Yarga54.ru

Все о домашних любимчиках
0 просмотров
Рейтинг статьи
1 звезда2 звезды3 звезды4 звезды5 звезд
Загрузка...

Кто открыл белки

История открытия и изучения белков

История целенаправленного изучения белков началась в XVIII веке, когда в результате работ французского химика Антуана Франсуа де Фуркруа и других учёных по изучению таких веществ как альбумин, фибрин и глютен, белки были выделены в отдельный класс молекул.

В 1836 году появилась первая модель химического строения белков. Эта модель была предложена Мулдером на основании теории радикалов, и до конца 1850-х она оставалось общепризнанной. А всего через 2 года в 1838 году белкам было дано современное название — протеины. Его предложил работник Мулдера Якоб Йенс Берцелиус.

К концу XIX века было исследовано большинство аминокислот, входящих в состав белков, что видимо и послужило толчком к тому, что в 1894 году немецкий ученый Альбрехт Коссель выдвинул теорию, согласно которой именно аминокислоты являются основными структурными элементами белков. В начале XX века предположение Косселя было экспериментально доказано немецким химиком Эмилем Фишером.

В 1926 году американский химик Джеймс Самнер доказал, что фермент уреаза, вырабатываемый в организме относится к белкам. Своим открытием он открыл дорогу к осознанию важности роли играемой белками в организме человека. В 1949 году Фред Сенгер получил аминокислотную последовательность гормона инсулина и тем самым доказал, что белки — это линейные полимеры аминокислот. В 1960-х годах были получены первые пространственные структуры белков, основанные на дифракции рентгеновских лучей на атомарном уровне. Научные работы по изучению этого высокомолекулярного органического вещества продолжается и в наши дни. Существует даже отдельная наука о протеинах — протеомика.

Структура белка

Молекулы белков представляют собой линейные полимеры, состоящие из б-L-аминокислот (которые являются мономерами) и, в некоторых случаях, из модифицированных основных аминокислот (правда, модификации происходят уже после синтеза белка на рибосоме). Для обозначения аминокислот в научной литературе используются одно- или трёхбуквенные сокращения. Хотя на первый взгляд может показаться, что использование в большинстве белков «всего» 20 видов аминокислот ограничивает разнообразие белковых структур, на самом деле количество вариантов трудно переоценить: для цепочки всего из 5 аминокислот оно составляет уже более 3 миллионов, а цепочка из 100 аминокислот (небольшой белок) может быть представлена более чем в 10130 вариантах. Белки длиной от 2 до нескольких десятков аминокислотных остатков часто называют пептидами, при большей степени полимеризации — белками, хотя это деление весьма условно.

При образовании белка в результате взаимодействия б-аминогруппы (-NH2) одной аминокислоты с б-карбоксильной группой (-COOH) другой аминокислоты образуются пептидные связи. Концы белка называют C- и N-концом (в зависимости от того, какая из групп концевой аминокислоты свободна: -COOH или -NH2, соответственно). При синтезе белка на рибосоме новые аминокислоты присоединяются к C-концу, поэтому название пептида или белка даётся путём перечисления аминокислотных остатков начиная с N-конца.

Последовательность аминокислот в белке соответствует информации, содержащейся в гене данного белка. Эта информация представлена в виде последовательности нуклеотидов, причём одной аминокислоте соответствует в ДНК последовательность из трёх нуклеотидов — так называемый триплет или кодон. То, какая аминокислота соответствует данному кодону в мРНК, определяется генетическим кодом, который может несколько различаться у разных организмов. Синтез белков на рибосомах происходит, как правило, из 20 аминокислот, называемых стандартными. Триплетов, которыми закодированы аминокислоты в ДНК, у разных организмов от 61 до 63 (то есть из числа возможных триплетов (4? = 64) вычтено число стоп-кодонов (1—3)). Поэтому появляется возможность, что большинство аминокислот может быть закодировано разными триплетами. То есть, генетический код может являться избыточным или, иначе, вырожденным. Это было окончательно доказано в эксперименте при анализе мутаций[13]. Генетический код, кодирующий различные аминокислоты, имеет разную степень вырожденности (кодируются от 1 до 6 кодонами), это зависит от частоты встречаемости данной аминокислоты в белках, за исключением аргинина[13]. Часто основание в третьем положении оказывается несущественным для специфичности, то есть одна аминокислота может быть представлена четырьмя кодонами, различающимися только третьим основанием. Иногда различие состоит в предпочтении пурина пиримидину. Это называют вырожденностью третьего основания.

Такой трёхкодонный код сложился эволюционно рано. Но существование различий в некоторых организмах, появившихся на разных эволюционных стадиях, указывает на то, что он был не всегда таким.

Гомологичные белки (предположительно имеющие общее эволюционное происхождение и нередко выполняющие одну и ту же функцию), например, гемоглобины разных организмов, имеют во многих местах цепи идентичные, консервативные остатки аминокислот. В других местах находятся различные аминокислотные остатки, называемые вариабельными. По степени гомологии (сходства аминокислотной последовательности) возможна оценка эволюционного расстояния между таксонами, к которым принадлежат сравниваемые организмы.

Бесплатный
Дистанционный конкурс «Стоп коронавирус»

Приглашаем к участию
учеников 1-11 классов

Идёт приём заявок

Презентация по биологии на тему:» История открытия белков»

Описание презентации по отдельным слайдам:

Из истории открытия белков

История открытия белков Впервые термин белковый (albumineise) применительно ко всем жидкостям животного организма использовал, по аналогии с яичным белком, французский физиолог Ф. Кене в 1747 г., и именно в таком толковании термин вошел в 1751 г. в «Энциклопедию» Д. Дидро и Ж. Д’Аламбера.

История открытия белков Джон Дальтон- английский химик (6 сентября 1766 — 27 июля 1844) . Жозеф Луи Гей-Люссак – французский химик (6.12.1778-9.05.1850) В 1803 г. дает первые формулы белков — альбумина и желатина — как веществ, содержащих азот. Проводит химические анализы белков — фибрина крови, казеина и отмечает сходство их элементного состава.

История открытия белков Браконно Анри –французский химик (29.05. 1780– 13.01.1855) Впервые выделил (1820) из гидролизата белка аминокислоты глицин и лейцин. Совместно с П. Ж. Робике открыл (1806) первую аминокислоту аспарагин Воклен Луи Николя – французский химик 16.05.1763 г. – 14.11. 1829 г.

Геррит Ян Мульдер 27 декабря 1802 года — 18 апреля 1880 года Голландский химик — органик, который описал химический состав белков. Одна из важнейших работ — статья «О составе некоторых веществ, полученных из животных», где он также предположил, что животные извлекают большую часть необходимых белков из растений.

Антуан Франсуа де Фуркруа, основоположник изучения белков Белки были выделены в отдельный класс биологических молекул в XVII веке в результате работ французского химика Антуана Фукруа и других учёных, в которых было отмечено свойство белков коагулировать (денатурировать) под воздействием нагревания или кислот.

Альбрехт Коссель — немецкий биохимик (16.09.1853 – 05.07.1927) Удостоен в 1910 году Нобелевской премии по физиологии и медицине за создание одной из первых теорий строения белков. В 1896 открыл аминокислоту гистидин. Впервые высказал предположение, что аминокислоты служат «строительными блоками» при синтезе белков.

Эмиль Герман Фишер (1852-1919) — немецкий химик-органик Экспериментально доказал, что белки состоят из аминокислотных остатков, соединённых пептидными связями. Осуществил первый анализ аминокислотной последовательности белка и объяснил явление протеолиза.

1838–1923 Автор теории полипептидного строения белков Исследовал химическое строение и обмен белков. Работы посвящены ферментам, химии белков и вопросам питания. Экспериментально доказал, что действие сока поджелудочной железы на белки -реакция гидролиза, в результате которой белки расщепляются до пептонов. Он показал также обратимость этого процесса и впервые осуществил ферментативный синтез белков из пептонов. Предложил первую научную классификацию белков мозга. Данилевский Александр Яковлевич – русский биохимик

ЛЮБАВИН Николай Николаевич – русский химик 22.04.1845-17.12.1918г. Изучал химию белка. Разработал способ синтеза аминокислот взаимодействием альдегидов с цианистым аммонием (1880).

Джеймс Бетчеллер Самнер— американский биохимик (19.11.1887— 12.08. 1955) Работы по химии белков и ферментов. Впервые выделил кристаллический фермент (уреазу), доказав белковую природу ферментов. В 1946 ему была присуждена Нобелевская премия, которую он разделил с Д.Нортропом и У.Стэнли «за открытие свойства кристаллизации ферментов».

Лайнус Карл Полинг – американский химик 28 февраля 1901 г. – 19 августа 1994 г. Первый учёный, который смог успешно предсказать вторичную структуру белков. В 1954 году «за исследования природы химической связи и ее применения для определения структуры соединений» был удостоен Нобелевской премии.

Фредерик Сенгер- английский биохимик Впервые установил первичную структуру инсулина, то есть последовательность расположения в нём аминокислот. Почётный член Американской академии искусств и наук (1958). Дважды лауреат Нобелевской премии по химии: 1958- «за работы по определению структур белков, особенно инсулина», 1980- «за вклад в установлении основных последовательностей в нуклеиновых кислотах»

Выберите книгу со скидкой:

Подарочный набор «Кисти и краски(4 по цене 2)»

350 руб. 297.00 руб.

Рисование головы и рук

350 руб. 1087.00 руб.

3D-рисование. Гиперреализм Рисунки, которые оживают

350 руб. 553.00 руб.

Изобразительное искусство.3 класс. Рабочий альбом

350 руб. 148.00 руб.

История цвета. Как краски изменили наш мир (новое оформление)

350 руб. 1025.00 руб.

350 руб. 1087.00 руб.

Радиевые девушки. Скандальное дело работниц фабрик, получивших дозу радиации от новомодной светящейся краски

350 руб. 427.00 руб.

Совушки. Раскраски, поднимающие настроение (ПР)

350 руб. 96.00 руб.

350 руб. 1087.00 руб.

Совушки. Раскраски, поднимающие настроение

350 руб. 283.00 руб.

Котики. Раскраски, поднимающие настроение

350 руб. 283.00 руб.

В цветочном вальсе. Открытки-раскраски

350 руб. 225.00 руб.

БОЛЕЕ 58 000 КНИГ И ШИРОКИЙ ВЫБОР КАНЦТОВАРОВ! ИНФОЛАВКА

Инфолавка — книжный магазин для педагогов и родителей от проекта «Инфоурок»

Как организовать дистанционное обучение во время карантина?

Помогает проект «Инфоурок»

  • Тудупова Валентина Владимировна
  • Написать
  • 1599
  • 04.12.2015

Номер материала: ДВ-226166

Добавляйте авторские материалы и получите призы от Инфоурок

Еженедельный призовой фонд 100 000 Р

  • 04.12.2015
  • 571
  • 04.12.2015
  • 603
  • 04.12.2015
  • 1587
  • 04.12.2015
  • 14372
  • 04.12.2015
  • 4124
  • 04.12.2015
  • 727
  • 04.12.2015
  • 2813

Не нашли то что искали?

Вам будут интересны эти курсы:

Все материалы, размещенные на сайте, созданы авторами сайта либо размещены пользователями сайта и представлены на сайте исключительно для ознакомления. Авторские права на материалы принадлежат их законным авторам. Частичное или полное копирование материалов сайта без письменного разрешения администрации сайта запрещено! Мнение редакции может не совпадать с точкой зрения авторов.

Ответственность за разрешение любых спорных моментов, касающихся самих материалов и их содержания, берут на себя пользователи, разместившие материал на сайте. Однако редакция сайта готова оказать всяческую поддержку в решении любых вопросов связанных с работой и содержанием сайта. Если Вы заметили, что на данном сайте незаконно используются материалы, сообщите об этом администрации сайта через форму обратной связи.

Читать еще:  Белка гнездо белка построила

Кто открыл белки

Земные белки возникли просто

Для синтеза самых первых белковых молекул на Земле не требовалось никаких экстремальных условий.

Зарождение жизни на Земле обычно ассоциируется с какими-то необычайными катаклизмами. Дело в том, что биологические молекулы устроены сложно, а химические соединения в «дожизненные» времена были довольно простыми. В лабораторных условиях «слепить» биологические молекулы из простых компонентов – задача не из легких, и долгое время считалось, что подобные реакции требовали огромного количества энергии и могли протекать лишь в исключительных условиях – с помощью сильного УФ-излучения, на фоне сверкающих молний и пылающих вулканов.

Но кто сказал, что сложные биологические молекулы на самом деле образовались за один прием? Вероятно, на деле все происходило в несколько этапов и с множеством промежуточных веществ, которые, в свою очередь, помогали процессу «жизнестроительства» продвигаться дальше, вплоть до появления биомолекулы. Такой точки зрения придерживаются исследователи из Технологического института Джорджии, предложившие сценарий возникновения первых белков на нашей планете.

По мнению Джея Форсайта (Jay Forsythe) и его коллег, все началось с депсипептидов – белковоподобных молекул, содержащих в своём составе, кроме аминокислот, ещё и гидроксикислоты. Так называют структурные аналоги аминокислот, которые часто находят на метеоритах и в которых не было недостатка ни тогда, ни сейчас. (Например, к гидроксикислотам относят лимонную, молочную и яблочную кислоты.) Гидроксикислоты гораздо легче связываются с аминокислотами, чем аминокислоты – между собой. С другой стороны, их связи с аминокислотами очень легко разрушаются водой, тогда как связи аминокислот друг с другом в водных растворах очень устойчивы.

Если представить, что депсипептиды то «высыхают», то опять попадают в воду, гидроксикислоты из них будут вымываться, а в освобождающиеся места будут встраиваться аминокислоты с «водостойкими» связями, и через какое-то время депсипептиды будут состоять уже только из одних аминокислот. Стоит подчеркнуть, что сами по себе, без посредничества гидроксикислот, аминокислоты при обычных условиях соединяться не стали бы, особенно в такие большие структуры.

Это не просто отвлеченная гипотеза – превращение депсипептидов в белки исследователи наблюдали в лабораторном эксперименте. Более того, оказалось, что таким способом можно получить молекулы самого разного строения, а где есть разнообразие, там есть и эволюционный отбор. В естественных условиях такая реакция могла происходить где-нибудь в прибрежной зоне мелких, насыщенных органическими веществами водоемов, на камнях, куда депсипептиды приносило волнами и где они высыхали на солнце, а затем с брызгами и дождем снова «сползали» обратно – и так много раз подряд. Полностью результаты исследований опубликованы в Proceedings of the National Academy of Sciences.

Как новые результаты соотносятся с общими представлениями о появлении жизни, которые бытуют в современной науке? Ни для кого не секрет, что аминокислоты у нас в клетках никогда не собираются в белки сами по себе. Для сборки белков существует специальная молекулярная машина, которая присоединяет аминокислоты в строго определенной последовательности, прописанной в геноме. Поэтому долгое время все недоумевали, как на этапе зарождения жизни белок мог появиться раньше, чем нуклеиновая кислота, если информация о его структуре закодирована именно в ней? Оставалось только допустить, что так было не всегда. Появилась гипотеза, что «на заре времен» белки ничем не кодировались и возникали в результате самосборки.

Такой «изначальный биосинтез» попытались осуществить в лабораторных условиях, стараясь сымитировать условия, в которых химические соединения находились на планете миллиарды лет назад: через реакционные смеси пропускали электрические разряды, разогревали их до аномальных по современным меркам температур и пр. Что-то в итоге получалось, но получалось плохо: до таких изящных экспериментов, как с депсипептидами, было ещё далеко.

Другая проблема с белковой гипотезой касалась наследственности. Если аминокислоты в белке выстраиваются всякий раз в случайную последовательность, и последовательность эта нигде не кодируется (по белковой гипотезе, нуклеиновых кислот еще нет), то структуру конкретного белка просто невозможно повторить – не может появиться второго поколения молекул, которые повторяли бы «предков».

Но для того, чтобы получилась самая примитивная клетка с самым примитивным обменом веществ, нужно иметь на руках довольно внушительный комплект белков. Вероятность того, что они все могли бы получиться одновременно, исчезающе мала. Такое могло бы произойти, если бы информация о них хранилась долгое время, тогда те, кто появился раньше, воспроизводя себя в следующих поколениях, могли бы дождаться остальных. Но копировать сами себя белки не могут, а посторонних носителей информации тогда, повторим, еще не было.

Решение проблемы с передачей наследственной информации появилось с открытием у нуклеиновых кислот исключительно важных свойств. Клетки синтезируют и РНК, и ДНК с помощью ферментов – белков, которые облегчают реакцию присоединения нуклеотидов (составных частей нуклеиновых кислот) друг к другу.

Ферментативные свойства долгое время считались уникальными для белков, но в 1970-е их вдруг обнаружили и у некоторых разновидностей рибонуклеиновой кислоты. Оказалось, что некоторые РНК способны катализировать присоединение нуклеотидов – то есть РНК синтезировала РНК. И, что важно, при синтезе нуклеиновая кислота воспроизводила собственную нуклеотидов последовательность. Иными словами, можно представить себе древний мир биомолекул, которые передают информацию о самих себе из поколения в поколение, только биомолекулы эти – не белки, а РНК. Появилась гипотеза «мира РНК», которая остаётся общепринятой и по сей день.

Копируя самих себя, нуклеиновые кислоты неизбежно допускали ошибки, так что «потомки» выходили, хоть в целом и похожими на «родителей», но все-таки с отличиями. Под влиянием условий среды из таких разнообразных потомков преимущество получали лишь некоторые – например, те, которые копировали себя быстрее остальных.

В дальнейшем оказалось, что быстрее всего дело идет с помощью других молекул – например, белков, так что в итоге в эволюционной гонке вперед вырвались те, кто научился симбиозу с белками. По мере развития нуклеиново-белковых «отношений» возник генетический код, когда нуклеиновые кислоты научились кодировать аминокислотную последовательность своих «напарников», а РНК уступила место ДНК как главной наследственной молекуле.

В гипотезе «мира РНК» все ещё много умозрительных допущений, однако тут постепенно появляются новые исследования, позволяющие вполне удовлетворительно проиллюстрировать некоторые темные места – так, эксперименты с депсипептидами показывают, что у древних нуклеиновых кислот мог быть широкий выбор в смысле белковых молекул для сотрудничества.

Ну а что касается самого исходного сырья, из которого должны были получиться биомолекулы, то с этим, как теперь известно, проблем не было – все необходимые строительные соединения легко могли появиться в земном «первичном супе».

Белки, их строение и функции

Повсюду, где мы встречаем жизнь,
мы находим, что она связана
с каким-либо белковым телом.

Ф.Энгельс

Цели. Расширить знания о белках как природных полимерах, о многообразии их функций во взаимосвязи со строением и свойствами; использовать опыты с белками для реализации межпредметных связей и для развития интереса учащихся.

План изучения

  • Роль белков в организме.
  • Состав, строение, свойства белков.
  • Функции белков.
  • Синтез белков.
  • Превращения белков в организме.

ХОД УРОКА

Роль белков в организме

Учитель биологии. Из органических веществ, входящих в живую клетку, важнейшую роль играют белки. На их долю приходится около 50% массы клетки. Благодаря белкам организм приобрел возможность двигаться, размножаться, расти, усваивать пищу, реагировать на внешние воздействия и т. д.
«Жизнь есть способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и жизнь, что приводит к разложению белка», – писал Энгельс в своих трудах.

Состав, строение, свойства белков

Учитель химии. Белки – это сложные высокомолекулярные природные соединения, построенные из -аминокислот. В состав белков входит 20 различных аминокислот, отсюда следует огромное многообразие белков при различных комбинациях аминокислот. Как из 33 букв алфавита мы можем составить бесконечное число слов, так из 20 аминокислот – бесконечное множество белков. В организме человека насчитывается до 100 000 белков.
Белки подразделяют на протеины (простые белки) и протеиды (сложные белки).
Число аминокислотных остатков, входящих в молекулы, различно: инсулин – 51, миоглобин – 140. Отсюда Mr белка от 10 000 до нескольких миллионов.
Историческая справка. Первая гипотеза о строении молекулы белка была предложена в 70-х годах XIX в. Это была уреидная теория строения белка. В 1903 г. немецкий ученый Э.Г.Фишер предложил пептидную теорию, которая стала ключом к тайне строения белка. Фишер предположил, что белки представляют собой полимеры из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью NH–CO. Идея о том, что белки – это полимерные образования, высказывалась еще в 1888 г. русским ученым А.Я.Данилевским. Эта теория получила подтверждение в последующих работах. Согласно полипептидной теории белки имеют определенную структуру.
(Демонстрация кинофрагмента «Первичная, вторичная, третичная структура белка».)
Многие белки состоят из нескольких полипептидных частиц, которые складываются в единый агрегат. Так, молекула гемоглобина (С738Н1166S2Fe4O208) состоит из четырех субъединиц. Отметим, что Mr белка яйца = 36 000, Mr белка мышц = 1 500 000.

Первичная структура белка – последовательность чередования аминокислотных остатков (все связи ковалентные, прочные) (рис. 1).

Кто открыл белки

«Жизнь, есть способ существования белковых тел»

Ни один из известных нам живых организмов не обходится без белков. Белки служат питательными веществами, они регулируют обмен веществ, исполняя роль ферментов – катализаторов обмена веществ, способствуют переносу кислорода по всему организму и его поглощению, играют важную роль в функционировании нервной системы, являются механической основой мышечного сокращения, участвуют в передаче генетической информации и т.д.

Белки (полипептиды) – биополимеры, построенные из остатков α-аминокислот, соединенных пептидными (амидными) связями. В состав этих биополимеров входят мономеры 20 типов. Такими мономерами являются аминокислоты. Каждый белок по своему химическому строению является полипептидом. Некоторые белки состоят из нескольких полипептидных цепей. В составе большинства белков находится в среднем 300-500 остатков аминокислот. Известно несколько очень коротких природных белков, длиной в 3-8 аминокислот, и очень длинных биополимеров, длиной более чем в 1500 аминокислот. Образование белковой макромолекулы можно представить как реакцию поликонденсации α-аминокислот:

Читать еще:  Белки а б в г д

Аминокислоты соединяются друг с другом за счёт образования новой связи между атомами углерода и азота – пептидной (амидной):

Из двух аминокислот (АК) можно получить дипептид, из трёх – трипептид, из большего числа АК получают полипептиды (белки).

Функции белков в природе универсальны. Белки входят в состав мозга, внутренних органов, костей, кожи, волосяного покрова и т.д. Основным источником α — аминокислот для живого организма служат пищевые белки, которые в результате ферментативного гидролиза в желудочно-кишечном тракте дают α — аминокислоты. Многие α — аминокислоты синтезируются в организме, а некоторые необходимые для синтеза белков α — аминокислоты не синтезируются в организме и должны поступать извне. Такие аминокислоты называются незаменимыми. К ним относятся валин, лейцин, треонин, метионин, триптофан и др. (см. таблицу). При некоторых заболеваниях человека перечень незаменимых аминокислот расширяется.

· Каталитическая функция — осуществляется с помощью специфических белков — катализаторов (ферментов). При их участии увеличивается скорость различных реакций обмена веществ и энергии в организме.

Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм), а также репликации ДНК и матричного синтеза РНК. Известно несколько тысяч ферментов. Среди них такие, как, например пепсин, расщепляют белки в процессе пищеварения.

· Транспортная функция — связывание и доставка (транспорт) различных веществ от одного органа к другому.

Так, белок эритроцитов крови гемоглобин соединяется в легких с кислородом, превращаясь в оксигемоглобин. Достигая с током крови органов и тканей, оксигемоглобин расщепляется и отдает кислород, необходимый для обеспечения окислительных процессов в тканях.

· Защитная функция — связывание и обезвреживание веществ, поступающих в организм или появляющихся в результате жизнедеятельности бактерий и вирусов.

Защитную функцию выполняют специфические белки (антитела — иммуноглобулины), образующиеся в организме (физическая, химическая и иммунная защита). Так, например, защитную функцию выполняет белок плазмы крови фибриноген, участвуя в свертывании крови и тем самым уменьшая кровопотери.

· Сократительная функция (актин, миозин) – в результате взаимодействия белков происходит передвижение в пространстве, сокращение и расслабление сердца, движение других внутренних органов.

· Структурная функция — белки составляют основу строения клетки. Некоторые из них (коллаген соединительной ткани, кератин волос, ногтей и кожи, эластин сосудистой стенки, кератин шерсти, фиброин шелка и др.) выполняют почти исключительно структурную функцию.

В комплексе с липидами белки участвуют в построении мембран клеток и внутриклеточных образований.

· Гормональная (регуляторная) функция — способность передавать сигналы между тканями, клетками или организмами.

Выполняют белки-регуляторы обмена веществ. Они относятся к гормонам, которые образуются в железах внутренней секреции, некоторых органах и тканях организма.

· Питательная функция — осуществляется резервными белками, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества.

Например: казеин, яичный альбумин, белки яйца обеспечивают рост и развитие плода, а белки молока служат источником питания для новорожденного.

Разнообразные функции белков определяются α-аминокислотным составом и строением их высокоорганизованных макромолекул.

Физические свойства белков

Белки – очень длинные молекулы, которые состоят из звеньев аминокислот, сцепленных пептидными связями. Это – природные полимеры, молекулярная масса белков колеблется от нескольких тысяч до нескольких десятков миллионов. Например, альбумин молока имеет молекулярную массу 17400, фибриноген крови – 400.000, белки вирусов – 50.000.000. Каждый пептид и белок обладают строго определенным составом и последовательностью аминокислотных остатков в цепи, это и определяет их уникальную биологическую специфичность. Количество белков характеризует степень сложности организма (кишечная палочка – 3000, а в человеческом организме более 5 млн. белков).

Первый белок, с которым мы знакомимся в своей жизни, это белок куриного яйца альбумин — хорошо растворим в воде, при нагревании свертывается (когда мы жарим яичницу), а при долгом хранении в тепле разрушается, яйцо протухает. Но белок спрятан не только под яичной скорлупой. Волосы, ногти, когти, шерсть, перья, копыта, наружный слой кожи — все они почти целиком состоят из другого белка, кератина. Кератин не растворяется в воде, не свертывается, не разрушается в земле: рога древних животных сохраняются в ней так же хорошо, как и кости. А белок пепсин, содержащийся в желудочном соке, способен разрушать другие белки, это процесс пищеварения. Белок инрерферон применяется при лечении насморка и гриппа, т.к. убивает вызывающие эти болезни вирусы. А белок змеиного яда способен убивать человека.

С точки зрения пищевой ценности белков, определяемой их аминокислотным составом и содержанием так называемых незаменимых аминокислот, белки подразделяются на полноценные и неполноценные. К полноценным белкам относятся преимущественно белки животного происхождения, кроме желатины, относящейся к неполноценным белкам. Неполноценные белки — преимущественно растительного происхождения. Однако некоторые растения (картофель, бобовые и др.) содержат полноценные белки. Из животных белков особенно большую ценность для организма представляют белки мяса, яиц, молока и др.

В состав многих белков помимо пептидных цепей входят и неаминокислотные фрагменты, по этому критерию белки делят на две большие группы — простые и сложные белки (протеиды). Простые белки содержат только аминокислотные цепи, сложные белки содержат также неаминокислотные фрагменты (Например, гемоглобин содержит железо).

По общему типу строения белки можно разбить на три группы:

1. Фибриллярные белки — нерастворимы в воде, образуют полимеры, их структура обычно высокорегулярна и поддерживается, в основном, взаимодействиями между разными цепями. Белки, имеющие вытянутую нитевидную структуру. Полипептидные цепи многих фибриллярных белков расположены параллельно друг другу вдоль одной оси и образуют длинные волокна (фибриллы) или слои.

Большинство фибриллярных белков не растворяются в воде. К фибриллярным белкам относят например, α- кератины (на их долю приходится почти весь сухой вес волос , белки шерсти , рогов , копыт , ногтей , чешуи , перьев ), коллаген — белок сухожилий и хрящей , фиброин — белок шёлка ).

2. Глобулярные белки — водорастворимы, общая форма молекулы более или менее сферическая. Среди глобулярных и фибриллярных белков выделяют подгруппы. К глобулярным белкам относятся ферменты, иммуноглобулины, некоторые гормоны белковой природы (например, инсулин) а также другие белки, выполняющие транспортные, регуляторные и вспомогательные функции.

3. Мембранные белки — имеют пересекающие клеточную мембрану домены, но части их выступают из мембраны в межклеточное окружение и цитоплазму клетки. Мембранные белки выполняют функцию рецепторов, то есть осуществляют передачу сигналов, а также обеспечивают трансмембранный транспорт различных веществ. Белки-транспортеры специфичны, каждый из них пропускает через мембрану только определённые молекулы или определённый тип сигнала.

Белки – неотъемлемая часть пищи животных и человека. Живой организм отличается от неживого в первую очередь наличием белков. Для живых организмов характерно огромное разнообразие белковых молекул и их высокая упорядоченность, что и определяет высокую организацию живого организма, а также способность двигаться, сокращаться, воспроизводиться, способность к обмену веществ и к многим физиологическим процессам.

Фишер Эмиль Герман, немецкий химик-органик и биохимик. В 1899 начал работы по химии белков. Используя созданный им в 1901 эфирный метод анализа аминокислот, Ф. впервые осуществил качественные и количественные определения продуктов расщепления белков, открыл валин, пролин (1901) и оксипролин (1902), экспериментально доказал, что аминокислотные остатки связываются между собой пептидной связью; в 1907 синтезировал 18-членный полипептид. Ф. показал сходство синтетических полинептидов и пептидов, полученных в результате гидролиза белков. Ф. занимался также изучением дубильных веществ. Ф. создал школу химиков-органиков. Иностранный член-корреспондент Петербургской АН (1899). Нобелевская премия (1902).

Разнообразные функции белков определяются α-аминокислотным составом и строением их высокоорганизованных макромолекул.

Выделяют 4 уровня структурной организации белков:

1. Первичная структура — определенная последовательность α-аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

2. Вторичная структура

А) конформация полипептидной цепи, закрепленная множеством водородных связей между группами N-H и С=О. Одна из моделей вторичной структуры — α-спираль.

Б) Другая модель — β-форма («складчатый лист»), в которой преобладают межцепные (межмолекулярные) Н-связи.

3. Третичная структура — форма закрученной спирали в пространстве, образованная главным образом за счет дисульфидных мостиков -S-S-, водородных связей, гидрофобных и ионных взаимодействий.

4. Четвертичная структура — агрегаты нескольких белковых макромолекул (белковые комплексы), образованные за счет взаимодействия разных полипептидных цепей

Молекула белка стремится не только к реализации своей биоактивности, но и к наиболее компактной структуре, позволяющей ей максимально реализовать свои функции.

БЕЛКИ

География. Современная иллюстрированная энциклопедия. — М.: Росмэн . Под редакцией проф. А. П. Горкина . 2006 .

Смотреть что такое БЕЛКИ в других словарях:

БЕЛКИ

IБелки́ (протеины)органические соединения, структурной основой которых служит полипептидная цепь, состоящая из аминокислотных остатков, соединенных пеп. смотреть

БЕЛКИ

высокомол. прир. полимеры, построенные из остатков аминокислот, соединенных амидной (пептидной) связью ЧСОЧNHЧ. Каждый Б. характеризуется специфич. аминокислотной последовательностью и индивидуальной пространств, структурой (конформацией). На долю Б. приходится не менее 50% сухой массы орг. соед. животной клетки. Функционирование Б. лежит в основе важнейших процессов жизнедеятельности организма. Обмен в-в (пищеварение, дыхание и др.), мышечное сокращение, нервная проводимость и жизнь клетки в целом неразрывно связаны с активностью ферментов — высокоспецифич. катализаторов биохим. р-ций, являющихся белками. Основу костной и соединительной тканей, шерсти, роговых образований составляют структурные Б. (см., напр., Коллаген). Они же формируют остов клеточных органелл (митохондрий, мембран и др.). Расхождение хромосом при делении клетки, движение жгутиков, работа мышц животных и человека осуществляются по единому механизму при посредстве Б. сократительной системы (см., напр., Актин, Миозин). Важную группу составляют регуляторные белки, контролирующие биосинтез Б. и нуклеиновых к-т. К регуляторным Б. относятся также пептидно-белковые гормоны, к-рые секретируются эндокринными железами. Информация о состоянии внеш. среды, разл. регуляторные сигналы (в т. ч. гормональные) воспринимаются клеткой с помощью спец. рецепторных белков, располагающихся на наружной пов-сти плазматич. мембраны. Эти Б. играют важную роль в передаче нервного возбуждения и в ориентированном движении клетки (хемотаксисе). В активном транспорте ионов, липидов, Сахаров и аминокислот через биол. мембраны участвуют транспортные Б., или белки-переносчики. К последним относятся также гемоглобин и миоглобин, осуществляющие перенос кислорода. Преобразование и утилизация энергии, поступающей в организм с питанием, а также энергии солнечного излучения происходят при участии Б.биоэнергетич. системы (напр., родопсин, цитохромы). Большое значение имеют пищевые и запасные белки (см., напр., Казеин, Проламины), играющие важную роль в развитии и функционировании организмов. Защитные системы высших организмов формируются защитными Б., к к-рым относятся иммуноглобулины (ответственны за иммунитет), Б. комплемента (ответственны за лизис чужеродных клеток и активацию иммунологич. ф-ции), Б. системы свертывания крови (см., напр., Тромбин, Фибрин )и противовирусный Б. интерферон.

Читать еще:  Есть ли у белки яйца

По составу Б. делят на простые, состоящие только из аминокислотных остатков, и сложные. Сложные могут включать ионы металла (металлопротеиды) или пигмент (хромопротеиды), образовывать прочные комплексы с липидами ( липопротеины), нуклеиновыми к-тами ( нуклеопротеиды), а также ковалентно связывать остаток фосфорной к-ты (фосфопротеиды), углевода (гликопротеины )или нуклеиновой к-ты (геномы нек-рых вирусов). В соответствии с формой молекул Б. подразделяют на глобулярные и фибриллярные. Молекулы первых свернуты в компактные глобулы сферич. или эллипсоидной формы, молекулы вторых образуют длинные волокна (фибриллы) и высокоасимметричны. Большинство глобулярных Б., в отличие от фибриллярных, растворимы в воде. Особую группу составляют мембранные (амфипатические) Б., характеризующиеся неравномерным распределением гидрофильных и гидрофобных (липофильных) участков в молекуле: погруженная в биол. мембрану часть глобулы состоит преим. из липофильных аминокислотных остатков, а выступающая из мембраны — из гидрофильных.

Историческая справка. Первые работы по выделению и изучению белковых препаратов были выполнены еще в 18 в., однако в тот период исследования Б. носили описательный характер. В нач. 19 в. были сделаны первые анализы элементного состава Б. (Ж. Л. Гей-Люссак, Л. Ж. Тенар, 1810), положившие начало систематич. аналит. исследованиям, в результате к-рых было установлено, что все белковые в-ва близки не только по внеш. признакам и св-вам, но и по элементному составу. Важное следствие этих работ — создание первой теории строения белковых в-в (Г. Я. Мульдер, 1836), согласно к-рой все Б. содержат общий гипотетич. радикал — «протеин», имеющий эмпирич. ф-лу C40H62N10O12 и связанный в разл. пропорциях с атомами серы и фосфора. Получив вначале всеобщее признание, эта теория привлекла интерес к аналит. исследованиям Б., совершенствованию препаративных методов белковой химии. В этот период были разработаны простейшие приемы выделения Б. путем экстракции р-рами нейтральных солей и осаждения, получены первые кристаллич. Б. (гемоглобин, нек-рые растит. Б.), для анализа Б. стали использовать кислотный и щелочной гидролиз.

Создание теории протеина совпало по времени с формированием представлений о функции Б. в организме. В 1835 Й. Я. Бёрцедиус высказал идею о важнейшей ф-ции Б.- биокаталитической. Вскоре были открыты первые протеолитич. ферменты — пепсин (Т. Шмнн._1836) и трипсин (Л. Корвизар, 1856). Открытие протеаз стимулировало интерес биохимиков к физиологии пищеварения, а следовательно, и к продуктам переваривания Б. К сер. 19 в. было показано, что под действием протеолитич. ферментов Б. распадаются на близкие по св-вам фрагменты, получившие назв. пептонов (К. Леман, 1850).

Важное событие в изучении Б. — выделение из белкового гидролизата аминокислоты глицина (А. Браконно, 1820). К кон. 19 в. было изучено большинство аминокислот, входящих в состав Б., синтезирован аланин (А. Штреккер, 1850). В 1894 А. Косеелъ высказал идею о том, что осн. структурными элементами Б. являются аминокислоты.

В нач. 20 в. значит. вклад в изучение Б. был внесен Э. Фишером, .впервые применившим для этого методы орг. химии. Путем встречного синтеза Э. Фишер доказал, что Б. построены из остатков аминокислот, связанных амидной (пептидной) связью. Он также выполнил первые аминокислотные анализы Б., дал правильное объяснение протеолизу.

В 20-40-е гг. получили развитие физ.-хим. методы анализа Б. Седиментационными и диффузионными методами были определены мол. массы многих Б., получены данные о сферич. форме молекул глобулярных Б. (Т. Сведберг, 1926), выполнены первые рентгеноструктурные анализы аминокислот и пептидов (Дж. Д. Бернал, 1931), разработаны хроматографич. методы анализа (А. Мартин, Р. Синг, 1944). Существенно расширились представления о функциональной роли Б.: был выделен первый белковый гормон — инсулин (Ф. Бантинг, Ч. Г. Бест, 1922), антитела были идентифицированы как фракция глобулинов (1939) и тем самым обнаружена новая ф-ция Б. — защитная. Важным этапом явилось открытие ферментативной ф-ции мышечного миозина (В. А. Энгельгардт, М. Н. Любимова, 1939) и получение первых кристаллич. ферментов (уреазы-Дж. Б. Салшер, 1926; пепсина — Дж.X. Нортроп, 1929; лизоцима — Э. П. Абрахам, Р. Робинсон, 1937).

В нач. 50-х гг. была выдвинута идея о трех уровнях организации белковых молекул (К. У. Линдерстрём-Ланг, 1952) — первичной, вторичной и третичной структурах. Определены первичные структуры инсулина (Ф. Сенгер, 1953) и рибонуклеазы (К. Анфинсен, С. Мур, К. Хёрс, У. Стайн, 1960). По данным рентген йструктурного анализа были построены трехмерные модели миоглобина (Дж. Кендрю, 1958) и гемоглобина (М, Перуц, 1958) и, т. обр., доказано существование в Б. вторичной и третичной структур, в т. ч. спирали, предсказанной Л. Допингом и Р. Кори в 1949-51.

В 60-е гг. в химии Б. интенсивно развивалось синтетич. направление: были синтезированы инсулин (X. Цан, 1963, П. Кадоянис, 1964, Ю. Ван и др., 1965) и рибонуклеаза А (Б. Меррифидд, 1969). Дальнейшее развитие получили аналит. методы: стал широко использоваться автоматич. аминокислотный анализатор, созданный С. Муром и У. Стайном в 1958, существенно модифицированы хроматографич. методы, до высокой степени совершенства доведен рентгеноструктурный анализ, сконструирован автоматич. прибор для определения последовательности аминокислотных остатков в Б. — секвенатор (П. Эдман, Г. Бэгг, 1967). Благодаря созданию прочной методич. базы стало возможным проводить широкие исследования аминокислотной последовательности Б. В эти годы была определена структура неск. сотен сравнительно небольших Б. (до 300 аминокислотных остатков в одной цепи), полученных из самых разл. источников как животного, так и растит., бактериального, вирусного и др. происхождения. Среди них Ч протеолитич. ферменты (трипсин, химотрипсин, субтилизин, карбоксипептидазы), миоглобины, гемоглобины, цитохромы, лизоцимы, иммуноглобулины, гистоны, нейротоксины, Б. оболочек вирусов, белково-пептидные гормоны и др. В результате были созданы предпосылки для решения актуальных проблем энзимологии, иммунологии, эндокринологии и др. областей физ.-хим. биологии.

В 70-80-е гг. наиб. прогресс был достигнут при изучении Б. — регуляторов матричного синтеза биополимеров (в т. ч. Б. рибосом), сократительных, транспортных и защитных Б., ряда мембранных Б. (в т. ч. Б. биоэнергетич. систем), рецепторных Б. Большое внимание уделялось дальнейшему совершенствованию методов анализа Б. Значительно повышена чувствительность автоматич. анализа аминокислотной последовательности Б. (Б. Витман-Либольд, Л. Худ). Широкое применение нашли новые методы разделения Б. и пептидов (жидкостная хроматография высокого давления, биоспецифич. хроматография). В связи с разработкой эффективных методов анализа нуклеотидной последовательности ДНК (А. Максам и У. Гилберт, Ф. Сенгер) стало возможным использовать полученную при таком анализе информацию и при определении первичной структуры Б. В результате установлена структура ряда Б., доступных в ничтожно малых кол-вах (интерферон, ацетилхолиновый рецептор), а также Б. большой мол. массы (фактор элонгации G, гликогенфосфорилаза, галактозидаза, коллаген, и субъединицы РНК-полимеразы, содержащие соотв. 701, 841, 1021, 1028, 1342 и 1407 аминокислотных остатков). Успехи структурного анализа позволили вплотную приступить к определению пространств, организации и молекулярных механизмов функционирования надмолекулярных комплексов, в т. ч. рибосом, хроматина (нуклеосом), митохондрий, фагов и вирусов. Существ, результаты получены в эти годы советскими учеными: определена первичная структура аспартатаминотрансферазы (1972), бактериородопсина (1978), животного родопсина (1982), нек-рых рибосомальных Б., фактора элонгации G (1982), важнейшего фермента-РНК-полимеразы (1976-82), нейротоксинов и др.

Строение белковых молекул. Практически все Б. построены из 20 аминокислот, принадлежащих, за исключением глицина, к L-ряду. Аминокислоты соединены между собой пептидными связями, образованными карбоксильной и аминогруппами соседних аминокислотных остатков (см. ф-лу I):

Белковая молекула может состоять из одной или неск. цепей, содержащих от 50 до неск. сотен (иногда — более тысячи) аминокислотных остатков. Молекулы, содержащие менее 50 остатков, часто относят к пептидам. В состав мн. молекул входят остатки цистина, дисульфидные связи к-рых ковалентно связывают участки одной или неск. цепей.

В нативном состоянии макромолекулы Б. обладают специфич. конформацией. Характерная для данного Б. конформация определяется последовательностью аминокислотных остатков и стабилизируется водородными связями между пептидными и боковыми группами аминокислотных остатков, а также гидрофобными и электростатич. взаимодействиями. Большое влияние на конформацию оказывают взаимод. Б. с компонентами среды (вода, липиды и др.), в к-рой они функционируют.

Различают четыре уровня организации белковых молекул. Последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи наз. первичной структурой. Все Б. различаются по первичной структуре; потенциально возможное их число практически неограничено. Термин «вторичная структура» относится к типу укладки полипептидных цепей. наиб. часто встречающиеся типы-правая спираль и структура. Первая характеризуется планарностью пептидной группы; водородные связи между СО-и NH-группами пептидной цепи замыкают циклы из 13 атомов (рис. 1). На 1 виток спирали приходится 3,6 остатка аминокислот, шаг спирали -0,544 нм. Значительно менее энергетически выгодны правые 310— и спирали, содержащие соотв. 3 и 4,4 аминокислотных остатка на 1 виток, а также 10 и 16 атомов в циклах, образованных водородными связями. 310 -Спирали встречаются сравнительно редко и образуют только очень короткие участки, к-рые обычно располагаются на концах спиралей. Предсказанные теоретически правые спирали, а также левые 310— и спирали в Б. не обнаружены.

В случае структуры, или структуры складчатого листа, полипептидные цепи растянуты, уложены параллельно друг другу и связаны между собой водородными связями. Остов цепи не лежит в одной плоскости, а вследствие небольших изгибов при углеродных атомах образует слегка волнистый слой. Боковые группы располагаются перпендикулярно плоскости слоя. В Б. обнаружены два вида структуры: с параллельным и антипараллельным направлениями цепей (рис. 2). Частный случай структуры- изгиб, обеспечивающий поворот пептидной цепи на угол ок. 180

Ссылка на основную публикацию
Adblock
detector