Yarga54.ru

Все о домашних любимчиках
0 просмотров
Рейтинг статьи
1 звезда2 звезды3 звезды4 звезды5 звезд
Загрузка...

Из чего состоят белки биология

Из чего состоят белки биология

Белки — это высокомолекулярные соединения (биополимеры), мономерами которых яв­ ляются аминокислоты, соединенные пептидными связями.

Аминокислотой называют органическое соединение, имеющее карбоксильную и амино­ группу, а также радикал. В природе встречается около 200 аминокислот, которые различаются взаимным расположением функциональных групп и радикалами, но только 20 из них входят в состав белков. Такие аминокислоты называют протеиногенными.

Не все протеиногенные аминокислоты могут синтези­ роваться в организме человека. Аминокислоты, которые образуются в организме человека в необходимом коли­ честве, называют заменимыми (их насчитывается 12), а аминокислоты, которые не синтезируются и должны поступать с пищей, — незаменимыми (8). К незамени­ мым аминокислотам относят валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан и фенилаланин.

Уровни структурной организации белка.

У белков различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры.

Первичная структура белка — это последовательность аминокислот, соединенных пептидной связью. Особенности аминокислотного состава белка обусловливают его пространственную укладку — возникновение вторичной и третичной структур. Изменение расположения хотя бы одной аминокислоты в первичной структуре влечет за собой измене­ ние более высоких структур, а также свойств белка в целом.

Вторичная структура представляет собой упорядоченную пространственную структуру белковой молекулы в виде спиралей или складок, поддерживаемых водородными связями, которые возникают между атомами кислорода и водорода. Более­менее длинные участки со вторичной структурой имеют, например, кератины волос и ногтей, фиброин шелка.

Третичная структура белка является формой пространственной укладки поли­ пептидной цепи в виде глобулы (клубка), поддерживаемой гидрофобными, водород­ ными, дисульфидными (S—S) и ионными связями . Она характерна для большинства белков организма, напри­ мер, миоглобина мышц.

Четвертичная структура — это про­ странственная организация нескольких глобул, которая поддерживается слабы­ ми взаимодействиями (гидрофобными, ионными, водородными и др.). Четвертичная структура характер­ на для гемоглобина и хлорофилла.

По форме молекулы различают фи­ бриллярные и глобулярные белки. Первые из них вытянуты, как, например, колла­ ген соединительной ткани или кератины волос и ногтей. Глобулярные же белки имеют форму глобулы, как миоглобин мышц.

Одни белки хорошо растворимы в воде, а другие растворяются толь­ ко в растворах солей, щелочей, кислот или органических растворителях. Структура мо­лекулы белка и его функциональная активность зависят от условий окружающей среды. Утрата белковой молекулой структуры, вплоть до первичной, называется денатурацией . Денатурация происходит вследствие изменения тем­пературы, рН, атмосферного давления, под действием кислот,
щелочей, солей тяжелых металлов, органических растворите­лей и др. Обратный процесс восстановления структуры назы­вается ренатурацией, однако он не всегда возможен. Полное разрушение белковой молекулы называется деструкцией

Белки выполняют в клетке ряд функций: пластическую (стро­ительную), каталитическую (ферментативную), энергетическую, сигнальную (рецепторную), сократительную (двигатель­ную), транспортную, защитную, регуляторную и запаса­ющую. Строительная функция белков связана с их наличи­ ем в клеточных мембранах и структурных компонен­тах клетки. Энергетическая обусловлена тем, что при расщеплении 1 г белка высвобождается 17,2 кДж энер­ гии. Белки — рецепторы мембран принимают участие в восприятии сигналов окружающей среды и их пе­ редаче в клетке, а также в межклеточном узнавании. Без белков невозможно движение клеток и организмов в целом. Они составляют основу жгутиков и ресничек, а также обеспечивают сокращение мышц и перемеще­ ние внутриклеточных компонентов. В крови человека и многих животных белок гемоглобин переносит кисло­ род и часть углекислого газа, другие белки транспорти­руют ионы и электроны. Защитная роль белков связана с иммунитетом: белок интерферон способен уничтожать многие вирусы, а белки­антитела участвуют в иммун­ ных реакциях. Среди белков и пептидов есть регулято­ ры, например, гормон поджелудочной железы, инсулин, регулирующий концентрацию глюкозы в крови. У неко­ торых организмов белки могут откладываться в запас, как у бобовых в семенах, или у птиц и пресмыкающих­ся в яйцах.

Что такое белки, их значение для организма, в каких продуктах содержится белок

Основа жизни – белок.
Большинство биологических организмов на Земле, включая человека, – белковые структуры. Белки это вещества, без которых в организме корректный ход многих процессов невозможен.

Разберемся, чем полезны белки, какие продукты ими богаты, что представляет собой основанная на них диета.

Значение белка для организма

Белки — это первый компонент фундаментальной пищевой триады БЖУ (белки-жиры-углеводы). Рацион питания считается сбалансированным, если в нем данные компоненты распределены так (%): 30-30-40. То есть белкам отведена треть рациона.

Но что такое белки? Это сложные органические вещества. Аминокислоты, выстроенные цепочкой, – вот из чего состоят белки. Таких аминокислот всего 20, но их комбинации создают бесконечное разнообразие: список белков включает почти сотню тысяч позиций.

Организм продуцирует только половину необходимых аминокислот. Создать остальные, призвано питание:

  • Белки состоят из аминокислот. Они расщепляются для синтеза белков организма. Или распадаются дальше, пополняя энергорезервы.
  • Источники белка продукты: мясо, птица, рыбные, молочные продукты, орехи, зерно, бобовые. Они содержатся в овощах, фруктах, ягодах, но меньше.
  • По этому принципу определяют главные виды белков: растительные и животные. Человеку необходимы оба.

Восстанавливать клеточные и тканевые структуры, налаживать биохимические процессы, убирать шлаки, наращивать мышцы – вот в чем заключается роль белка в организме.
Другие названия компонента – протеины (так белки называют бодибилдеры) или полипептиды.

Основные функции белка

Они не зря входят в первую тройку нутриентов. Перечень функций белка в организме человека внушителен:

  • Транспорт. Полипептидами разносится кислород по крови. Через них к органам поступают питательные вещества, лекарственные препараты, другие вещества.
  • Физические кондиции клеток. Большинство клеток, межклеточное вещество имеют их в составе. Если в рационе человека белка достаточно, они здоровы: формируются, растут правильно, эластичны, внутриклеточные обменные процессы проходят корректно. Однако со временем или от болезней клетки и ткани разрушаются. Без данного компонента восстановление невозможно. Эта функция важна для растущего организма (дети, подростки, беременные женщины) и людей, занятых тяжелой работой.
  • Гормональный фон. Белки являются основой многих гормонов. Например, инсулина или продукции щитовидной железы. Их приток стабилизирует гормональный фон. Особенно это важно в период полового созревания, при климаксе, других подобных факторах.
  • Метаболизм. Почти все ферменты, помогающие расщеплять сложные компоненты продуктов питания на первичные элементы, состоят из полипептидов. Достаточное содержание белка – залог усвояемости продуктов питания, выработки дополнительной энергии.
  • Защита. Функция основана на определении белков как «строителей» новых клеток вместо выбывших. Так они укрепляют иммунитет, подпитывая защитные резервы организма.
  • Координация. Работа мышечной системы как единого целого без насыщенных полипептидами продуктов невозможна.
  • Эстетика. Протеины создают насыщение: надолго притупить чувство голода способно небольшое количество еды. Закономерно, что для бодибилдеров или сидящих на диете эти продукты – компонент питания номер один. Нутриент как строитель мышечной ткани делает фигуру точеной.

Жиры аккумулируются организмом «на всякий случай», углеводы становятся энергией. Полипептиды распадаются на аминокислоты, расходуясь на «ремонт» тканей или органов.

Действие на организм

Пища богатая белками, без излишков жиров или углеводов, оперативно оздоравливает организм. Механизм следующий:

  • Улучшается метаболизм. Уходят шлаки, токсины, прочий мусор. В результате внутренние органы работают нормально.
  • Без углеводов снижается насыщенность крови сахаром. Сердечно-сосудистая система укрепляется.
  • Нормализуется выработка инсулина. Благодаря этому глюкоза, которую впитывают мышцы, сжигается быстрее.
  • Ужесточается контроль водного баланса. Лишняя жидкость (весомый фактор лишнего веса) выводится.
  • Поскольку жировые резервы расходуются без потери других полезных веществ, мышцы сохраняют тонус.

Насыщение от протеиновых продуктов сохраняется долго: они перевариваются не вдруг.

Читать еще:  Сколько в окуне белка

Белковая пища это какие продукты

Данные нутриенты присутствуют почти во всех видах пищи. Диетологи установили, в каких продуктах много белков. Они классифицируются как белковая (протеиновая) пища.

Виды протеиновой пищи

Продукты, насыщенные белком, бывают растительной или животной природы. У обоих видов продуктов свои достоинства и минусы:

  • Растительный белок не утрачивает свойств после термообработки. Но усваивается медленно, придется съедать килограммы такой еды, чтобы набрать суточную норму. Поэтому как самостоятельный игрок котируется только вегетарианцами.
  • Продукты животного происхождения усваиваются быстро, их нужно меньше по массе, однако почти у всех видов избыток жирового компонента. При потреблении осторожность требуется от следящих за фигурой.

В сегменте белковой пищи список продуктов обширен, личный рацион легко составят веганы, вегетарианцы, мясоеды.
Для поступления полного набора из аминокислот рекомендуется потреблять оба вида. Соотношение – 60% животного белка, 40% растительного.

Продукты животного происхождения как основной источник белка

У животной белковой еды список продуктов наиболее длинный и разнообразный. Включает мясные, рыбные, молочные продукты, яйца.

Рассмотрим их подробнее:

  • Мясо. Содержит комплекс аминокислот плюс протеиновые структуры. Они облегчают усвоение еды, быстро и надолго притупляя голод. Речь о говядине, свинине, птице, субпродуктах.

Продукт номер один по количеству и характеристикам белка – курятина, вторая – говядина (она чуть жирнее). Для лучшей усвояемости белков мякоть желательно отваривать, запекать или тушить. Но не жарить.

У свинины нутриент аккумулирует нежирная малосочная мякоть. Меньше всего его у сала и жирной мякоти.

Достаточно нутриента содержат гусятина и индюшатина.

Насыщены им продукты — печень, почки, сердце перечисленных видов животных и птицы. Блюда из субпродуктов богаты железом, поэтому полезны анемичным людям.

  • Рыба. Насыщена белками, низкокалорийна, легче, нежнее мяса. Продукт содержит множество минералов – йод, фосфор, калий, магний.

Вариант номер один – лососевое филе. Здесь также изобилие жирных омега 3 кислот, необходимых организму.

Полезны тунец, анчоусы, лобстеры, морепродукты, икра, молоки. Из консервов подходят варианты с рыбой в собственном соку.

  • Яйца. Куриные яйца – кладезь протеина. У желтков и белков этого компонента почти поровну.
  • Молочные продукты. Без красителей, загустителей, прочих добавок. Они содержат сывороточный протеин, укрепляющий иммунитет. Казеин (которым богаты кисломолочные продукты) способствует насыщению и продолжительному отсутствию чувства голода. Кисломолочные виды продуктов, например, творог, усваиваются практически мгновенно. Сохраняют достойные кондиции ногтей, скелета, зубов.

Почти лишено этого нутриента свежее молоко, но богато сухое цельное. Годятся мало — обезжиренные кисломолочные виды.

Продукты — лидеры по концентрации молочного белка: сыворотка, обезжиренный творог, сыры голландский, бри, литовский, пармезан, чеддер.

В каких овощах содержится белок

Таких представителей единицы:

  • зеленый болгарский перец;
  • свекла;
  • брюссельская капуста;
  • редис.

Брюссельская капуста – лидер, но и у нее белка мало (1,46-1,59 грамма на 100 граммов). Чтобы набрать ежесуточную норму, овощи придется съедать килограммами.

Крупы и бобовые в которых содержится много белка

Данные виды продуктов питания – основные поставщики белка вегетарианцам или сидящим на диете.

Крупы. Полезны, когда нехватку белка нужно восполнить срочно. Блюда из них богаты полиненасыщенными жирными кислотами, поэтому упорядочивают метаболизм. Показаны рис, перловая, гречневая, овсяная и пшеничная крупы.

Много этого нутриента в отрубях, пророщенной пшенице и ржи.

Бобовые культуры. Высокий процент полипептидов, насыщенность витаминной группой В плюс минералы отличает следующие виды продукта:

  • чечевица;
  • соя;
  • горох (сушеный, консервированный, свежий; нут);
  • фасоль (обычная или стручковая).

Бобовые культуры – полноценный дешевый заменитель животного белка.
Продукты также насыщены клетчаткой, которая вычищает шлаки и другой мусор.

Орехи и семена содержащие белок

Насыщенный протеинами, но проблемный сегмент продуктов. У орехов и семечек также изобилие других полезных элементов. Например, витамина Е, который дуэтом с протеиновыми структурами участвует в формировании мышц. Однако у них избыток жиров, они калорийны. Продукты утолят голод быстро и надолго, но для контролирующих личный вес не годятся.
Наибольшее количество нутриента содержат (по возрастанию): грецкие, миндальные, фундук, фисташки, арахис. То есть меньше всего у грецких орехов, чемпион – арахис.
Богаты белком кунжут, семечки подсолнечника, конопляные, тыквенные, льняные (20-22 г/100 г).

Другие продукты

Изобилие белков у порошка какао, сушеных белых грибов (по 20,1), морских водорослей (особенно спирулины – 28), мучных изделий. Например, у макарон его больше, чем у риса (10 против 7).

Топ 10 продуктов с наибольшим содержанием белка

Таблица белков представляет категории продуктов питания с максимальным количеством данного нутриента:

Строение и функции белков

Белки (протеины) составляют 50% от сухой массы живых организмов.

Белки состоят из аминокислот. У каждой аминокислоты есть аминогруппа и кислотная (карбоксильная) группа, при взаимодействии которых получается пептидная связь, поэтому белки еще называют полипептидами.

Структуры белка

Первичная – цепочка из аминокислот, связанных пептидной связью (сильной, ковалентной). Чередуя 20 аминокислот в разном порядке, можно получать миллионы разных белков. Если поменять в цепочке хотя бы одну аминокислоту, строение и функции белка изменятся, поэтому первичная структура считается самой главной в белке.

Вторичная – спираль. Удерживается водородными связями (слабыми).

Третичная – глобула (шарик). Четыре типа связей: дисульфидная (серный мостик) сильная, остальные три (ионные, гидрофобные, водородные) – слабые. Форма глобулы у каждого белка своя, от нее зависят функции. При денатурации форма глобулы меняется, и это сказывается на работе белка.

Четвертичная – имеется не у всех белков. Состоит из нескольких глобул, соединенных между собой теми же связями, что и в третичной структуре. (Например, гемоглобин.)

Денатурация

Это изменение формы глобулы белка, вызванное внешними воздействиями (температура, кислотность, соленость, присоединение других веществ и т.п.)

  • Если воздействия на белок слабые (изменение температуры на 1°), то происходит обратимая денатурация.
  • Если воздействие сильное (100°), то денатурация необратимая. При этом разрушаются все структуры, кроме первичной.

Функции белков

Их очень много, например:

  • Ферментативная (каталитическая) – белки-ферменты ускоряют химические реакции за счет того, что активный центр фермента подходит к веществу по форме, как ключ к замку (комплементарность, специфичность).
  • Строительная (структурная) – клетка, если не считать воду, состоит в основном из белков.
  • Защитная – антитела борются с возбудителями болезней (иммунитет).

Еще можно почитать

Тесты и задания

Выберите один, наиболее правильный вариант. Вторичная структура молекулы белка имеет форму
1) спирали
2) двойной спирали
3) клубка
4) нити

Выберите один, наиболее правильный вариант. Водородные связи между СО- и NН-группами в молекуле белка придают ей форму спирали, характерную для структуры
1) первичной
2) вторичной
3) третичной
4) четвертичной

Выберите один, наиболее правильный вариант. Процесс денатурации белковой молекулы обратим, если не разрушены связи
1) водородные
2) пептидные
3) гидрофобные
4) дисульфидные

Выберите один, наиболее правильный вариант. Четвертичная структура молекулы белка образуется в результате взаимодействия
1) участков одной белковой молекулы по типу связей S-S
2) нескольких полипептидных нитей, образующих клубок
3) участков одной белковой молекулы за счет водородных связей
4) белковой глобулы с мембраной клетки

Выберите один, наиболее правильный вариант. Последовательность и число аминокислот в полипептидной цепи – это
1) первичная структура ДНК
2) первичная структура белка
3) вторичная структура ДНК
4) вторичная структура белка

Выберите один, наиболее правильный вариант. Вторичная структура белка, имеющая форму спирали, удерживается связями
1) пептидными
2) ионными
3) водородными
4) ковалентными

Выберите один, наиболее правильный вариант. Какие связи определяют первичную структуру молекул белка
1) гидрофобные между радикалами аминокислот
2) водородные между полипептидными нитями
3) пептидные между аминокислотами
4) водородные между -NH- и -СО- группами

Читать еще:  Что делает белка осенью в лесу

Выберите один, наиболее правильный вариант. Первичная структура белка образована связью
1) водородной
2) макроэргической
3) пептидной
4) ионной

Выберите один, наиболее правильный вариант. В основе образования пептидных связей между аминокислотами в молекуле белка лежит
1) принцип комплементарности
2) нерастворимость аминокислот в воде
3) растворимость аминокислот в воде
4) наличие в них карбоксильной и аминной групп

БЕЛКИ
1. Выберите три варианта. Белки в организме человека и животных

1) служат основным строительным материалом
2) расщепляются в кишечнике до глицерина и жирных кислот
3) образуются из аминокислот
4) в печени превращаются в гликоген
5) откладываются в запас
6) в качестве ферментов ускоряют химические реакции

2. Выберите три верных ответа из шести и запишите цифры, под которыми они указаны. Выберите только особенности строения белковой молекулы.
1) содержит атомы фосфора
2) состоит из аминокислот
3) мономеры удерживаются пептидными связями
4) состоит из одинаковых по строению мономеров
5) изменяет форму под действием температуры
6) четвертичная структура состоит из нескольких молекул

БЕЛКИ КРОМЕ
Все перечисленные признаки, кроме двух, можно использовать при описании яичного белка альбумина. Определите два признака, «выпадающие» из общего списка, и запишите цифры, под которыми они указаны.

1) состоит из аминокислот
2) пищеварительный фермент
3) денатурирует обратимо при варке яйца вкрутую
4) мономеры связаны пептидными связями
5) молекула образует первичную, вторичную и третичную структуры


БЕЛКИ КРОМЕ РИС
1. Перечисленные ниже признаки, кроме двух, используются для описания строения, функций изображенного органического вещества. Определите два признака, «выпадающие» из общего списка, и запишите цифры, под которыми они указаны.

1) имеет структурные уровни организации молекулы
2) входит в состав клеточных стенок
3) является биополимером
4) служит матрицей при трансляции
5) состоит из аминокислот


2. Все перечисленные ниже признаки, кроме двух, используются для описания изображённой на рисунке структуры. Определите два признака, «выпадающие» из общего списка, и запишите цифры, под которыми они указаны.
1) вторичная структура молекулы белка
2) удерживается только пептидными связями
3) определяется методом рентгеноструктурного анализа
4) представляет собой глобулу
5) может выполнять ферментативные функции

СТРУКТУРЫ БЕЛКА
Установите соответствие между характеристикой и структурой белка: 1) первичная, 2) третичная. Запишите цифры 1 и 2 в порядке, соответствующем буквам.

А) молекула в форме глобулы или фибриллы
Б) строгая последовательность аминокислотных остатков
В) аминокислотные остатки соединены только пептидными связями
Г) имеет дисульфидные мостики между радикалами аминокислот
Д) при ее разрушении наступает необратимая денатурация
Е) пространственная конфигурация полипептидной цепи

РЕГУЛЯТОРНАЯ — СТРУКТУРНАЯ
Установите соответствие между характеристикой и функцией белка, которую он выполняет: 1) регуляторная, 2) структурная

А) входит в состав центриолей
Б) образует рибосомы
В) представляет собой гормон
Г) формирует мембраны клеток
Д) изменяет активность генов

ФЕРМЕНТАТИВНАЯ
1. Все приведенные ниже признаки, кроме двух, можно использовать для описания ферментов. Определите два признака, «выпадающих» из общего списка, и запишите цифры, под которыми они указаны.

1) входят в состав клеточных мембран и органоидов клетки
2) играют роль биологических катализаторов
3) имеют активный центр
4) оказывают влияние на обмен веществ, регулируя различные процессы
5) специфические белки

2. Выберите три верных ответа из шести и запишите цифры, под которыми они указаны. Ферменты – это вещества, которые
1) вырабатываются в железах внутренней секреции
2) являются белками
3) поступают в организм, как правило, вместе с пищей
4) являются в организме источником энергии
5) ускоряют протекание химических реакций
6) у человека выполняют свои функции при температуре около 36 градусов

ФУНКЦИИ БЕЛКОВ
Выберите три верных ответа из шести и запишите цифры, под которыми они указаны. Функциями белков в организме человека являются

1) строительная
2) передача наследственных признаков
3) защитная
4) запасающая
5) ферментативно-каталитическая
6) хранение генетической информации

ФУНКЦИИ БЕЛКОВ КРОМЕ
Все перечисленные характеристики используют для описания функций белков. Определите две характеристики, «выпадающие» из общего списка, и запишите цифры, под которыми они указаны.

1) регуляторная
2) двигательная
3) рецепторная
4) образуют клеточные стенки
5) служат коферментами


Рассмотрите рисунок с изображением полипептида и укажите (А) уровень его организации, (Б) форму молекулы и (В) вид взаимодействия, поддерживающий эту структуру. Для каждой буквы выберите соответствующий термин или соответствующее понятие из предложенного списка.
1) первичная структура
2) вторичная структура
3) третичная структура
4) взаимодействия между нуклеотидами
5) металлическая связь
6) гидрофобные взаимодействия
7) фибриллярная
8) глобулярная


Рассмотрите рисунок с изображением полипептида. Укажите (А) уровень его организации, (Б) мономеры, которые его образуют, и (В) вид химических связей между ними. Для каждой буквы выберите соответствующий термин или соответствующее понятие из предложенного списка.
1) первичная структура
2) водородные связи
3) двойная спираль
4) вторичная структура
5) аминокислота
6) альфа-спираль
7) нуклеотид
8) пептидные связи

Известно, что белки – нерегулярные полимеры, имеющие высокую молекулярную массу, строго специфичны для каждого вида организма. Выберите из приведенного ниже текста три утверждения, по смыслу относящиеся к описанию этих признаков, и запишите цифры, под которыми они указаны. (1) В состав белков входит 20 различных аминокислот, соединенных пептидными связями. (2) Белки имеют различное количество аминокислот и порядок их чередования в молекуле. (3) Низкомолекулярные органические вещества имеют молекулярную массу от 100 до 1000. (4) Они являются промежуточными соединениями или структурными звеньями – мономерами. (5) Многие белки характеризуются молекулярной массой от нескольких тысяч до миллиона и выше, в зависимости от количества отдельных полипептидных цепей в составе единой молекулярной структуры белка. (6) Каждый вид живых организмов имеет особый, только ему присущий набор белков, отличающий его от других организмов.

Глоссарий. Биология

Среди органических веществ белки, или протеины, — самые многочисленные, наиболее разнообразные и имеющие первостепенное значение биополимеры. На их долю приходится 50 — 80% сухой массы клетки.

Молекулы белков имеют большие размеры, поэтому их называют макромолекулами. Кроме углерода, кислорода, водорода и азота, в состав белков могут входить сера, фосфор и железо. Белки отличаются друг от друга числом (от ста до нескольких тысяч), составом и последовательностью мономеров. Мономерами белков являются аминокислоты (рис. 1)

Бесконечное разнообразие белков создается за счет различного сочетания всего 20 аминокислот. Каждая аминокислота имеет свое название, особое строение и свойства. Их общую формулу можно представить в следующем виде:

Молекула аминокислоты состоит из двух одинаковых для всех аминокислот частей, одна из которых является аминогруппой (—NH2) с основными свойствами, другая — карбоксильной группой (—COOH) с кислотными свойствами. Часть молекулы, называемая радикалом (R), у разных аминокислот имеет различное строение. Наличие в одной молекуле аминокислоты основной и кислотной групп обусловливает их высокую реакционную способность. через эти группы происходит соединение аминокислот при образовании белка. При этом возникает молекула воды, а освободившиеся электроны образуют пептидную связь. Поэтому белки называют полипептидами.

Молекулы белков могут иметь различные пространственные конфигурации, и в их строении различают четыре уровня структурной организации.

Последовательность аминокислот в составе полипептидной цепи представляет первичную структуру белка. Она уникальна для любого белка и определяет его форму, свойства и функции.
Большинство белков имеют вид спирали в результате образования водородных связей между —CO- и —NH- группами разных аминокислотных остатков полипептидной цепи. Водородные связи малопрочные, но в комплексе они обеспечивают довольно прочную структуру. Эта спираль — вторичная структура белка.

Читать еще:  Белка на дереве фото

Третичная структура — трехмерная пространственная «упаковка» полипептидной цепи. В результате возникает причудливая, но для каждого белка специфическая конфигурация — глобула. Прочность третичной структуры обеспечивается разнообразными связями, возникающими между радикалами аминокислот.

Четвертичная структура характерна не для всех белков. Она возникает в результате соединения нескольких макромолекул с третичной структурой в сложный комплекс. Например, гемоглобин крови человека представляет комплекс из четырех макромолекул белка.
Такая сложность структуры белковых молекул связана с разнообразием функций, свойственных этим биополимерам.
Нарушение природной структуры белка называют денатурацией. Она может происходить под воздействием температуры, химических веществ, лучистой энергии и других факторов. При слабом воздействии распадается только четвертичная структура, при более сильном — третичная, а затем — вторичная, и белок остается в виде полипептидной цепи.
Этот процесс частично обратим: если не нарушена первичная структура, то денатурированный белок способен восстанавливать свою структуру. Отсюда следует, что все особенность строение макромолекулы белка определяются его первичной структурой.

Кроме простых белков, состоящих только из аминокислот, есть еще и сложные белки

Белки. Свойства белка.

Белки – природные полипептиды с огромной молекулярной массой. Они входят в состав всех живых организмов и выполняют различные биологические функции.

Строение белка.

У белков существует 4 уровня строения:

  • первичная структура белка – линейная последовательность аминокислот в полипептидной цепи, свернутых в пространстве:

  • вторичная структура белка – конформация полипептидной цепи, т.к. скручивание в пространстве за счет водородных связей между NH и СО группами. Есть 2 способа укладки: α-спираль и β— структура.

На одном витке укладываются 4 аминокислотных остатка, которые находятся снаружи спирали.

Полипептидная цепь растянута, ее участки располагаются параллельны друг другу и удерживаются водородными связями.

  • третичная структура белка – это трехмерное представление закрученной α-спираль или β-структуры в пространстве:

Эта структура образуется за счет дисульфидных мостиков –S-S- между цистеиновыми остатками. В образовании такой структуры участвуют противоположно заряженные ионы.

  • четвертичная структура белка образуется за счет взаимодействия между разными полипептидными цепями:

Синтез белка.

В основе синтеза лежит твердофазный метод, в котором первая аминокислота закрепляется на полимерном носителе, а к ней последовательно подшиваются новые аминокислоты. После полимер отделяют от полипептидной цепи.

Физические свойства белка.

Физические свойства белка определяются строением, поэтому белки делят на глобулярные (растворимые в воде) и фибриллярные (нерастворимые в воде).

Химические свойства белков.

1. Денатурация белка (разрушение вторичной и третичной структуры с сохранением первичной). Пример денатурации – свертывание яичных белков при варке яиц.

2. Гидролиз белков – необратимое разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с образованием аминокислот. Так можно установить количественный состав белков.

3. Качественные реакции:

Биуретовая реакция – взаимодействие пептидной связи и солей меди (II) в щелочном растворе. По окончанию реакции раствор окрашивается в фиолетовый цвет.

Ксантопротеиновая реакция — при реакции с азотной кислотой наблюдается желтое окрашивание.

Биологическое значение белка.

1. Белки – строительный материал, из него построены мышцы, кости, ткани.

2. Белки — рецепторы. Передают и воспринимают сигнал, поступающих от соседних клеток из окружающей среды.

3. Белки играют важную роль в иммунной системе организма.

4. Белки выполняют транспортные функции и переносят молекулы или ионы в место синтеза или накопления. (Гемоглобин переносит кислород к тканям.)

5. Белки – катализаторы – ферменты. Это очень мощные селективные катализаторы, которые ускоряют реакции в миллионы раз.

Есть ряд аминокислот, которые не могут синтезироваться в организме — незаменимые, их получают только с пищей: тизин, фенилаланин, метинин, валин, лейцин, триптофан, изолейцин, треонин.

Из чего состоят белки биология

Белки являются основной структурной составляющей всех организмов. Еще эти вещества получили название «протеины», которое происходит от греческого слова protos, означающего «первый», что отражает главенствующее биологическое значение данного вида соединений. Термин белки принят в отечественной литературе в связи с тем, что эти вещества имеют сходство с белком куриного яйца, при кипячении приобретают белый цвет.

Белки являются высокомолекулярными соединениями, состоящими из органических веществ, называемых аминокислотами, которые в свою очередь содержат азот.

Большинство белков хорошо растворимы в воде. Однако, некоторые органические вещества, выделенные из хряща, волос, ногтей, рогов, костной ткани, нерастворимы, но были отнесены к белкам, поскольку по своему химическому составу оказались близки к белкам мышечной ткани.

Все белки в разной пропорции содержат пять химических элементов:

Обязательное присутствие углерода, водорода, кислорода и азота объясняется тем, что они входят в состав всех аминокислот. Большое отличие содержания серы в отдельных белках объясняется тем, что она входит в состав отдельных аминокислот (метионин, цистеин), содержание которых в разных белках различно.

Каждый белок имеет специфичную аминокислотную последовательность и пространственную структуру. Молекулы, содержащие менее пятидесяти аминокислотных остатков, называют пептидами. К пептидам относится множество природных веществ, обладающих важными биологическими функциями, их синтетические аналоги, а также продукты расщепления белков.

В природе существует примерно 10 10 -10 12 различных белков, обеспечивающих существование около 10 6 видов живых организмов различной сложности организации, начиная от вирусов и заканчивая человеком. Из этого огромного количества природных белков только у ничтожно малого количества известны точное строение и структура. Каждый организм характеризуется уникальным набором белков.

Самое удивительное, что почти все природные белки состоят из 20 различных аминокислот. Эти аминокислоты могут объединяться в самой разной последовательности, поэтому они могут образовывать громадное количество разнообразных белков. Число последовательностей, которое можно получить при всевозможных перестановках указанного числа аминокислот в полипептиде, исчисляется огромными величинами. Так, если из 2 аминокислот возможно образование только двух изомеров, то уже из 4 аминокислот теоретически возможно образование 24 изомеров, а из 20 аминокислот – 2,4?10 18 разнообразных белков.

Аминокислоты делятся на незаменимые и заменимые в зависимости от того, способен ли организм их синтезировать из предшественников. К незаменимым аминокислотам, которые необходимо получать с пищей, относятся гистидин, лейцин, изолейцин, лизин, метионин, фенилаланин, триптофан и валин, треонин. К заменимым аминокислотам, которые могут отсутствовать в рационе, так как способны образовываться из других веществ, относятся аланин, аргинин, аспрагин и глутамин, аспаргиновая и глутаминовая кислоты, глутамин, глицин, тирозин, цистеин, пролин и серии. Однако, ароматические аминокислоты (фенилаланин, тирозин и триптофан) близкородственны между собой. Хотя фенилаланин является незаменимой, а тирозин синтезируемой из него заменимой аминокислотой, наличие тирозина в рационе как будто бы «сберегает» фенилаланин. Если фенилаланина недостаточно, или его метаболизм нарушен (например, при дефиците витамина С) – тирозин становится незаменимой аминокислотой. Подобные взаимоотношения характерны и для серосодержащих аминокислот: незаменимой – метионина, и образующегося из него цистеина.

По составу белки делятся на простые и сложные. Простые состоят только из аминокислот. Сложные белки могут включать ионы металла (металлопротеины), пигмент (хромопротеины), образовывать прочные комплексы с липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины), а также ковалентно связывать остаток фосфорной кислоты (фосфопротеины), углевода (гликопротеины) или нуклеиновой кислоты (геномы некоторых вирусов).

Содержание в организме

(вернуться к оглавлению)

На долю белков приходится не менее 45% сухой массы органических соединений животной клетки. В разных тканях разное количества белка. В организме человека насчитывается до 5 млн. различных видов белков.

Содержание белков в органах и тканях человека

Ссылка на основную публикацию
Adblock
detector