Yarga54.ru

Все о домашних любимчиках
0 просмотров
Рейтинг статьи
1 звезда2 звезды3 звезды4 звезды5 звезд
Загрузка...

Что такое белки в биологии кратко

Белки, их строение и функции

Повсюду, где мы встречаем жизнь,
мы находим, что она связана
с каким-либо белковым телом.

Ф.Энгельс

Цели. Расширить знания о белках как природных полимерах, о многообразии их функций во взаимосвязи со строением и свойствами; использовать опыты с белками для реализации межпредметных связей и для развития интереса учащихся.

План изучения

  • Роль белков в организме.
  • Состав, строение, свойства белков.
  • Функции белков.
  • Синтез белков.
  • Превращения белков в организме.

ХОД УРОКА

Роль белков в организме

Учитель биологии. Из органических веществ, входящих в живую клетку, важнейшую роль играют белки. На их долю приходится около 50% массы клетки. Благодаря белкам организм приобрел возможность двигаться, размножаться, расти, усваивать пищу, реагировать на внешние воздействия и т. д.
«Жизнь есть способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и жизнь, что приводит к разложению белка», – писал Энгельс в своих трудах.

Состав, строение, свойства белков

Учитель химии. Белки – это сложные высокомолекулярные природные соединения, построенные из -аминокислот. В состав белков входит 20 различных аминокислот, отсюда следует огромное многообразие белков при различных комбинациях аминокислот. Как из 33 букв алфавита мы можем составить бесконечное число слов, так из 20 аминокислот – бесконечное множество белков. В организме человека насчитывается до 100 000 белков.
Белки подразделяют на протеины (простые белки) и протеиды (сложные белки).
Число аминокислотных остатков, входящих в молекулы, различно: инсулин – 51, миоглобин – 140. Отсюда Mr белка от 10 000 до нескольких миллионов.
Историческая справка. Первая гипотеза о строении молекулы белка была предложена в 70-х годах XIX в. Это была уреидная теория строения белка. В 1903 г. немецкий ученый Э.Г.Фишер предложил пептидную теорию, которая стала ключом к тайне строения белка. Фишер предположил, что белки представляют собой полимеры из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью NH–CO. Идея о том, что белки – это полимерные образования, высказывалась еще в 1888 г. русским ученым А.Я.Данилевским. Эта теория получила подтверждение в последующих работах. Согласно полипептидной теории белки имеют определенную структуру.
(Демонстрация кинофрагмента «Первичная, вторичная, третичная структура белка».)
Многие белки состоят из нескольких полипептидных частиц, которые складываются в единый агрегат. Так, молекула гемоглобина (С738Н1166S2Fe4O208) состоит из четырех субъединиц. Отметим, что Mr белка яйца = 36 000, Mr белка мышц = 1 500 000.

Первичная структура белка – последовательность чередования аминокислотных остатков (все связи ковалентные, прочные) (рис. 1).

Строение и функции белков

Белки (протеины) составляют 50% от сухой массы живых организмов.

Белки состоят из аминокислот. У каждой аминокислоты есть аминогруппа и кислотная (карбоксильная) группа, при взаимодействии которых получается пептидная связь, поэтому белки еще называют полипептидами.

Структуры белка

Первичная – цепочка из аминокислот, связанных пептидной связью (сильной, ковалентной). Чередуя 20 аминокислот в разном порядке, можно получать миллионы разных белков. Если поменять в цепочке хотя бы одну аминокислоту, строение и функции белка изменятся, поэтому первичная структура считается самой главной в белке.

Вторичная – спираль. Удерживается водородными связями (слабыми).

Третичная – глобула (шарик). Четыре типа связей: дисульфидная (серный мостик) сильная, остальные три (ионные, гидрофобные, водородные) – слабые. Форма глобулы у каждого белка своя, от нее зависят функции. При денатурации форма глобулы меняется, и это сказывается на работе белка.

Четвертичная – имеется не у всех белков. Состоит из нескольких глобул, соединенных между собой теми же связями, что и в третичной структуре. (Например, гемоглобин.)

Денатурация

Это изменение формы глобулы белка, вызванное внешними воздействиями (температура, кислотность, соленость, присоединение других веществ и т.п.)

  • Если воздействия на белок слабые (изменение температуры на 1°), то происходит обратимая денатурация.
  • Если воздействие сильное (100°), то денатурация необратимая. При этом разрушаются все структуры, кроме первичной.

Функции белков

Их очень много, например:

  • Ферментативная (каталитическая) – белки-ферменты ускоряют химические реакции за счет того, что активный центр фермента подходит к веществу по форме, как ключ к замку (комплементарность, специфичность).
  • Строительная (структурная) – клетка, если не считать воду, состоит в основном из белков.
  • Защитная – антитела борются с возбудителями болезней (иммунитет).

Еще можно почитать

Тесты и задания

Выберите один, наиболее правильный вариант. Вторичная структура молекулы белка имеет форму
1) спирали
2) двойной спирали
3) клубка
4) нити

Выберите один, наиболее правильный вариант. Водородные связи между СО- и NН-группами в молекуле белка придают ей форму спирали, характерную для структуры
1) первичной
2) вторичной
3) третичной
4) четвертичной

Выберите один, наиболее правильный вариант. Процесс денатурации белковой молекулы обратим, если не разрушены связи
1) водородные
2) пептидные
3) гидрофобные
4) дисульфидные

Выберите один, наиболее правильный вариант. Четвертичная структура молекулы белка образуется в результате взаимодействия
1) участков одной белковой молекулы по типу связей S-S
2) нескольких полипептидных нитей, образующих клубок
3) участков одной белковой молекулы за счет водородных связей
4) белковой глобулы с мембраной клетки

Выберите один, наиболее правильный вариант. Последовательность и число аминокислот в полипептидной цепи – это
1) первичная структура ДНК
2) первичная структура белка
3) вторичная структура ДНК
4) вторичная структура белка

Выберите один, наиболее правильный вариант. Вторичная структура белка, имеющая форму спирали, удерживается связями
1) пептидными
2) ионными
3) водородными
4) ковалентными

Выберите один, наиболее правильный вариант. Какие связи определяют первичную структуру молекул белка
1) гидрофобные между радикалами аминокислот
2) водородные между полипептидными нитями
3) пептидные между аминокислотами
4) водородные между -NH- и -СО- группами

Выберите один, наиболее правильный вариант. Первичная структура белка образована связью
1) водородной
2) макроэргической
3) пептидной
4) ионной

Выберите один, наиболее правильный вариант. В основе образования пептидных связей между аминокислотами в молекуле белка лежит
1) принцип комплементарности
2) нерастворимость аминокислот в воде
3) растворимость аминокислот в воде
4) наличие в них карбоксильной и аминной групп

БЕЛКИ
1. Выберите три варианта. Белки в организме человека и животных

1) служат основным строительным материалом
2) расщепляются в кишечнике до глицерина и жирных кислот
3) образуются из аминокислот
4) в печени превращаются в гликоген
5) откладываются в запас
6) в качестве ферментов ускоряют химические реакции

Читать еще:  Вес 1 белка

2. Выберите три верных ответа из шести и запишите цифры, под которыми они указаны. Выберите только особенности строения белковой молекулы.
1) содержит атомы фосфора
2) состоит из аминокислот
3) мономеры удерживаются пептидными связями
4) состоит из одинаковых по строению мономеров
5) изменяет форму под действием температуры
6) четвертичная структура состоит из нескольких молекул

БЕЛКИ КРОМЕ
Все перечисленные признаки, кроме двух, можно использовать при описании яичного белка альбумина. Определите два признака, «выпадающие» из общего списка, и запишите цифры, под которыми они указаны.

1) состоит из аминокислот
2) пищеварительный фермент
3) денатурирует обратимо при варке яйца вкрутую
4) мономеры связаны пептидными связями
5) молекула образует первичную, вторичную и третичную структуры


БЕЛКИ КРОМЕ РИС
1. Перечисленные ниже признаки, кроме двух, используются для описания строения, функций изображенного органического вещества. Определите два признака, «выпадающие» из общего списка, и запишите цифры, под которыми они указаны.

1) имеет структурные уровни организации молекулы
2) входит в состав клеточных стенок
3) является биополимером
4) служит матрицей при трансляции
5) состоит из аминокислот


2. Все перечисленные ниже признаки, кроме двух, используются для описания изображённой на рисунке структуры. Определите два признака, «выпадающие» из общего списка, и запишите цифры, под которыми они указаны.
1) вторичная структура молекулы белка
2) удерживается только пептидными связями
3) определяется методом рентгеноструктурного анализа
4) представляет собой глобулу
5) может выполнять ферментативные функции

СТРУКТУРЫ БЕЛКА
Установите соответствие между характеристикой и структурой белка: 1) первичная, 2) третичная. Запишите цифры 1 и 2 в порядке, соответствующем буквам.

А) молекула в форме глобулы или фибриллы
Б) строгая последовательность аминокислотных остатков
В) аминокислотные остатки соединены только пептидными связями
Г) имеет дисульфидные мостики между радикалами аминокислот
Д) при ее разрушении наступает необратимая денатурация
Е) пространственная конфигурация полипептидной цепи

РЕГУЛЯТОРНАЯ — СТРУКТУРНАЯ
Установите соответствие между характеристикой и функцией белка, которую он выполняет: 1) регуляторная, 2) структурная

А) входит в состав центриолей
Б) образует рибосомы
В) представляет собой гормон
Г) формирует мембраны клеток
Д) изменяет активность генов

ФЕРМЕНТАТИВНАЯ
1. Все приведенные ниже признаки, кроме двух, можно использовать для описания ферментов. Определите два признака, «выпадающих» из общего списка, и запишите цифры, под которыми они указаны.

1) входят в состав клеточных мембран и органоидов клетки
2) играют роль биологических катализаторов
3) имеют активный центр
4) оказывают влияние на обмен веществ, регулируя различные процессы
5) специфические белки

2. Выберите три верных ответа из шести и запишите цифры, под которыми они указаны. Ферменты – это вещества, которые
1) вырабатываются в железах внутренней секреции
2) являются белками
3) поступают в организм, как правило, вместе с пищей
4) являются в организме источником энергии
5) ускоряют протекание химических реакций
6) у человека выполняют свои функции при температуре около 36 градусов

ФУНКЦИИ БЕЛКОВ
Выберите три верных ответа из шести и запишите цифры, под которыми они указаны. Функциями белков в организме человека являются

1) строительная
2) передача наследственных признаков
3) защитная
4) запасающая
5) ферментативно-каталитическая
6) хранение генетической информации

ФУНКЦИИ БЕЛКОВ КРОМЕ
Все перечисленные характеристики используют для описания функций белков. Определите две характеристики, «выпадающие» из общего списка, и запишите цифры, под которыми они указаны.

1) регуляторная
2) двигательная
3) рецепторная
4) образуют клеточные стенки
5) служат коферментами


Рассмотрите рисунок с изображением полипептида и укажите (А) уровень его организации, (Б) форму молекулы и (В) вид взаимодействия, поддерживающий эту структуру. Для каждой буквы выберите соответствующий термин или соответствующее понятие из предложенного списка.
1) первичная структура
2) вторичная структура
3) третичная структура
4) взаимодействия между нуклеотидами
5) металлическая связь
6) гидрофобные взаимодействия
7) фибриллярная
8) глобулярная


Рассмотрите рисунок с изображением полипептида. Укажите (А) уровень его организации, (Б) мономеры, которые его образуют, и (В) вид химических связей между ними. Для каждой буквы выберите соответствующий термин или соответствующее понятие из предложенного списка.
1) первичная структура
2) водородные связи
3) двойная спираль
4) вторичная структура
5) аминокислота
6) альфа-спираль
7) нуклеотид
8) пептидные связи

Известно, что белки – нерегулярные полимеры, имеющие высокую молекулярную массу, строго специфичны для каждого вида организма. Выберите из приведенного ниже текста три утверждения, по смыслу относящиеся к описанию этих признаков, и запишите цифры, под которыми они указаны. (1) В состав белков входит 20 различных аминокислот, соединенных пептидными связями. (2) Белки имеют различное количество аминокислот и порядок их чередования в молекуле. (3) Низкомолекулярные органические вещества имеют молекулярную массу от 100 до 1000. (4) Они являются промежуточными соединениями или структурными звеньями – мономерами. (5) Многие белки характеризуются молекулярной массой от нескольких тысяч до миллиона и выше, в зависимости от количества отдельных полипептидных цепей в составе единой молекулярной структуры белка. (6) Каждый вид живых организмов имеет особый, только ему присущий набор белков, отличающий его от других организмов.

Белки. Свойства белка.

Белки – природные полипептиды с огромной молекулярной массой. Они входят в состав всех живых организмов и выполняют различные биологические функции.

Строение белка.

У белков существует 4 уровня строения:

  • первичная структура белка – линейная последовательность аминокислот в полипептидной цепи, свернутых в пространстве:

  • вторичная структура белка – конформация полипептидной цепи, т.к. скручивание в пространстве за счет водородных связей между NH и СО группами. Есть 2 способа укладки: α-спираль и β— структура.

На одном витке укладываются 4 аминокислотных остатка, которые находятся снаружи спирали.

Полипептидная цепь растянута, ее участки располагаются параллельны друг другу и удерживаются водородными связями.

  • третичная структура белка – это трехмерное представление закрученной α-спираль или β-структуры в пространстве:

Эта структура образуется за счет дисульфидных мостиков –S-S- между цистеиновыми остатками. В образовании такой структуры участвуют противоположно заряженные ионы.

  • четвертичная структура белка образуется за счет взаимодействия между разными полипептидными цепями:
Читать еще:  Раскраска белка летяга

Синтез белка.

В основе синтеза лежит твердофазный метод, в котором первая аминокислота закрепляется на полимерном носителе, а к ней последовательно подшиваются новые аминокислоты. После полимер отделяют от полипептидной цепи.

Физические свойства белка.

Физические свойства белка определяются строением, поэтому белки делят на глобулярные (растворимые в воде) и фибриллярные (нерастворимые в воде).

Химические свойства белков.

1. Денатурация белка (разрушение вторичной и третичной структуры с сохранением первичной). Пример денатурации – свертывание яичных белков при варке яиц.

2. Гидролиз белков – необратимое разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с образованием аминокислот. Так можно установить количественный состав белков.

3. Качественные реакции:

Биуретовая реакция – взаимодействие пептидной связи и солей меди (II) в щелочном растворе. По окончанию реакции раствор окрашивается в фиолетовый цвет.

Ксантопротеиновая реакция — при реакции с азотной кислотой наблюдается желтое окрашивание.

Биологическое значение белка.

1. Белки – строительный материал, из него построены мышцы, кости, ткани.

2. Белки — рецепторы. Передают и воспринимают сигнал, поступающих от соседних клеток из окружающей среды.

3. Белки играют важную роль в иммунной системе организма.

4. Белки выполняют транспортные функции и переносят молекулы или ионы в место синтеза или накопления. (Гемоглобин переносит кислород к тканям.)

5. Белки – катализаторы – ферменты. Это очень мощные селективные катализаторы, которые ускоряют реакции в миллионы раз.

Есть ряд аминокислот, которые не могут синтезироваться в организме — незаменимые, их получают только с пищей: тизин, фенилаланин, метинин, валин, лейцин, триптофан, изолейцин, треонин.

3.8.2. Белки

Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков аминокислот, соединённых в длинную цепочку пептидной связью.

В состав белков живых организмов входит всего 20 типов аминокислот, все из которых относятся к альфа-аминокислотами, а аминокислотный состав белков и их порядок соединения друг с другом определяются индивидуальным генетическим кодом живого организма.

Одной из особенностей белков является их способность самопроизвольно формировать пространственные структуры характерные только для данного конкретного белка.

локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи в спирали

пространственная ориентация полипептидной спирали или способ ее укладки определенном объеме в глобулы (клубки) или фибриллы (нити)

Из-за специфики своего строения белки могут обладать разнообразными свойствами. Например, белки, имеющие глобулярную четвертичную структуру, в частности белок куриного яйца, растворяются в воде с образованием коллоидных растворов. Белки, обладающие фибриллярной четвертичной структурой в воде не растворяются. Фибриллярными белками, в частности, образованы ногти, волосы, хрящи.

Химические свойства белков

Гидролиз

Все белки способны вступать в реакцию гидролиза. В случае полного гидролиза белков образуется смесь из α -аминокислот:

Белок + nH2O => смесь из α-аминокислот

Денатурация

Разрушение вторичной, третичной и четвертичной структур белка без разрушения его первичной структуры называют денатурацией. Денатурация белка может протекать под действием растворов солей натрия, калия или аммония – такая денатурация является обратимой:

Денатурация же протекающая под действием излучения (например, нагрева) или обработке белка солями тяжелых металлов является необратимой:

Так, например, необратимая денатурация белка наблюдается при термической обработке яиц в процессе их приготовления. В результате денатурации яичного белка его способность растворяться в воде с образованием коллоидного раствора исчезает.

Качественные реакции на белки

Биуретовая реакция

Если к раствору, содержащему белок добавить 10%-й раствор гидроксида натрия, а затем небольшое количество 1 %-го раствора сульфата меди, то появится фиолетовое окрашивание.

раствор белка + NаОН(10%-ный р-р) + СuSO4 = фиолетовое окрашивание

Ксантопротеиновая реакция

растворы белка при кипячении с концентрированной азотной кислотой окрашиваются в желтый цвет:

раствор белка + HNO3(конц.) => желтое окрашивание

Что такое белки в биологии кратко

Белки – это биологические гетерополимеры, мономерами которых являются аминокислоты. Белки синтезируются в живых организмах и выполняют в них определенные функции.
В состав белков входят атомы углерода, кислорода, водорода, азота и иногда серы.

Мономеры белков – аминокислоты – вещества, имеющие в своем составе неизменяемые части аминогруппу NH2 и карбоксильную группу СООН и изменяемую часть – радикал. Именно радикалами аминокислоты отличаются друг от друга. Аминокислоты обладают свойствами кислоты и основания (они амфотерны), поэтому могут соединяться друг с другом. Их количество в одной молекуле может достигать нескольких сотен. Чередование разных аминокислот в разной последовательности позволяет получать огромное количество различных по структуре и функциям белков.

В белках встречается 20 видов различных аминокислот, некоторые из которых животные синтезировать не могут. Они получают их от растений, которые могут синтезировать все аминокислоты. Именно до аминокислот расщепляются белки в пищеварительных трактах животных. Из этих аминокислот, поступающих в клетки организма, строятся его новые белки.

Структура белковой молекулы – ее аминокислотный состав, последовательность мономеров и степень скрученности молекулы, которая должна умещаться в различных отделах и органоидах клетки, причем не одна, а вместе с огромным количеством других молекул.

1.Последовательность аминокислот в молекуле белка образует его первичную структуру. Она зависит от последовательности нуклеотидов в участке молекулы ДНК (гене), кодирующем данный белок. Соседние аминокислоты связаны пептидными связями, возникающими между углеродом карбоксильной группы одной аминокислоты и азотом аминогруппы другой аминокислоты.
2.Длинная молекула белка сворачивается и приобретает сначала вид спирали – вторичная структура белковой молекулы. Между СО и NH – группами аминокислотных остатков соседних витков спирали, возникают водородные связи, удерживающие цепь.
3.Молекула белка сложной конфигурации в виде глобулы (шарика), приобретает третичную структуру. Прочность этой структуры обеспечивается гидрофобными, водородными, ионными и дисульфидными S-S связями.
4.Некоторые белки имеют четвертичную структуру, образованную несколькими полипептидными цепями (третичными структурами). Четвертичная структура так же удерживается слабыми нековалентными связями – ионными, водородными, гидрофобными.

Однако прочность этих связей невелика и структура может быть легко нарушена. При нагревании или обработке некоторыми химическими веществами белок подвергается денатурации и теряет свою биологическую активность.

Нарушение четвертичной, третичной и вторичной структур обратимо. Разрушение первичной структуры необратимо.
Белки имеют видовую специфичность: каждый вид организмов обладает белками, не встречающимися у других видов.

Таблица. Образование структур (уровня пространственной организации) белков.

Функции белков.

Каталитическая (ферментативная) – белки ускоряют все биохимические процессы, идущие в клетке: расщепление питательных веществ в пищеварительном тракте, участвуют в реакциях матричного синтеза. Каждый фермент ускоряет одну и только одну реакцию (как в прямом, так и в обратном направлении). Скорость ферментативных реакций зависит от температуры среды, уровня ее рН, а также от концентраций реагирующих веществ и концентрации фермента.
Транспортная – белки обеспечивают активный транспорт ионов через клеточные мембраны, транспорт кислорода и углекислого газа, транспорт жирных кислот.
Защитная – антитела обеспечивают иммунную защиту организма; фибриноген и фибрин защищают организм от кровопотерь.
Структурная – одна из основных функций белков. Белки входят в состав клеточных мембран; белок кератин образует волосы и ногти; белки коллаген и эластин – хрящи и сухожилия.
Сократительная – обеспечивается сократительными белками – актином и миозином.
Сигнальная – белковые молекулы могут принимать сигналы и служить их переносчиками в организме (гормонами). Следует помнить, что не все гормоны являются белками.
Энергетическая – при длительном голодании белки могут использоваться в качестве дополнительного источника энергии после того, как израсходованы углеводы и жиры.

Читать еще:  Белка упала с дерева

Таблица. Основные функции белков и пептидов.

Тематические задания.

Часть А

А1. Последовательность аминокислот в молекуле белка зависит от:
1) структуры гена
2) внешней среды
3) их случайного сочетания
4) их строения

А2. Человек получает незаменимые аминокислоты путем
1) их синтеза в клетках
3) приема лекарств
2) поступления с пищей
4) приема витаминов

А3. При понижении температуры активность ферментов
1) заметно повышается
2) заметно понижается
3) остается стабильной
4) периодически изменяется

А4. В защите организма от кровопотерь участвует
1) гемоглобин
2) коллаген
3) фибрин
4) миозин

А5. В каком из указанных процессов белки не участвуют?
1) обмен веществ
2) кодирование наследственной информации
3) ферментативный катализ
4) транспорт веществ

А6. Укажите пример пептидной связи:

Часть В

В1. Выберите функции, характерные для белков
1) каталитическая
2) кроветворная
3) защитная
4) транспортная
5) рефлекторная
6) фотосинтетическая

В2.
Установите соответствие между структурой белковой молекулы и ее особенностями

СТРУКТУРА БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЫ

А) имеет форму глобулы
Б) удерживается пептидными связями
В) удерживается пептидными, водородными, дисульфидными связями
Г) определяется последовательностью нуклеотидов в гене
Д) определяет биологическую активность белка
Е) не спирализована

1) первичная
2) третичная

Часть С

С1. Почему продукты хранят в холодильнике?
С2. Почему продукты, подвергшиеся тепловой обработке, хранятся дольше?
СЗ. Объясните понятие «специфичность» белка, и какое биологическое значение имеет специфичность?
С4. Прочитайте текст, укажите номера предложений, в которых допущены ошибки и объясните их.
1) Большая часть химических реакций в организме катализируется ферментами.
2) Каждый фермент может катализировать множество типов реакций.
3) У фермента есть активный центр, геометрическая форма которого изменяется в зависимости от вещества, с которым фермент взаимодействует.
4) Примером действия фермента может быть разложение мочевины уреазой.
5) Мочевина разлагается на двуокись углерода и аммиак, которым пахнет кошачий лоток с песком.
6) За одну секунду уреаза расщепляет до 30000 молекул мочевины, в обычных условиях на это потребовалось бы около 3 млн. лет.

Белки как молекулы. Состав, структура и функции белков. Урок 10

Белки выполняют ведущую роль в жизни организмов, преобладая в них и количественно. В теле животных они составляют 40-50% сухой массы, в растениях – 20-35%. Это самая разнообразная группа молекул – как химически, так и функционально. Состав и структура белков определяет огромное разнообразие их функций в клетке: их так много, что невозможно перечислить и описать их все. Однако можно сгруппировать эти функции в следующие восемь категорий. Но этот список также будет неполным.

    1. Ферментативная (каталитическая). Ферменты имеют белковое происхождение. Это трёхмерные глобулярные (свёрнутые) белки, плотно прилегающие к молекуле для её расщепления или сборки. Такая подгонка ускоряет специфические химические реакции в клетке.
    2. Защитная. Другие глобулярные белки используют свою форму для распознавания чужеродных микроорганизмов и раковых клеток. Эти приёмные устройства формируются эндокринной и иммунной системами. Многие живые организмы выделяют белки, ядовитые для других. Токсины синтезируют ряд животных, грибов, растений, микроорганизмов. В свою очередь, некоторые организмы способны вырабатывать антитоксины, которые подавляют действие этих ядов.
    3. Транспортная. Глобулярные белки присоединяют и транспортируют мелкие молекулы и ионы. Например, транспортный белок гемоглобин переносит кислород и углекислоту с потоком крови. Мембранные транспортные белки помогают молекулам и ионам двигаться через плазмалемму. Альбумины крови транспортируют жирные кислоты, глобулины – ионы металлов и гормоны.
    4. Структурная. Белковые молекулы входят в состав всех клеточных мембран и органоидов. Из белков построены элементы цитоскелета, сократительные структуры мышечных волокон. Структурными являются кератин в волосах, фибрин в сгустках крови, коллагенв коже, связках, сухожилиях и костях. В состав связок, стенок артерий и лёгких входит также структурный белок эластин.
    5. Двигательная. Сократительные белки обеспечивают способность клеток, тканей, органов и целых организмов изменять форму, двигаться. Мышцы сокращаются за счёт движения двух видов белковых нитей: актина и миозина. Контрактильные (лат. contraho, contractum – стягивать, сокращать) протеины играют ключевую роль в цитоскелете и передвижении веществ внутри клетки. Белок тубулин также входит в состав микротрубочек веретена деления, ресничек и жгутиков эукариотических клеток.
    6. Регуляторная. Крошечные белки, называемые гормонами, служат межклеточными посланниками в теле животных. Другие белки регулируют синтез РНК на ДНК, включая и выключая гены. Кроме того белки получают информацию, действуя в качестве рецепторов клеточной поверхности (эту функцию иногда считают отдельной, называя рецепторной).
    7. Запасающая. Кальций и железо хранятся в организме в виде ионов, связанных с белками хранения. В семенах растений запасаются резервные белки, которые используются зародышем при прорастании, а затем и проростком как источник азота.

  1. Энергетическая. После расщепления до аминокислот белки могут служить источником энергии в клетке. При полном окислении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии. Однако белки расходуются на энергетические нужды лишь в крайних случаях, когда исчерпаны запасы углеводов и липидов.

Сравнительный размер молекул белков. Слева направо: антитело (IgG) (150 кДа), гемоглобин (66,8 кДа), гормон инсулин, фермент аденилаткиназа и фермент глютаминсинтетаза.
Автор: en:User:Gareth White, CC BY-SA 2.0

Ссылка на основную публикацию
Adblock
detector