Yarga54.ru

Все о домашних любимчиках
0 просмотров
Рейтинг статьи
1 звезда2 звезды3 звезды4 звезды5 звезд
Загрузка...

Кислые белки примеры

Общие сведения о белках

Белки — высокомолекулярные органические полимеры, построенные из аминокислот, связанных между собой пептидными связями. Их называют протеины.

Белки — основа жизни. С ними связаны следующие свойства живого:

  1. Разнообразие белков и их высокая упорядоченность.
  2. Способность к воспроизведению себе подобных.
  3. Сократимость и движение.
  4. Обмен веществ (распад и обновление составных частей живого организма) с участием белков-ферментов.

Функции белков

  1. Каталитическая (ферментативная). Все ферменты — белки. Ни одна реакция в организме не проходит самопроизвольно, каждая при участии своего фермента.
  2. Транспортная. Пример: гемоглобин переносит кислород от легких к тканям и СО2 от тканей к легким. В клеточных мембранах есть белки, переносящие глюкозу, аминокислоты внутрь клетки.
  3. Пищевая и запасная (резервная). Пример: яичный альбумин — источник питания. Казеин молока и глиадин пшеницы — источник аминокислот.
  4. Рецепторная. Пример: белки биомембран.
  5. Сократительная и двигательная. Пример: актин и миозин — белки мышечной ткани.
  6. Структурная. Пример: кератин волос, ногтей, коллаген (соединительная ткань), эластин (сосуды), фосфолипопротеины (белки биологических мембран).
  7. Защитная. Пример: антитела сыворотки крови — образуются в ответ на поступление в организм чужеродных веществ (антигенов).
  8. Регуляторная. Пример: инсулин регулирует содержание глюкозы в крови.
  9. Когенетическая. Совместно с нуклеиновыми кислотами участвуют в хранении и передаче наследственной информации.
  10. Сохраняют онкотическое давление в клетках крови, поддерживают физиологическое значение PH внутренней среды организма.

Основным свойством белков является возможность их связывания с различными веществами. У каждого белка имеются центры, состоящие из аминокислот, которые участвуют в связывании с другими веществами — белками, углеводами, липидами, нуклеиновыми кислотами. Вещества, которые присоединяются к белкам, называются лигандами (О2 к гемоглобину).

Строение белков

Белки — высокомолекулярные азотосодержащие органические полимеры, мономерными единицами которых являются аминокислоты (их 20, все они -аминокислоты).

Классификация аминокислот:

  1. по способности радикалов к взаимодействию к Н2О.
    1. Она включает 4 класса аминокислот:
      • неполярные (гидрофобные) — плохо растворимые;
      • полярные (гидрофильные) незаряженные — хорошо растворимые;
      • отрицательно заряженные;
      • положительно заряженные;
  2. по биологическому и физиологическому значению аминокислоты разделяют на 3 группы:
    1. незаменимые — не могут синтезироваться организмом из других соединений, поэтому должны поступать с пищей. Это: вал, лей, илей, тре, мет, лизин, фен, три;
    2. полузаменимые — образуются в недостаточном количестве в организме, поэтому частично должны поступать с пищей. Это: арг, тир, гис;
    3. заменимые — синтезируются в организме из незаменимых или других соединений. Это остальные.

Функциональная классификация:

  • 1 группа — алифатические монокарбоновые кислоты: гли, ала, вал, лей, илей.
  • 2 группа — алифатические оксиаминокислоты: сер, тре.
  • 3 группа — серосодержащие: цис, мет.
  • 4 группа — диаминомонокарбоновые: лиз, арг.
  • 5 группа — моноаминодикарбоновые: аспарагиновая, глутаминовая, у них есть амиды (глу, глн).
  • 6 группа — ароматические: фен, тир.
  • 7 группа — гетероциклические: гис, три.
  • 8 группа — аминокислота: про.

У белка первая аминокислота имеет свободную NH2-группу — это начало, называется N-конец, а конечная кислота будет иметь С-конец.

Пептидная связь — это ковалентная, очень прочная связь, чтобы ее разорвать, нужно провести жесткий гидролиз (катализатор Н2SO4 или щелочь). Она обнаруживается биуретовой реакцией.

Пептиды. Их роль в организме. Пептиды отличаются от белков молекулярным весом. Если у белков вес до млн. пептидов 100-1600, они содержат от 4 до 100 аминокислот. Некоторые из них являются биологически активными веществами (гормоны — вазопрессин, окситоцин). Трипептид — глутатион — участвует в окислительно-восстановительных процессах. Эндорфины — пептиды, которые связываются с определенными рецепторами на нервных клетках и уменьшают боль.

Физико-химические свойства белков

  1. Белки имеют высокий молекулярный вес 16 000-1 000 000.
  2. Заряд белковой молекулы. Все белки имеют хоть одну свободную -NH и — СООН группы.

Белковые растворы— коллоидные растворы с разными свойствами. Белки бывают кислыми и основными. Кислые белки содержат много глу и асп, у которых есть дополнительные карбоксильные и меньше аминогрупп. В щелочных белках много лиз и арг. Каждая молекула белка в водном растворе окружена гидратной оболочкой, так как у белков за счет аминокислот есть много гидрофильных группировок (-СООН, -ОН, -NH2, -SH). В водных растворах белковая молекула имеет заряд. Заряд белка в воде может меняться в зависимости от РН.

Осаждение белков. У белков есть гидратная оболочка, заряд, препятствующий склеиванию. Для осаждения необходимо снять гидратную оболочку и заряд.

Реакции осаждения делят на два вида.

  1. Высаливание белков: (NH4)SO4— снимается только гидратная оболочка, белок сохраняет все виды своей структуры, все связи, сохраняет нативные свойства. Такие белки можно затем вновь растворить и использовать.
  2. Осаждения с потерей нативных свойств белка — процесс необратимый. С белка снимается гидратная оболочка и заряд, нарушаются различные свойства в белке. Например соли меди, ртути, мышьяка, железа, концентрированные неорганические кислоты — HNO3, H2SO4, HCl, органические кислоты, алкалоиды — танины, йодистая ртуть.

При кипячении молекулы белков начинают хаотично двигаться, сталкиваются, снимается заряд, уменьшается гидратная оболочка.

Для обнаружения белков в растворе применяются:

  1. цветные реакции;
  2. реакции осаждения.

Методы выделения и очистки белков.

  1. гомогенизация — клетки растираются до однородной массы;
  2. экстракция белков водными или водно-солевыми растворами;
  3. диализ;
  4. высаливание;
  5. электрофорез;
  6. хроматография: адсорбция, расщепление;
  7. ультрацентрифугирование.

Структурная организация белков.

  1. Первичная структура— определяется последовательностью аминокислот в пептидной цепочке, стабилизируется ковалентными пептидными связями (инсулин, пепсин, химотрипсин).
  2. Вторичная структура — пространственная структура белка. Это либо -спираль, либо -складчатость. Создаются водородные связи.
  3. Третичная структура— глобулярные и фибриллярные белки. Стабилизируют водородные связи, электростатические силы (СОО-, NН3+), гидрофобные силы, сульфидные мостики, определяются первичной структурой. Глобулярные белки — все ферменты, гемоглобин, миоглобин. Фибриллярные белки — коллаген, миозин, актин.
  4. Четвертичная структура— имеется только у некоторых белков. Такие белки построены из нескольких пептидов. Каждый пептид имеет свою первичную, вторичную, третичную структуру, называются протомерами. Несколько протомеров соединяются вместе в одну молекулу. Один протомер не функционирует как белок, а только в соединении с другими протомерами.

Пример: гемоглобин = -глобула + -глобула — переносит О2 в совокупности, а не по раздельности.

Денатурация. При воздействии на белки определенными агентами может нарушаться пространственная структура белка. Первичная структура не изменяется, изменяются нативные свойства белка, он перестает функционировать. Факторы:

  1. термические (кипячение);
  2. химические (кислоты, щелочи);
  3. радиоактивное излучение.

Белок может ренатурировать. Для этого необходимо очень короткое воздействие агентов.

Сложные белки

Простые белки построены только из аминокислот. Сложные белки построены из двух компонентов — простой белок и небелковое вещество, называемое простетической группой. Простетические группы прочно связаны с белковой частью молекулы.

Классификация сложных белков зависит от строения простетической группы.

  1. Гликопротеины (содержат углеводы).
  2. Липопротеины (содержат липиды).
  3. Фосфопротеины (содержат фосфорную кислоту).
  4. Хромопротеины (содержат окрашенную простетическую группу).
  5. Металлопротеины (содержат ионы различных металлов).
  6. Нуклеопротеины (содержат нуклеиновые кислоты).

Гликопротеины. Простетические группы этих белков представлены углеводами и их производными.

Углеводы подразделяются на три группы:

  1. моносахариды (альдозы, кетозы);
  2. олигосахариды (дисахариды, трисахариды и т.д.);
  3. полисахариды (гомополисахариды, гетерополисахариды).

Гомополисахариды построены из моносахаридов только одного типа, а гетерополисахариды содержат разные мономерные звенья.

Гомополисахариды по функции бывают структурными и резервными.

Крахмал — резервный гомополисахарид растения. Построен из остатков -глюкозы соединенными между собой -гликозидными связями.

Гликоген— главный резервный гомополисахарид человека и высших животных. Построен из остатков -глюкозы. Содержится во всех органах и тканях. Наибольшее его количество обнаружено в печени и мышцах. Его молекула сильно разветвлена.

При гидролизе гликоген расщепляется через ряд промежуточных продуктов до глюкозы. В организме человека содержится 2 типа углеводосодержащих белков — гликопротеины. Они отличаются структурой и функциями.

Читать еще:  Белка на ветке зимой

Гликопротеины содержат от 1 до 30 % углеводов, которые прочно связаны с белковой частью молекулы. Они представлены различными моносахаридами, их ацетил-амино-производными, дезоксисахаридами, нейраминовыми и сиаловыми кислотами. Они могут быть также представлены линейными или разветвленными олигосахаридами.

Функции гликопротеинов:

  1. большинство белков на внешней поверхности животных клеток (рецепторы);
  2. большая часть синтезируемых клеточных белков (интерфероны);
  3. большая часть белков плазмы крови (кроме альбуминов):
    1. иммуноглобулины;
    2. групповые вещества крови;
    3. фибриноген, протромбин;
    4. гаптоглобин, трансферин;
    5. церулоплазмин;
    6. мембранные ферменты;
    7. гормоны (гонадотропин, кортикотропин).

Связь между углеводными компонентами и белковой частью в гликопротеинах ковалентно-гликозидная, через ОН группы серина, треонина, или NH группу лизина, аспарагина, глутамина.

Протеогликаны. Углевод в этих белках составляет основную часть молекулы (до 95 %).Углеводы представлены высокомолекулярными гетерополисахаридами. Их называют гликозаминогликанами — это линейные неразвлетвленные полимеры. Они построены из повторяющихся дисахаридных единиц. Углеводы и белки в молекулах протеогликанов связаны гликозидными связями через гидрокси-группы серина, треонина и NH2-лизина, аспарагина и глутамина.

Молекулы протеогликанов прекрасно гидратируются благодаря большому количеству функциональных ионизированных групп. Этим объясняется их эластичность, растяжимость, слизистый характер. Они способны также связовать ионы Nа+, поэтому они учавствуют в регуляции водно-солевого обмена.

Структурные и функциональные отличия гликопротеинов и протеогликанов.

Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Кислые белки

Кислые белки ит Основные белки ИТ [c.355]

Используется наиболее часто. Применяется для разделения нейтральных и кислых белков, пептидов и аминокислот, гормонов, ферментов, РНК, полисахаридов, полярных липидов (особенно фосфолипидов), гемоглобинов и др. Оптимальная область pH 8—9, [c.155]

Для избирательности адсорбции несомненное значение имеют электрические заряды адсорбента и адсорбтива, так как разноименно заряженные частицы будут легче соединяться. Именно этим объясняется хорошее окрашивание щелочных белков клеточных ядер, заряженных в нейтральной среде положительно, кислыми (отрицательно заряженными) красителями, а кислых белков протоплазмы — основными (положительно заряженными) красителями. [c.142]

Большинство природных белков содержит значительные количества (25—30%) дикарбоновых аминокислот (глютаминовой и аспарагиновой) и, следовательно, относятся к кислым белкам. Существует и относительно небольшая группа основных белков с преобладанием свободных групп —ЫНз за счет повышенного (до 80%) содержания диаминовых аминокислот (лизина, аргинина, орнитина, цитруллина). Изоэлектрическая точка кислых белков лежит в слабокислой среде, основных — в слабощелочной среде. В табл. 39 приводятся изоэлектрические точки некоторых белков. [c.188]

Реактивы для электрофоретического исследования кислых белков в полиакриламидном геле. [c.337]

Кислый белок L7/L12 рибосом Е. соН (120 аминокислотных остатков, молекулярная масса 12200 дальтон) является уникальным в том отношении, что представлен четырьмя молекулами на рибосому он, по-видимому, образует тетрамер с молекулярной массой около 50000 дальтон. Аналоги этого кислого белка имеются в рибосомах всех организмов, включая как прокариоты, так и эукариоты. [c.91]

Белок S-100 специфичен для нервной системы [10]. Он широко представлен как в нейронах, так и в глиальных клетках и охарактеризован как цитоплазматический и мембранно-связанный белок М 20 ООО он состоит из двух Са2+-связывающих полипептидных цепей. Видимо, S-100 принадлежит к группе сходных белков, для одного из которых, РАР 1Ь-белок (сокращение для кислого белка богатого фенилаланином), недавно была определена первичная структура [11]. S-100 имеет значительную структурную гомологию с Са +-связывающим мышечным белком тропонином С. Функция S-100 не выяснена в гл. 11 мы вернемся к его возможному участию в развитии нервной системы и пластичности. [c.315]

Большинство природных белков содержит значительные количества (25—30%) дикарбоновых аминокислот (глутаминовой и аспарагиновой) и, следовательно, относятся к кислым белкам. Существует и относительно небольшая группа основных белков с преобладанием свободных групп —NH2 за счет повышенного (до 80%) содержания диампновых аминокислот (лизина, аргинина, орнитина, цитруллина). Изоэлектрическая точка кислых белкон [c.216]

Тайпоксин (Karlsson, 1973) является слабо кислым белком (ИЭТ pH 5), который диссоциирует при pH 3 на две субъединицы, очищенные гельфильтрацией. Молекулярный вес комплекса 42000, субъединицы 1—30000, [c.72]

М раствором Hg OONa (pH 6,5) с 0,5 мМ ДТТ. Сравнение с приведенными выше данными позволяет предположить, что ионные взаимодействия в данном случае подавлены не были. Для кислых белков при pH 6,5 они должны иметь характер слабого выталкивания — компактная упаковка глобулярных белков может обусловить более заметный вклад этого фактора в процесс элюции, чем это имеет место в случае фибриллярных белков. Кстати, и сам автор отмечает, что при увеличении концентрации соли порядок элюции определяется уже не молекулярными массами, а стоксовыми радиусами белковых молекул. [c.158]

Оксиапатпт сорбирует довольно широкий спектр биополимеров, куда входят кислые и щелочные бедки, нативные двунитевые ДНК, денатурированные однонитевые ДНК и РНК. Незаряженные макромолекулы, например полисахариды, не сорбируются, так же как аминокислоты, короткие пептиды и нуклеотиды. Нуклеиновые кислоты сорбируются прочнее, чем белки, двунитевые ДНК — прочнее, чем однонитевые. Сорбции нуклеиновых кислот и кислых белков [c.225]

Все сказанное выше еще в значительной стеиени относится к области предположений, многое в механизме сорбции кислых белков на оксиапатите остается неясным. Механизм этот явно сложнее, чем было здесь оиисано. В частности, можно не сомневаться, что, кроме [c.227]

Колонкп Оксиапатита обычно предварительно промывают 5 — 10 объемами слабого ( 0,05 М) нейтрального фосфатного буфера. Если стабильность белка требует определенной ионной силы, ее обеспечивают добавлением в буфер для промывки и элюент соли. Элюцию кислых белков ведут ступенчатым или линейным градиентом концентрации фосфатного буфера — вплоть до 0,8 М. Особо прочно сорбированные белки нередко снимают пирофосфатом. Емкость колонки оксиапатита обычно составляет примерно 1—5 мг белка па 1 мл объема колонки, выход белков — 😯 —100%. Утрата ферментативной активности наблюдается редко — метод относительно мягок . I По-видимому, механизм сорбции (в частности, [c.228]

I Механизм сорбции нуклеиновых кислот и их производных на оксиапатите, ио-видимому, во многом аналогичен механизму сорбции кислых белков. Вместо карбоксилов во взаимодействии с ионами кальция на поверхности сорбента участвуют остатки фосфатов полинуклеотидной цепи. Для моно- и олигонуклеотидов наблюдается явная зависимость силы сорбции от длины цеии (из-за многоточечной сорбции Мононуклеотиды в присутствии 1 мМ фосфатного буфера задерживаются на сорбенте слабо, а основания и нуклеозиды не задерживаются вовсе. Ди- и тринуклеотиды сорбируются гораздо прочнее решающую роль играют здесь фосфаты. Любопытно, что сказывается не только их число, но и расположение) Наиример, нуклеозидтрифосфаты сорбируются заметно прочне ё чем тринуклеотиды. Небольшие олигонуклеотиды хорошо сорбируются в 1 мМ фосфатном буфере, но относительно легко элюируются (0,02—0,0.3 М фосфатным буфером). орбция самих нуклеиновых кислот гораздо более прочна ]Я1 Элюцию осуществляет фосфатны буфер с концентрацией 0,12—0,25 М Размер высокомолекулярной нуклеиновой кислоты сказывается мало. По-видимому, достаточно отдаленные участки длинной цепи полинуклеотида благодаря их гибкости элюируются одновременно и независимо друг от друга. [c.229]

Разумеется, без достаточных экспериментальных подтверждений мы не можем настаивать на таком объяснении, однако это и не так уже существенно. Важен надежно установленный экспериментальный факт для элюции нативной ДНК (или двунитевой РНК, а также гибридных молекул ДНК—РНК) с оксиапатита требуется почти вдвое более высокая концентрация фосфатного буфера, чем для элюции денатурированной ДНК или однонитевой РНК. Это обстоятельство открыло возможность быстрого и надежного отделения двунитевых молекул нуклеиновых кислот от однонитевых, что сыграло очень важную роль как в изучении структуры генома (исследования кинетики ренатурации), так и в развитии современных методов генной инженерии (гибридизация молекул НК и др.). Как и в случае кислых белков, присутствие даже относительно высоких концентраций неорганических солей в элюирующем буфере практически не сказывается на процессах элюции одно- и двунитевых молекул НК с оксиапатита. Вместе с тем, варьируя концентрацию Na l или КС1 в буфере, можно управлять изменением конформации самих нуклеиновых кислот, а также характером их гибридизации (например, отделять истинные , полноценные, гибридные молекулы от несовершенных гибридов ). [c.230]

Читать еще:  Как проводит зиму белка

Разумеется, исследователь редко располагает кривыми титрования всех белко , входящих в состав смеси, и выбор ойтимального значения pH производится эмпирически (как описано ниже). Но здесь мы хотели проиллюстрировать то обстоятельство, что подбор оптимального для фракционирования белков значения pH буфера элюции является делом не только очень важным, но и весьма тонким. Отклонение на одну единицу pH в безобидной нейтральной области для приведенного выше (вполне реального) примера трех кислых белков могло привести к отсутствию разделения двух пз них. [c.265]

Какие еще белки кроме гистонов обнаруживаются в клеточных ядрах Методом электрофореза в полиакриламидном геле было установлено, что в ядрах клеток НеЬа содержится около 450 компонентов, большинство из которых присутствует в небольших количествах ( Смотреть страницы где упоминается термин Кислые белки: [c.255] [c.258] [c.79] [c.140] [c.226] [c.227] [c.228] [c.264] [c.287] [c.313] [c.398] [c.413] [c.522] [c.522] [c.91] [c.255] [c.258] Биохимия Том 3 (1980) — [ c.304 ]

Белки. Свойства белка.

Белки – природные полипептиды с огромной молекулярной массой. Они входят в состав всех живых организмов и выполняют различные биологические функции.

Строение белка.

У белков существует 4 уровня строения:

  • первичная структура белка – линейная последовательность аминокислот в полипептидной цепи, свернутых в пространстве:

  • вторичная структура белка – конформация полипептидной цепи, т.к. скручивание в пространстве за счет водородных связей между NH и СО группами. Есть 2 способа укладки: α-спираль и β— структура.

На одном витке укладываются 4 аминокислотных остатка, которые находятся снаружи спирали.

Полипептидная цепь растянута, ее участки располагаются параллельны друг другу и удерживаются водородными связями.

  • третичная структура белка – это трехмерное представление закрученной α-спираль или β-структуры в пространстве:

Эта структура образуется за счет дисульфидных мостиков –S-S- между цистеиновыми остатками. В образовании такой структуры участвуют противоположно заряженные ионы.

  • четвертичная структура белка образуется за счет взаимодействия между разными полипептидными цепями:

Синтез белка.

В основе синтеза лежит твердофазный метод, в котором первая аминокислота закрепляется на полимерном носителе, а к ней последовательно подшиваются новые аминокислоты. После полимер отделяют от полипептидной цепи.

Физические свойства белка.

Физические свойства белка определяются строением, поэтому белки делят на глобулярные (растворимые в воде) и фибриллярные (нерастворимые в воде).

Химические свойства белков.

1. Денатурация белка (разрушение вторичной и третичной структуры с сохранением первичной). Пример денатурации – свертывание яичных белков при варке яиц.

2. Гидролиз белков – необратимое разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с образованием аминокислот. Так можно установить количественный состав белков.

3. Качественные реакции:

Биуретовая реакция – взаимодействие пептидной связи и солей меди (II) в щелочном растворе. По окончанию реакции раствор окрашивается в фиолетовый цвет.

Ксантопротеиновая реакция — при реакции с азотной кислотой наблюдается желтое окрашивание.

Биологическое значение белка.

1. Белки – строительный материал, из него построены мышцы, кости, ткани.

2. Белки — рецепторы. Передают и воспринимают сигнал, поступающих от соседних клеток из окружающей среды.

3. Белки играют важную роль в иммунной системе организма.

4. Белки выполняют транспортные функции и переносят молекулы или ионы в место синтеза или накопления. (Гемоглобин переносит кислород к тканям.)

5. Белки – катализаторы – ферменты. Это очень мощные селективные катализаторы, которые ускоряют реакции в миллионы раз.

Есть ряд аминокислот, которые не могут синтезироваться в организме — незаменимые, их получают только с пищей: тизин, фенилаланин, метинин, валин, лейцин, триптофан, изолейцин, треонин.

Белки как молекулы. Состав, структура и функции белков. Урок 10

Белки выполняют ведущую роль в жизни организмов, преобладая в них и количественно. В теле животных они составляют 40-50% сухой массы, в растениях – 20-35%. Это самая разнообразная группа молекул – как химически, так и функционально. Состав и структура белков определяет огромное разнообразие их функций в клетке: их так много, что невозможно перечислить и описать их все. Однако можно сгруппировать эти функции в следующие восемь категорий. Но этот список также будет неполным.

    1. Ферментативная (каталитическая). Ферменты имеют белковое происхождение. Это трёхмерные глобулярные (свёрнутые) белки, плотно прилегающие к молекуле для её расщепления или сборки. Такая подгонка ускоряет специфические химические реакции в клетке.
    2. Защитная. Другие глобулярные белки используют свою форму для распознавания чужеродных микроорганизмов и раковых клеток. Эти приёмные устройства формируются эндокринной и иммунной системами. Многие живые организмы выделяют белки, ядовитые для других. Токсины синтезируют ряд животных, грибов, растений, микроорганизмов. В свою очередь, некоторые организмы способны вырабатывать антитоксины, которые подавляют действие этих ядов.
    3. Транспортная. Глобулярные белки присоединяют и транспортируют мелкие молекулы и ионы. Например, транспортный белок гемоглобин переносит кислород и углекислоту с потоком крови. Мембранные транспортные белки помогают молекулам и ионам двигаться через плазмалемму. Альбумины крови транспортируют жирные кислоты, глобулины – ионы металлов и гормоны.
    4. Структурная. Белковые молекулы входят в состав всех клеточных мембран и органоидов. Из белков построены элементы цитоскелета, сократительные структуры мышечных волокон. Структурными являются кератин в волосах, фибрин в сгустках крови, коллагенв коже, связках, сухожилиях и костях. В состав связок, стенок артерий и лёгких входит также структурный белок эластин.
    5. Двигательная. Сократительные белки обеспечивают способность клеток, тканей, органов и целых организмов изменять форму, двигаться. Мышцы сокращаются за счёт движения двух видов белковых нитей: актина и миозина. Контрактильные (лат. contraho, contractum – стягивать, сокращать) протеины играют ключевую роль в цитоскелете и передвижении веществ внутри клетки. Белок тубулин также входит в состав микротрубочек веретена деления, ресничек и жгутиков эукариотических клеток.
    6. Регуляторная. Крошечные белки, называемые гормонами, служат межклеточными посланниками в теле животных. Другие белки регулируют синтез РНК на ДНК, включая и выключая гены. Кроме того белки получают информацию, действуя в качестве рецепторов клеточной поверхности (эту функцию иногда считают отдельной, называя рецепторной).
    7. Запасающая. Кальций и железо хранятся в организме в виде ионов, связанных с белками хранения. В семенах растений запасаются резервные белки, которые используются зародышем при прорастании, а затем и проростком как источник азота.

  1. Энергетическая. После расщепления до аминокислот белки могут служить источником энергии в клетке. При полном окислении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии. Однако белки расходуются на энергетические нужды лишь в крайних случаях, когда исчерпаны запасы углеводов и липидов.

Сравнительный размер молекул белков. Слева направо: антитело (IgG) (150 кДа), гемоглобин (66,8 кДа), гормон инсулин, фермент аденилаткиназа и фермент глютаминсинтетаза.
Автор: en:User:Gareth White, CC BY-SA 2.0

Важнейшие химические и физические свойства белков

Физико-химические свойства белков обусловлены составом и количеством входящих в их молекулы остатков аминокислот. Химические свойства белковых молекул разнообразны, включают в себя амфотерность, растворимость, а также способность к денатурации – подробнее в статье.

Определение, состав и строение белка

Белки являются биополимерами, мономерами которых являются остатки альфа-аминокислот, соединенные между собой посредством пептидных связей. Аминокислотная последовательность каждого белка строго определена, в живых организмах она зашифрована посредством генетического кода, на основе считывания которого и происходит биосинтез белковых молекул. В построении белков участвует 20 аминокислот.

Читать еще:  Содержание белки дома

Рис. 1. Схема образования молекулы белка (дипептида).

Различают следующие виды структуры белковых молекул:

  1. Первичная. Представляет собой аминокислотную последовательность в линейной цепи.
  2. Вторичная. Это более компактная укладка полипептидных цепей при помощи формирования водородных связей между пептидными группами. Есть два варианта вторичной структуры – альфа-спираль и бета-складчатость.
  3. Третичная. Представляет собой укладку полипептидной цепочки в глобулу. При этом формируются водородные, дисульфидные связи, также стабилизация молекулы реализуется благодаря гидрофобным и ионным взаимодействиям аминокислотных остатков.
  4. Четвертичная. Белок состоит из нескольких полипептидных цепей, которые взаимодействуют между собой посредством нековалентных связей.

Таким образом, соединенные в определенной последовательности аминокислоты образуют полипептидную цепь, отдельные части которой сворачиваются в спираль или формируют складки. Такие элементы вторичной структур образуют глобулы, формируя третичную структуру белка. Отдельные глобулы взаимодействуют между собой, образуя сложные белковые комплексы с четвертичной структурой.

Рис. 2. Структурная организация белков.

Классификация белков

Существует несколько критериев, по которым можно классифицировать белковые соединения. По составу различают простые и сложные белки. Сложные белковые вещества содержат в своем составе неаминокислотные группы, химическая природа которых может быть различной. В зависимости от этого выделяют:

  • гликопротеины;
  • липопротеины;
  • нуклеопротеины;
  • металлопротеиды;
  • фосфопротеины;
  • хромопротеиды.

Также существует классификация по общему типу строения:

Протеинами называют простые (однокомпонентные) белки, состоящие лишь из остатков аминокислот. В зависимости от растворимости они делятся на следующие группы:

Кислые белки примеры

Реакции осаждения белков

4. Реакции осаждения белков

Белки в растворе и соответственно в организме сохраняются в нативном состоянии за счет факторов устойчивости, к которым относятся заряд белковой молекулы и гидратная оболочка вокруг нее. Удаление этих факторов приводит к склеиванию молекул белков и выпадению их в осадок. Осаждение белков может быть обратимым и необратимым в зависимости от реактивов и условий реакции. В клинической лабораторной практике реакции осаждения используют для выделения альбуминовой и глобулиновой фракций белков плазмы крови, количественной характеристики их устойчивости в плазме, обнаружения белков в биологических жидкостях и освобождения от них с целью получения без белкового раствора.

Под действием факторов осаждения белки выпадают в осадок, но после прекращения действия (удаления) этих факторов белки вновь переходят в растворимое состояние и приобретают свои нативные свойства. Одним из видов обратимого осаждения белков является высаливание.

Высаливание. Насыщенным раствором сульфата аммония осаждается альбуминовая фракция белков, полунасыщенным раствором — глобулиновая фракция.
Сущность реакции заключается в дегидратации молекул белка.

1) неразведенный яичный белок;

2) насыщенный раствор сульфата аммония;

3) NaOH, 10% раствор,

4) CuSO 4 , 1% раствор;

5) дистиллированная вода;

6) сульфат аммония в порошке.

Ход определения. В пробирку наливают 30 капель неразведенного яичного белка и добавляют равное количество насыщенного раствора сульфата аммония. Содержимое пробирки перемешивают. Получают полунасыщенный раствор сульфата аммония, при этом глобулиновая фракция осаждается, а альбуминовая остается в растворе. Последнюю отфильтровывают, затем смешивают с порошком сульфата аммония до тех пор пока не прекратится растворение соли, при этом выпадает осадок — глобулины.

Необратимое осаждение белков.

Необратимое осаждение белков связано с глубокими нарушениями структуры белков (вторичной и третичной) и потерей ими нативных свойств. Такие изменения белков можно вызвать кипячением, действием концентрированных растворов минеральных и органических кислот, солями тяжелых металлов.

Осаждение при кипячении.

Белки являются термолабильными соединениями и при нагревании свыше 50-60 градусов С денатурируются. Сущность тепловой денатурации заключается в разрушении гидратной оболочки, разрыве стабилизирующих белковую глобулу связей и развертывании белковой молекулы. Наиболее полное и быстрое осаждение происходит в изоэлектрической точке (когда заряд молекулы равен нулю), поскольку частицы белка при этом наименее устойчивы. Белки, обладающие кислыми свойствами, осаждаются в слабокислой среде, а белки с основными свойствами — в слабощелочной. В сильнокислых или сильнощелочных растворах денатурированный при нагревании белок в осадок не выпадает, т.к. его частицы перезаряжаются и несут в первом случае положительный, а во втором — отрицательный заряд, что повышает их устойчивость в растворе.

1) яичный белок, 1% раствор;

2) уксусная кислота, 1% и 10% растворы;

3) NaOH, 10% раствор.

Ход определения. В 4 пронумерованные пробирки приливают по 10 капель раствора яичного белка. Затем 1-ю пробирку нагревают до кипячения, при этом раствор мутнеет, но т.к. частицы денатурированного белка несут заряд, они в осадок не выпадают. Это связано с тем, что яичный белок имеет кислые свойства (его изоэлектрическая точка 4,8) и в нейтральной среде заряжен отрицательно; во вторую пробирку добавляют 1 каплю 1% раствора уксусной кислоты и нагревают до кипячения. Белок выпадает в осадок, т.к. его раствор приближается к изоэлектрической точке и белок теряет заряд (один из факторов устойчивости белка в растворе); в 3-ю пробирку добавляют 1 каплю 10% раствора уксусной кислоты и нагревают до кипения. Осадка не образуется, т.к. в сильнокислой среде частицы белка приобретают положительный заряд (сохраняется один из факторов устойчивости белка в растворе); в 4-ю пробирку наливают 1 каплю раствора NaOH, нагревают до кипения. Осадок не образуется, поскольку в щелочной среде отрицательный заряд белка увеличивается.

Осаждение концентрированными минеральными кислотами.

Концентрированные кислоты (серная, хлористоводородная, азотная и др.) вызывают денатурацию белка за счет удаления факторов устойчивости белка в растворе (заряда и гидратной оболочки). Однако при избытке хлористоводородной и серной кислоты выпавший осадок денатурированного белка снова растворяется. По-видимому, это происходит в результате перезарядки молекул белка и частичного их гидролиза. При добавлении избытка азотной кислоты растворения осадка не происходит. Вот почему для определения малых количеств белка в моче при клинических исследованиях применяется азотная кислота.

1) яичный белок,1% раствор;

2) концентрированная серная кислота;

3) концентрированная хлористоводородная кислота;

4) концентрированная азотная кислота.

Ход определения. В три пробирки наливают по 5 капель концентрированной серной, хлористоводородной и азотной кислот. затем, наклонив пробирку под углом 45 градусов, осторожно по стенке наслаивают такой же объем яичного белка. На границе двух слоев появляется осадок белка в виде белого кольца. Осторожно встряхивают пробирки, наблюдают растворение белка в пробирках с серной и хлористоводородной кислотами, в пробирке с азотной кислотой растворения белка не происходит.

Осаждение органическими кислотами.

Трихлоруксусная кислота осаждает только белки, а сульфосалициловая осаждает не только белки, но и высокомолекулярные пептиды. Сульфосалициловой кислотой пользуются при определении белка в моче.

1) яичный белок, 1% раствор;

2) трихлоруксусная кислота, 10% раствор;

3) сульфосалициловая кислота, 10% раствор.

Ход определения. В две пробирки вносят по 5 капель раствора белка. В одну из них прибавляют 2 капли сульфосалициловой кислоты, а в другую — 5 капель трихлоруксусной кислоты. В пробирках выпадает осадок белка.

Осаждение белка солями тяжелых металлов.

Белки при взаимодействии с солями свинца, меди, ртути, серебра и других тяжелых металлов денатурируются и выпадают в осадок. Однако при избытке некоторых солей наблюдается растворение первоначально образовавшегося осадка. Это связано с накоплением ионов металла на поверхности денатурированного белка и появлением положительного заряда на белковой молекуле.

1) яичный белок, 1% раствор;

2) сульфат меди, 10% раствор;

3) ацетат свинца, 5% раствор;

4) нитрат серебра, 5% раствор.

Ход определения. В три пробирки вносят по 5 капель белка. В первую добавляют 1 каплю ацетата свинца, в третью — 1 каплю нитрата серебра. Во всех пробирках выпадает осадок. Затем в первую пробирку добавляют 10 капель нитрата серебра — растворения осадка нет.

Ссылка на основную публикацию
Adblock
detector