белки, их значение для организма, в каких продуктах содержится белок

Основа жизни – белок.
Большинство биологических организмов на Земле, включая человека, – белковые структуры. Белки это вещества, без которых в организме корректный ход многих процессов невозможен.

Разберемся, чем полезны белки, какие продукты ими богаты, что представляет собой основанная на них диета.

Значение белка для организма

Белки — это первый компонент фундаментальной пищевой триады БЖУ (белки-жиры-углеводы). Рацион питания считается сбалансированным, если в нем данные компоненты распределены так (%): 30-30-40. То есть белкам отведена треть рациона.

Но что такое белки? Это сложные органические вещества. Аминокислоты, выстроенные цепочкой, – вот из чего состоят белки. Таких аминокислот всего 20, но их комбинации создают бесконечное разнообразие: список белков включает почти сотню тысяч позиций.

Организм продуцирует только половину необходимых аминокислот. Создать остальные, призвано питание:

  • Белки состоят из аминокислот. Они расщепляются для синтеза белков организма. Или распадаются дальше, пополняя энергорезервы.
  • Источники белка продукты: мясо, птица, рыбные, молочные продукты, орехи, зерно, бобовые. Они содержатся в овощах, фруктах, ягодах, но меньше.
  • По этому принципу определяют главные виды белков: растительные и животные. Человеку необходимы оба.

Восстанавливать клеточные и тканевые структуры, налаживать биохимические процессы, убирать шлаки, наращивать мышцы – вот в чем заключается роль белка в организме.
Другие названия компонента – протеины (так белки называют бодибилдеры) или полипептиды.

Основные функции белка

Они не зря входят в первую тройку нутриентов. Перечень функций белка в организме человека внушителен:

  • Транспорт. Полипептидами разносится кислород по крови. Через них к органам поступают питательные вещества, лекарственные препараты, другие вещества.
  • Физические кондиции клеток. Большинство клеток, межклеточное вещество имеют их в составе. Если в рационе человека белка достаточно, они здоровы: формируются, растут правильно, эластичны, внутриклеточные обменные процессы проходят корректно. Однако со временем или от болезней клетки и ткани разрушаются. Без данного компонента восстановление невозможно. Эта функция важна для растущего организма (дети, подростки, беременные женщины) и людей, занятых тяжелой работой.
  • Гормональный фон. Белки являются основой многих гормонов. Например, инсулина или продукции щитовидной железы. Их приток стабилизирует гормональный фон. Особенно это важно в период полового созревания, при климаксе, других подобных факторах.
  • Метаболизм. Почти все ферменты, помогающие расщеплять сложные компоненты продуктов питания на первичные элементы, состоят из полипептидов. Достаточное содержание белка – залог усвояемости продуктов питания, выработки дополнительной энергии.
  • Защита. Функция основана на определении белков как «строителей» новых клеток вместо выбывших. Так они укрепляют иммунитет, подпитывая защитные резервы организма.
  • Координация. Работа мышечной системы как единого целого без насыщенных полипептидами продуктов невозможна.
  • Эстетика. Протеины создают насыщение: надолго притупить чувство голода способно небольшое количество еды. Закономерно, что для бодибилдеров или сидящих на диете эти продукты – компонент питания номер один. Нутриент как строитель мышечной ткани делает фигуру точеной.

Жиры аккумулируются организмом «на всякий случай», углеводы становятся энергией. Полипептиды распадаются на аминокислоты, расходуясь на «ремонт» тканей или органов.

Действие на организм

Пища богатая белками, без излишков жиров или углеводов, оперативно оздоравливает организм. Механизм следующий:

  • Улучшается метаболизм. Уходят шлаки, токсины, прочий мусор. В результате внутренние органы работают нормально.
  • Без углеводов снижается насыщенность крови сахаром. Сердечно-сосудистая система укрепляется.
  • Нормализуется выработка инсулина. Благодаря этому глюкоза, которую впитывают мышцы, сжигается быстрее.
  • Ужесточается контроль водного баланса. Лишняя жидкость (весомый фактор лишнего веса) выводится.
  • Поскольку жировые резервы расходуются без потери других полезных веществ, мышцы сохраняют тонус.

Насыщение от протеиновых продуктов сохраняется долго: они перевариваются не вдруг.

Белковая пища это какие продукты

Данные нутриенты присутствуют почти во всех видах пищи. Диетологи установили, в каких продуктах много белков. Они классифицируются как белковая (протеиновая) пища.

Виды протеиновой пищи

Продукты, насыщенные белком, бывают растительной или животной природы. У обоих видов продуктов свои достоинства и минусы:

  • Растительный белок не утрачивает свойств после термообработки. Но усваивается медленно, придется съедать килограммы такой еды, чтобы набрать суточную норму. Поэтому как самостоятельный игрок котируется только вегетарианцами.
  • Продукты животного происхождения усваиваются быстро, их нужно меньше по массе, однако почти у всех видов избыток жирового компонента. При потреблении осторожность требуется от следящих за фигурой.

В сегменте белковой пищи список продуктов обширен, личный рацион легко составят веганы, вегетарианцы, мясоеды.
Для поступления полного набора из аминокислот рекомендуется потреблять оба вида. Соотношение – 60% животного белка, 40% растительного.

Продукты животного происхождения как основной источник белка

У животной белковой еды список продуктов наиболее длинный и разнообразный. Включает мясные, рыбные, молочные продукты, яйца.

Рассмотрим их подробнее:

  • Мясо. Содержит комплекс аминокислот плюс протеиновые структуры. Они облегчают усвоение еды, быстро и надолго притупляя голод. Речь о говядине, свинине, птице, субпродуктах.

Продукт номер один по количеству и характеристикам белка – курятина, вторая – говядина (она чуть жирнее). Для лучшей усвояемости белков мякоть желательно отваривать, запекать или тушить. Но не жарить.

У свинины нутриент аккумулирует нежирная малосочная мякоть. Меньше всего его у сала и жирной мякоти.

Достаточно нутриента содержат гусятина и индюшатина.

Насыщены им продукты — печень, почки, сердце перечисленных видов животных и птицы. Блюда из субпродуктов богаты железом, поэтому полезны анемичным людям.

  • Рыба. Насыщена белками, низкокалорийна, легче, нежнее мяса. Продукт содержит множество минералов – йод, фосфор, калий, магний.

Вариант номер один – лососевое филе. Здесь также изобилие жирных омега 3 кислот, необходимых организму.

Полезны тунец, анчоусы, лобстеры, морепродукты, икра, молоки. Из консервов подходят варианты с рыбой в собственном соку.

  • Яйца. Куриные яйца – кладезь протеина. У желтков и белков этого компонента почти поровну.
  • Молочные продукты. Без красителей, загустителей, прочих добавок. Они содержат сывороточный протеин, укрепляющий иммунитет. Казеин (которым богаты кисломолочные продукты) способствует насыщению и продолжительному отсутствию чувства голода. Кисломолочные виды продуктов, например, творог, усваиваются практически мгновенно. Сохраняют достойные кондиции ногтей, скелета, зубов.

Почти лишено этого нутриента свежее молоко, но богато сухое цельное. Годятся мало — обезжиренные кисломолочные виды.

Продукты — лидеры по концентрации молочного белка: сыворотка, обезжиренный творог, сыры голландский, бри, литовский, пармезан, чеддер.

В каких овощах содержится белок

Таких представителей единицы:

  • зеленый болгарский перец;
  • свекла;
  • брюссельская капуста;
  • редис.

Брюссельская капуста – лидер, но и у нее белка мало (1,46-1,59 грамма на 100 граммов). Чтобы набрать ежесуточную норму, овощи придется съедать килограммами.

Крупы и бобовые в которых содержится много белка

Данные виды продуктов питания – основные поставщики белка вегетарианцам или сидящим на диете.

Крупы. Полезны, когда нехватку белка нужно восполнить срочно. Блюда из них богаты полиненасыщенными жирными кислотами, поэтому упорядочивают метаболизм. Показаны рис, перловая, гречневая, овсяная и пшеничная крупы.

Много этого нутриента в отрубях, пророщенной пшенице и ржи.

Бобовые культуры. Высокий процент полипептидов, насыщенность витаминной группой В плюс минералы отличает следующие виды продукта:

  • чечевица;
  • соя;
  • горох (сушеный, консервированный, свежий; нут);
  • фасоль (обычная или стручковая).

Бобовые культуры – полноценный дешевый заменитель животного белка.
Продукты также насыщены клетчаткой, которая вычищает шлаки и другой мусор.

Орехи и семена содержащие белок

Насыщенный протеинами, но проблемный сегмент продуктов. У орехов и семечек также изобилие других полезных элементов. Например, витамина Е, который дуэтом с протеиновыми структурами участвует в формировании мышц. Однако у них избыток жиров, они калорийны. Продукты утолят голод быстро и надолго, но для контролирующих личный вес не годятся.
Наибольшее количество нутриента содержат (по возрастанию): грецкие, миндальные, фундук, фисташки, арахис. То есть меньше всего у грецких орехов, чемпион – арахис.
Богаты белком кунжут, семечки подсолнечника, конопляные, тыквенные, льняные (20-22 г/100 г).

Другие продукты

Изобилие белков у порошка какао, сушеных белых грибов (по 20,1), морских водорослей (особенно спирулины – 28), мучных изделий. Например, у макарон его больше, чем у риса (10 против 7).

Топ 10 продуктов с наибольшим содержанием белка

Таблица белков представляет категории продуктов питания с максимальным количеством данного нутриента:

Что такое протеин (белок) и сколько нам его нужно?

Протеин он же белок — крупные молекулы, которые необходимы нашим клеткам. Они состоят из аминокислот. Структура и функция наших тел зависят от белков, а регулирование клеток, тканей и органов организма не может существовать без них.

Читать еще:  В состав простого белка входят

Мышцы, кожа, кости и другие части человеческого тела содержат значительное количество белка, включая ферменты, гормоны и антитела. Белки также работают как нейротрансмиттеры. Гемоглобин, носитель кислорода в крови, является белком.

Голландский химик Герхардус Йоханнес Малдер впервые описал белки и придумал это название в 1838 году.

Греческое слово «protos» означает «первый», а греческое слово «proteios» означает «первое качество».

Белки считались первичным, или первым, качеством жизни.

Что такое протеин?

Белок участвует во многих функциях организма.

Белки — это длинные цепи аминокислот, которые составляют основу всей жизни. Они похожи на машины, которые делают все живое, будь то вирусы, бактерии, бабочки, медузы, растения или человеческие функции.

Человеческое тело состоит приблизительно из 100 триллионов клеток. Каждая клетка имеет тысячи различных белков, которые вместе заставляют клетку выполнять свою конкретную работу. Белки — крошечные машины внутри клетки.

Аминокислоты и белки

Протеин состоит из аминокислот, а аминокислоты — это строительные блоки белка. Есть около 20 аминокислот.

Эти 20 аминокислот могут быть организованы миллионами различных способов для создания миллионов различных белков, и каждый белок имеет определенную функцию в организме. Структуры отличаются в зависимости от последовательности, в которой объединяются аминокислоты.

Существует 20 различных аминокислот: аланин, аргинин, аспарагины, аспарагиновая кислота, цистеин, глутаминовая кислота, глутамин, глицин-гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, пролин, серин, треонин, триптофан, тирозин и валин.

Аминокислоты представляют собой органические молекулы, которые состоят из углерода, водорода, кислорода, азота и иногда серы.

Аминокислоты синтезируют белки и другие важные соединения в организме человека, такие как креатин, пептидные гормоны и некоторые нейротрансмиттеры.

Что делают белки?

Белки участвуют почти в каждом биологическом процессе, и их функции сильно различаются.

Основные функции белков в организме — создавать, укреплять, восстанавливать или заменять ткани.

Они могут быть структурными, такими как коллаген, они могут быть гормональными, такими как инсулин, они могут быть носителями, например гемоглобином, или они могут быть ферментами, такими как амилаза. Все это белки.

Кератин — структурный белок, который укрепляет защитные покрытия, такие как волосы. Коллаген и эластин также имеют структурную функцию, и они также обеспечивают поддержку соединительной ткани.

Ферменты являются катализаторами. Это означает, что они ускоряют химические реакции. Они необходимы для дыхания в клетках человека или фотосинтеза в растениях.

Откуда мы получаем белок?

Белковые продукты обеспечивают нас аминокислотами, которые наши тела используют для синтеза белков.

Мы знаем, что белок является одним из основных питательных веществ в рационе человека, но белок в пищевых продуктах, которые мы едим, не всегда превращается в белки в нашем организме.

Когда люди едят продукты, содержащие аминокислоты, эти аминокислоты позволяют организму создавать или синтезировать белки. Если мы не будем потреблять некоторые аминокислоты, мы не будем синтезировать достаточное количество протеинов для правильного функционирования нашего тела.

Есть также девять незаменимых аминокислот, которые человеческое тело не синтезирует, поэтому они должны поступать из рациона.

Все пищевые белки содержат некоторые аминокислоты, но в разных пропорциях. Желатин отличается тем, что содержит высокую долю некоторых аминокислот, но не весь диапазон.

Девять незаменимых кислот, которые не синтезируются человеческим телом, являются: гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин.

Продукты, содержащие эти девять основных кислот в примерно равных пропорциях, называются совершенными белками. Совершенные белки в основном поступают из животных источников, таких как молоко, мясо и яйца.

Соя и лебеда — растительные источники совершенного белка. Сочетание красной фасоли или чечевицы с цельнозерновой рисом или арахисовым маслом с хлебом из непросеянной муки также обеспечивает нас совершенным белком. Исследования показывают, что организм не требует всех незаменимых аминокислот при каждом приеме пищи, потому что он может использовать аминокислоты из последнего приема пищи для образования совершенных белков.

Итак, рекомендуемым питательным веществом является белок, но на самом деле нам нужны аминокислоты.

Что случится, если мы не будем есть белки?

Дефицит белка необычен. Если у человека отсутствует белок, у него обычно есть большой недостаток питательных веществ и энергии из-за небольшого потребления пищи. Это может быть связано с нищетой или болезнью.

Очень низкое потребление белка может привести к слабости мышц, отекам, тонким и ломким волосам и поражениям кожи, а у детей — к замедлению роста. Биохимические тесты могут демонстрировать низкий уровень сывороточного альбумина и гормонального дисбаланса.

Потребление большего количества белка может увеличить мышечную силу и стимулировать похудение и сжигание жира. Это, конечно же, зависит от общего уровня потребления пищи и уровня активности.

Дефицит белка редко встречается в США, если только он не является следствием болезней, таких как нервная анорексия или поздние стадии рака.

Сколько белка нам нужно?

Потребность в белке связана с уровнем азота в организме. Недостаточное количество уровней правильных аминокислот может привести к дисбалансу азота.

Точное количество белка, который человек должен употреблять, является предметом дискуссий.

Проведенные исследования показали, что младенец, вскармливаемый грудью до 3 месяцев будет удовлетворительно развиваться, потребляя 1,68 грамма белка на килограмм веса в день, но эксперты предположили, что и 1,1 грамм на килограмм, вероятно, достаточно.

Согласно данным из Гарварда, минимальное рекомендуемое количество белка в день составляет 0,8 грамма на килограмм, чтобы человек среднего возраста оставался здоровым.

Однако рекомендовать точные суммы сложно, поскольку ряд факторов, таких как возраст, пол, уровень активности и статус, например, беременность, играют определенную роль.

Другие переменные включают долю аминокислот, доступных в конкретных белковых продуктах, и перевариваемость отдельных аминокислот. Также остается неясным, как белковый обмен влияет на потребность в потреблении белка.

Следующие продукты будут содержать около 7 граммов белка в одной порции:

  • 30 грамм постного мяса, домашней птицы, морепродуктов
  • 1 яйцо
  • 1 столовая ложка арахисового масла
  • 15 грамм орехов или семян
  • ¼ чашки вареных бобов или гороха

Белки и калории

Белок обеспечивает калории. Один грамм белка или углевода содержит 4 калории. Один грамм жира содержит 9 калорий.

Потребление 0,8 грамм на килограмм белка каждый день обеспечивало бы 10% калорий среднестатистического человека.

Обычный американец получает около 16% своих калорий из белка животного или растительного происхождения.

Было высказано предположение, что американцы получают слишком много калорий из белка, но теперь некоторые эксперты называют это «неправильным восприятием».

В соответствии с Рекомендациями по питанию с 2015 до 2020 года для американцев рекомендуется, чтобы для людей в возрасте старше 4 лет от 10 до 35 процентов калорий приходилось на белок, в зависимости от их возраста и пола.

Дерек Пендик, бывший редактор журнала «Harvard Men’s Health», прокомментировал статью о потребностях в белках:

«Исследования оптимального количества белка для хорошего здоровья продолжаются и далеки от своего завершения. Значение высокобелковых диет для снижения веса или сердечно-сосудистых заболеваний, например, остается спорным.»

Он добавляет, что потребление большего количества белка не обязательно означает употребление большего количества стейков, и это может означать употребление в пищу меньше чего-то другого, скажем, углеводов, для поддержания здорового веса.

Некоторые диеты рекомендуют есть больше белка, чтобы похудеть.

Тем не менее, диетологи подчеркивают, что недостаточно доказательств того, что добавление белка гарантирует потерю веса и что люди должны учитывать их общее потребление и диетические последствия при совершении такого рода изменений.

Например, если употребление большего количества белка приводит к более низкому потреблению клетчатки, это может оказаться нецелесообразным.

А что насчет белковых напитков и продуктов?

Исследования не подтвердили, что белковые добавки способствуют снижению веса.

В настоящее время существует широкий спектр протеиновых добавок, многие из которых утверждают, что они способствуют снижению веса и увеличению массы и силы мышц.

Спортсменам и бодибилдерам необходимо обеспечить достаточное количество белка для создания и восстановления мышц, и это значение может быть больше минимального.

Однако до сих пор нет доказательств того, что добавки с высоким содержанием белка более полезны, чем потребление белка как части здорового питания. Некоторые добавки могут также содержать запрещенные или нездоровые вещества.

Одно исследование показало, что сывороточный белок может влиять на метаболизм глюкозы и синтез мышечных белков, но в других исследованиях делается вывод о том, что по крайней мере один тип добавок для сыворотки может уменьшить жировые отложения и сохранить мышечную массу при использовании в диете с пониженной калорийностью.

По данным одного исследования Мичиганского университета, сывороточный белок улучшает показатели у велосипедистов, а в другом исследовании предположили, что это может привести к потере костной массы и остеопорозу.

В онлайн-журнале для культуристов Muscle and Fitness говорится о том, что коктейли и порошки из сывороточного белка производятся из продуктов, которые раньше были отходами молочной продукции, и предостерегают, что качество зависит от бренда.

Производители добавляют ароматизаторы, красители и дополнительные аминокислоты, и они могут использовать низкокачественную сыворотку, так что вместо 90% белка продукт может содержать всего 35%, предупреждают они.

Хотя никаких побочных эффектов или взаимодействий сывороточного белка еще не доказано, ни одно из преимуществ при употреблении добавок с сывороточным белком не было подтверждено.

Спортсмены и те, кто думает о том, чтобы начать принимать протеин, должны сначала убедиться, что они правильно питаются, а затем поговорить с диетологом или врачом, нужны ли им добавки.

Аминокислоты, белки. Строение белков. Уровни организации белковой молекулы

На данном уроке мы продолжим расширять и углублять знания о важнейших органических веществах клетки. На нем мы познакомимся с белками и аминокислотами. Рассмотрим уровни организации белковой молекулы, ее строение, сформируем знания о важной роли белков в органическом мире.

Белки

Среди органических соединений клетки белки являются наиболее важными. Содержание белков в клетке колеблется от 50 % до 80 %.

Читать еще:  Что кушает белка зимой

Белки – это высокомолекулярные органические соединения, которые состоят из углерода, водорода, кислорода, серы и азота. В состав некоторых белков входит фосфор, а также катионы металлов.

Белки являются биополимерами, которые состоят из мономеров аминокислот. Их молекулярная масса варьируется от нескольких тысяч до нескольких миллионов, в зависимости от количества аминокислотных остатков.

В состав белков входит всего 20 типов аминокислот из 170, найденных в живых организмах.

Аминокислоты

Аминокислоты (см. Рис. 1) – органические соединения, в молекулах которых одновременно присутствует аминогруппа () с основными свойствами и карбоксильная группа () с кислотными свойствами. Часть молекулы, называемая радикалом (R), у разных аминокислот имеет различное строение.

Рис. 1. Аминокислота

В зависимости от радикала аминокислоты делят на (см. Рис. 2):

1. кислые (в радикале карбоксильная группа);

2. основные (в радикале аминогруппа);

3. нейтральные (не имеют заряженных радикалов).

Рис. 2. Классификация аминокислот

Аминокислоты соединяются друг с другом посредством пептидной связи. Эта связь образуется путем выделения молекулы воды при взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой аминокислоты. Реакция, идущая с выделением воды, называется реакцией конденсации, а возникающая ковалентная азот-углеродная связь – пептидной связью.

Соединения, образующиеся в результате конденсации двух аминокислот, представляют собой дипептид (см. Рис. 3). На одном конце его молекулы находится аминогруппа, а на другом – свободная карбоксильная группа. Благодаря этому дипептид может присоединять к себе другие молекулы. Если таким образом соединяется много аминокислот, то образуется полипептид (см. Рис. 4).

Рис. 4. Полипептид

Полипептидные цепи бывают очень длинными и могут состоять из различных аминокислот. В состав белковой молекулы может входить как одна полипептидная цепь, так и несколько таких цепей.

Многие животные, включая человека, в отличие от бактерий и растений не могут синтезировать все аминокислоты, которые составляют белковые молекулы. То есть существует ряд незаменимых аминокислот, которые должны поступать с пищей.

К незаменимым аминокислотам относятся: лизин, валин, лейцин, изолейцин, треонин, фенилаланин, триптофан, тирозин, метионин.

Значение свободных аминокислот

Ежегодно в мире производится более двухсот тысяч тонн аминокислот, которые используются в практической деятельности человека. Они применяются в медицине, парфюмерии, косметике, сельском хозяйстве.

В большей степени производят глутаминовую кислоту и лизин, а также глицин и метионин.

1. Глутаминовая кислота

Используется в психиатрии (при эпилепсии, для лечения слабоумия и последствий родовых травм), в комплексной терапии язвенной болезни и при гипоксии. Также она улучшает вкус мясных продуктов.

2. Аспарагиновая кислота

Аспарагиновая кислота способствует повышению потребления кислорода сердечной мышцей. В кардиологии применяют панангин – препарат, содержащий аспартат калия и аспартат магния. Панангин применяют для лечения различного рода аритмий, а также ишемической болезни сердца.

3. Метионин

Защищает организм при отравлениях бактериальными эндотоксинами и некоторыми другими ядами, в связи с этим используется для защиты организма от токсикантов окружающей среды. Обладает радиопротекторными свойствами.

4. Глицин

Является медиатором торможения в центральной нервной системе. Используется как успокаивающее средство, применяется при лечении хронического алкоголизма.

5. Лизин

Основная пищевая и кормовая добавка. Используется в качестве антиоксидантов в пищевой промышленности (предотвращает порчу пищевых продуктов).

Пептиды

Отличие между белками и пептидами заключается в количестве аминокислотных остатков. В белках их более 50, а в пептидах менее 50.

В настоящее время выделено несколько сотен различных пептидов, которые выполняют в организме самостоятельную физиологическую роль.

К пептидам относятся:

1. Пептидные антибиотики (грамицидин S).

2. Регуляторные пептиды – вещества, регулирующие многие химические реакции в клетках и тканях организма. К ним относятся: пептидные гормоны (инсулин), окситоцин, стимулирующий сокращение гладкой мускулатуры.

Классификация белков

В зависимости от строения различают простые и сложные белки.

1. Простые белки состоят только из белковой части.

2. Сложные имеют небелковую часть.

Если в качестве небелковой части используется углевод, то это гликопротеиды.

Если в качестве небелковой части используются липиды, то это липопротеиды.

Если в качестве небелковой части используются нуклеиновые кислоты, то это нуклеопротеиды.

Структуры белка

Белки имеют 4 основных структуры: первичную, вторичную, третичную, четвертичную (см. Рис. 5).

Рис. 5. Структура белка

1. Под первичной структурой понимают последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Она уникальна для любого белка и определяет его форму, свойства и функции.

Значительное совпадение первичной структуры характерно для белков, выполняющих сходные функции. Замена всего лишь одной аминокислоты в одной из цепей может изменить функцию молекулы белка. Например, замена глутаминовой кислоты на валин приводит к образованию аномального гемоглобина и к заболеванию, которое называется серповидноклеточная анемия.

2. Вторичная структура – упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль (имеет вид растянутой пружины). Витки спирали укрепляются водородными связями, возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами. Практически все СО- и NН-группы принимают участие в образовании водородных связей.

3. Третичная структура – укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков.

4. Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами.

Утрата белковой молекулой своей природной структуры называется денатурацией. Она может возникнуть при воздействии температуры, химических веществ, при нагревании и облучении.

Если при денатурации не нарушены первичные структуры, то при восстановлении нормальных условий белок способен воссоздать свою структуру. Этот процесс носит название ренатурация (см. Рис. 6). Следовательно, все особенности строения белка определяются первичной структурой.

Рис. 6. Денатурация и ренатурация

Серповидноклеточная анемия

Серповидноклеточная анемия – это наследственная болезнь, при которой эритроциты, участвующие в переносе кислорода, выглядят не в виде диска, а принимают форму серпа (см. Рис. 7). Непосредственной причиной изменения формы является небольшое изменение химической структуры гемоглобина (основного компонента эритроцита).

Рис. 7. Внешний вид нормального и серповидного эритроцита

Симптомы: потеря трудоспособности, постоянная отдышка, учащенное сердцебиение, пониженный иммунитет.

Одним из признаков серповидноклеточной анемии является желтизна кожных покровов.

Заключение

Существуют различные формы заболевания. В самой тяжелой форме у человека происходит задержка развития, такие люди не доживают до подросткового возраста.

Список литературы

  1. Каменский А.А., Криксунов Е.А., Пасечник В.В. Общая биология 10-11 класс Дрофа, 2005.
  2. Биология. 10 класс. Общая биология. Базовый уровень / П.В. Ижевский, О.А. Корнилова, Т.Е. Лощилина и др. – 2-е изд., переработанное. – Вентана-Граф, 2010. – 224 стр.
  3. Беляев Д.К. Биология 10-11 класс. Общая биология. Базовый уровень. – 11-е изд., стереотип. – М.: Просвещение, 2012. – 304 с.
  4. Агафонова И.Б., Захарова Е.Т., Сивоглазов В.И. Биология 10-11 класс. Общая биология. Базовый уровень. – 6-е изд., доп. – Дрофа, 2010. – 384 с.

Дополнительные рекомендованные ссылки на ресурсы сети Интернет

Домашнее задание

  1. Вопросы 1-6 в конце параграфа 11 (стр. 46) – Каменский А.А., Криксунов Е.А., Пасечник В.В. «Общая биология», 10-11 класс (Источник)
  2. Какие функциональные группы входят в состав аминокислот?

Если вы нашли ошибку или неработающую ссылку, пожалуйста, сообщите нам – сделайте свой вклад в развитие проекта.

Белки. Свойства белка.

Белки – природные полипептиды с огромной молекулярной массой. Они входят в состав всех живых организмов и выполняют различные биологические функции.

Строение белка.

У белков существует 4 уровня строения:

  • первичная структура белка – линейная последовательность аминокислот в полипептидной цепи, свернутых в пространстве:

  • вторичная структура белка – конформация полипептидной цепи, т.к. скручивание в пространстве за счет водородных связей между NH и СО группами. Есть 2 способа укладки: α-спираль и β— структура.

На одном витке укладываются 4 аминокислотных остатка, которые находятся снаружи спирали.

Полипептидная цепь растянута, ее участки располагаются параллельны друг другу и удерживаются водородными связями.

  • третичная структура белка – это трехмерное представление закрученной α-спираль или β-структуры в пространстве:

Эта структура образуется за счет дисульфидных мостиков –S-S- между цистеиновыми остатками. В образовании такой структуры участвуют противоположно заряженные ионы.

  • четвертичная структура белка образуется за счет взаимодействия между разными полипептидными цепями:

Синтез белка.

В основе синтеза лежит твердофазный метод, в котором первая аминокислота закрепляется на полимерном носителе, а к ней последовательно подшиваются новые аминокислоты. После полимер отделяют от полипептидной цепи.

Физические свойства белка.

Физические свойства белка определяются строением, поэтому белки делят на глобулярные (растворимые в воде) и фибриллярные (нерастворимые в воде).

Химические свойства белков.

1. Денатурация белка (разрушение вторичной и третичной структуры с сохранением первичной). Пример денатурации – свертывание яичных белков при варке яиц.

2. Гидролиз белков – необратимое разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с образованием аминокислот. Так можно установить количественный состав белков.

3. Качественные реакции:

Биуретовая реакция – взаимодействие пептидной связи и солей меди (II) в щелочном растворе. По окончанию реакции раствор окрашивается в фиолетовый цвет.

Ксантопротеиновая реакция — при реакции с азотной кислотой наблюдается желтое окрашивание.

Биологическое значение белка.

1. Белки – строительный материал, из него построены мышцы, кости, ткани.

2. Белки — рецепторы. Передают и воспринимают сигнал, поступающих от соседних клеток из окружающей среды.

3. Белки играют важную роль в иммунной системе организма.

4. Белки выполняют транспортные функции и переносят молекулы или ионы в место синтеза или накопления. (Гемоглобин переносит кислород к тканям.)

5. Белки – катализаторы – ферменты. Это очень мощные селективные катализаторы, которые ускоряют реакции в миллионы раз.

Есть ряд аминокислот, которые не могут синтезироваться в организме — незаменимые, их получают только с пищей: тизин, фенилаланин, метинин, валин, лейцин, триптофан, изолейцин, треонин.

Ссылка на основную публикацию
Adblock
detector