Yarga54.ru

Все о домашних любимчиках
0 просмотров
Рейтинг статьи
1 звезда2 звезды3 звезды4 звезды5 звезд
Загрузка...

Погруженные белки это

Погруженные белки это

§ 10. КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ

Существуют несколько подходов к классификации белков: по форме белковой молекулы, по составу белка, по функциям. Рассмотрим их.

Классификация по форме белковых молекул

По форме белковых молекул различают фибриллярные белки и глобулярные белки.

Фибриллярные белки представляют собой длинные нитевидные молекулы, полипептидные цепи которых вытянуты вдоль одной оси и скреплены друг с другом поперечными сшивками (рис. 18,б). Эти белки отличаются высокой механической прочностью, нерастворимы в воде. Они выполняют главным образом структурные функции: входят в состав сухожилий и связок (коллаген, эластин), образуют волокна шелка и паутины (фиброин), волосы, ногти, перья (кератин).

В глобулярных белках одна или несколько полипептидных цепей свернуты в плотную компактную структуру – клубок (рис. 18,а). Эти белки, как правило, хорошо растворимы в воде. Их функции многообразны. Благодаря им осуществляются многие биологические процессы, о чем подробнее будет изложено ниже.

Рис. 18. Форма белковых молекул:

а – глобулярный белок, б – фибриллярный белок

Классификация по составу белковой молекулы

Белки по составу можно разделить на две группы: простые и сложные белки. Простые белки состоят только из аминокислотных остатков и не содержат других химических составляющих. Сложные белки, помимо полипептидных цепей, содержат другие химические компоненты.

К простым белкам относятся РНКаза и многие другие ферменты. Фибриллярные белки коллаген, кератин, эластин по своему составу являются простыми. Запасные белки растений, содержащиеся в семенах злаков, – глютелины, и гистоны – белки, формирующие структуру хроматина, принадлежат также к простым белкам.

Среди сложных белков различают металлопротеины, хромопротеины, фосфопротеины, гликопротеины, липопротеины и др. Рассмотрим эти группы белков подробнее.

Металлопротеины

К металлопротеинам относят белки, в составе которых имеются ионы металлов. В их молекулах встречаются такие металлы, как медь, железо, цинк, молибден, марганец и др. Некоторые ферменты по своей природе являются металлопротеинами.

Хромопротеины

В составе хромопротеинов в качестве простетической группы присутствуют окрашенные соединения. Типичными хромопротеинами являются зрительный белок родопсин, принимающий участие в процессе восприятие света, и белок крови гемоглобин (Hb), четвертичная структура которого рассмотрена в предыдущем параграфе. В состав гемоглобина входит гем, представляющий собой плоскую молекулу, в центре которой расположен ион Fe 2+ (рис. 19). При взаимодействии гемоглобина с кислородом образуется оксигемоглобин. В альвеолах легких гемоглобин насыщается кислородом. В тканях, где содержание кислорода незначительно, оксигемоглобин распадается с выделением кислорода, который используется клетками:

.

Гемоглобин может образовывать соединение с оксидом углерода (II), которое называется карбоксигемоглобином:

.

Карбоксигемоглобин не способен присоединять кислород. Вот почему происходит отравление угарным газом.

Гемоглобин и другие гем-содержащие белки (миоглобин, цитохромы) называют еще гемопротеинами из-за наличия в их составе гема (рис. 19).

Фосфопротеины

Фосфопротеины в своем составе содержат остатки фосфорной кислоты, связанные с гидроксильной группой аминокислотных остатков сложноэфирной связью (рис. 20).

Рис. 20. Фосфопротеин

К фосфопротеинам относится белок молока казеин. В его состав входят не только остатки фосфорной кислоты, но и ионы кальция. Фосфор и кальций необходимы растущему организму в больших количествах, в частности, для формирования скелета. Кроме казеина, в клетках много и других фосфопротеинов. Фосфопротеины могут подвергаться дефосфорилированию, т.е. терять фосфатную группу:

фосфопротеин + Н2 протеин + Н3РО4

Дефосфорилированные белки могут при определенных условиях быть снова фосфорилированы. От наличия фосфатной группы в их молекуле зависит их биологическая активность. Одни белки проявляют свою биологическую функцию в фосфорилированном виде, другие – в дефосфорилированном. Посредством фосфорилирования – дефосфорилирования регулируются многие биологические процессы.

Липопротеины

К липопротеинам относятся белки, содержащие ковалентно связанные липиды. Эти белки встречаются в составе клеточных мембран. Липидный (гидрофобный) компонент удерживает белок в мембране (рис. 21).

Рис. 21. Липопротеины в клеточной мембране

К липопротеинам относят также белки крови, участвующие в транспорте липидов и не образующие с ними ковалентную связь.

Гликопротеины

Гликопротеины содержат в качестве простетической группы ковалентно связанный углеводный компонент. Гликопротеины разделяют на истинные гликопротеины и протеогликаны. Углеводные группировки истинных гликопротеинов содержат обычно до 15 – 20 моносахаридных компонентов, у протеогликанов они построены из очень большого числа моносахаридных остатков (рис. 22).

Рис. 22. Гликопротеины

Гликопротеины широко распространены в природе. Они встречаются в секретах (слюне и т.д.), в составе клеточных мембран, клеточных стенок, межклеточного вещества, соединительной ткани и т.д. Многие ферменты и транспортные белки являются гликопротеинами.

Классификация по функциям

По выполняемым функциям белки можно разделить на структурные, питательные и запасные белки, сократительные, транспортные, каталитические, защитные, рецепторные, регуляторные и др.

Структурные белки

К структурным белкам относятся коллаген, эластин, кератин, фиброин. Белки принимают участие в формировании клеточных мембран, в частности, могут образовывать в них каналы или выполнять другие функции ( рис. 23).

Рис. 23. Клеточная мембрана.

Питательные и запасные белки

Питательным белком является казеин, основная функция которого заключается в обеспечении растущего организма аминокислотами, фосфором и кальцием. К запасным белкам относятся яичный белок, белки семян растений. Эти белки потребляются во время развития зародышей. В организме человека и животных белки в запас не откладываются, они должны систематически поступать с пищей, в противном случае может развиться дистрофия.

Сократительные белки

Сократительные белки обеспечивают работу мышц, движение жгутиков и ресничек у простейших, изменение формы клеток, перемещение органелл внутри клетки. Такими белками являются миозин и актин. Эти белки присутствуют не только в мышечных клетках, их можно обнаружить в клетках практически любой ткани животных.

Транспортные белки

Гемоглобин, рассмотренный в начале параграфа, является классическим примером транспортного белка. В крови присутствуют и другие белки, обеспечивающие транспорт липидов, гормонов и иных веществ. В клеточных мембранах находятся белки, способные переносить через мембрану глюкозу, аминокислоты, ионы и некоторые другие вещества. На рис. 24 схематически показана работа переносчика глюкозы.

Рис. 24. Транспорт глюкозы через клеточную мембрану

Белки-ферменты

Каталитические белки, или ферменты, представляют собой самую многообразную группу белков. Почти все химические реакции, протекающие в организме, протекают при участии ферментов. К настоящему времени открыто несколько тысяч ферментов. Более подробно они будут рассмотрены в следующих параграфах.

Защитные белки

К этой группе относятся белки, защищающие организм от вторжения других организмов или предохраняющие его от повреждений. Иммуноглобулины, или антитела, способны распознавать проникшие в организм бактерии, вирусы или чужеродные белки, связываться с ними и способствовать их обезвреживанию.

Другие компоненты крови, тромбин и фибриноген, играют важную роль в процессе свертывания крови. Они предохраняют организм от потери крови при повреждении сосудов. Под действием тромбина от молекул фибриногена отщепляются фрагменты полипептидной цепи, в результате этого образуется фибрин:

фибриноген фибрин.

Образовавшиеся молекулы фибрина агрегируют, формируя длинные нерастворимые цепи. Сгусток крови вначале является рыхлым, затем он стабилизируется за счет межцепочечных сшивок. Всего в процессе свертывания крови участвует около 20 белков. Нарушения в структуре их генов является причиной такого заболевания, как гемофилия – сниженная свертываемость крови.

Рецепторные белки

Клеточная мембрана является препятствием для многих молекул, в том числе и для молекул, предназначенных для передачи сигнала внутрь клеток. Тем не менее клетка способна получать сигналы извне благодаря наличию на ее поверхности специальных рецепторов, многие из которых являются белками. Сигнальная молекула, например, гормон, взаимодействуя с рецептором, образует гормон-рецепторный комплекс, сигнал от которого передается далее, как правило, на белковый посредник. Последний запускает серию химических реакций, результатом которых является биологический ответ клетки на воздействие внешнего сигнала (рис. 25).

Читать еще:  Лось и белка

Рис.25. Передача внешних сигналов в клетку

Регуляторные белки

Белки, участвующие в управлении биологическими процессами, относят к регуляторным белкам. К ним принадлежат некоторые гормоны. Инсулин и глюкагон регулируют уровень глюкозы в крови. Гормон роста, определяющий размеры тела, и паратиреоидный гормон, регулирующий обмен фосфатов и ионов кальция, являются регуляторными белками. К этому классу белков принадлежат и другие протеины, участвующие в регуляции обмена веществ.

Интересно знать! В плазме некоторых антарктических рыб содержатся белки со свойствами антифриза, предохраняющие рыб от замерзания, а у ряда насекомых в местах прикрепления крыльев находится белок резилин, обладающий почти идеальной эластичностью. В одном из африканских растений синтезируется белок монеллин с очень сладким вкусом.

Погруженные белки это

§ 10. КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ

Существуют несколько подходов к классификации белков: по форме белковой молекулы, по составу белка, по функциям. Рассмотрим их.

Классификация по форме белковых молекул

По форме белковых молекул различают фибриллярные белки и глобулярные белки.

Фибриллярные белки представляют собой длинные нитевидные молекулы, полипептидные цепи которых вытянуты вдоль одной оси и скреплены друг с другом поперечными сшивками (рис. 18,б). Эти белки отличаются высокой механической прочностью, нерастворимы в воде. Они выполняют главным образом структурные функции: входят в состав сухожилий и связок (коллаген, эластин), образуют волокна шелка и паутины (фиброин), волосы, ногти, перья (кератин).

В глобулярных белках одна или несколько полипептидных цепей свернуты в плотную компактную структуру – клубок (рис. 18,а). Эти белки, как правило, хорошо растворимы в воде. Их функции многообразны. Благодаря им осуществляются многие биологические процессы, о чем подробнее будет изложено ниже.

Рис. 18. Форма белковых молекул:

а – глобулярный белок, б – фибриллярный белок

Классификация по составу белковой молекулы

Белки по составу можно разделить на две группы: простые и сложные белки. Простые белки состоят только из аминокислотных остатков и не содержат других химических составляющих. Сложные белки, помимо полипептидных цепей, содержат другие химические компоненты.

К простым белкам относятся РНКаза и многие другие ферменты. Фибриллярные белки коллаген, кератин, эластин по своему составу являются простыми. Запасные белки растений, содержащиеся в семенах злаков, – глютелины, и гистоны – белки, формирующие структуру хроматина, принадлежат также к простым белкам.

Среди сложных белков различают металлопротеины, хромопротеины, фосфопротеины, гликопротеины, липопротеины и др. Рассмотрим эти группы белков подробнее.

Металлопротеины

К металлопротеинам относят белки, в составе которых имеются ионы металлов. В их молекулах встречаются такие металлы, как медь, железо, цинк, молибден, марганец и др. Некоторые ферменты по своей природе являются металлопротеинами.

Хромопротеины

В составе хромопротеинов в качестве простетической группы присутствуют окрашенные соединения. Типичными хромопротеинами являются зрительный белок родопсин, принимающий участие в процессе восприятие света, и белок крови гемоглобин (Hb), четвертичная структура которого рассмотрена в предыдущем параграфе. В состав гемоглобина входит гем, представляющий собой плоскую молекулу, в центре которой расположен ион Fe 2+ (рис. 19). При взаимодействии гемоглобина с кислородом образуется оксигемоглобин. В альвеолах легких гемоглобин насыщается кислородом. В тканях, где содержание кислорода незначительно, оксигемоглобин распадается с выделением кислорода, который используется клетками:

.

Гемоглобин может образовывать соединение с оксидом углерода (II), которое называется карбоксигемоглобином:

.

Карбоксигемоглобин не способен присоединять кислород. Вот почему происходит отравление угарным газом.

Гемоглобин и другие гем-содержащие белки (миоглобин, цитохромы) называют еще гемопротеинами из-за наличия в их составе гема (рис. 19).

Фосфопротеины

Фосфопротеины в своем составе содержат остатки фосфорной кислоты, связанные с гидроксильной группой аминокислотных остатков сложноэфирной связью (рис. 20).

Рис. 20. Фосфопротеин

К фосфопротеинам относится белок молока казеин. В его состав входят не только остатки фосфорной кислоты, но и ионы кальция. Фосфор и кальций необходимы растущему организму в больших количествах, в частности, для формирования скелета. Кроме казеина, в клетках много и других фосфопротеинов. Фосфопротеины могут подвергаться дефосфорилированию, т.е. терять фосфатную группу:

фосфопротеин + Н2 протеин + Н3РО4

Дефосфорилированные белки могут при определенных условиях быть снова фосфорилированы. От наличия фосфатной группы в их молекуле зависит их биологическая активность. Одни белки проявляют свою биологическую функцию в фосфорилированном виде, другие – в дефосфорилированном. Посредством фосфорилирования – дефосфорилирования регулируются многие биологические процессы.

Липопротеины

К липопротеинам относятся белки, содержащие ковалентно связанные липиды. Эти белки встречаются в составе клеточных мембран. Липидный (гидрофобный) компонент удерживает белок в мембране (рис. 21).

Рис. 21. Липопротеины в клеточной мембране

К липопротеинам относят также белки крови, участвующие в транспорте липидов и не образующие с ними ковалентную связь.

Гликопротеины

Гликопротеины содержат в качестве простетической группы ковалентно связанный углеводный компонент. Гликопротеины разделяют на истинные гликопротеины и протеогликаны. Углеводные группировки истинных гликопротеинов содержат обычно до 15 – 20 моносахаридных компонентов, у протеогликанов они построены из очень большого числа моносахаридных остатков (рис. 22).

Рис. 22. Гликопротеины

Гликопротеины широко распространены в природе. Они встречаются в секретах (слюне и т.д.), в составе клеточных мембран, клеточных стенок, межклеточного вещества, соединительной ткани и т.д. Многие ферменты и транспортные белки являются гликопротеинами.

Классификация по функциям

По выполняемым функциям белки можно разделить на структурные, питательные и запасные белки, сократительные, транспортные, каталитические, защитные, рецепторные, регуляторные и др.

Структурные белки

К структурным белкам относятся коллаген, эластин, кератин, фиброин. Белки принимают участие в формировании клеточных мембран, в частности, могут образовывать в них каналы или выполнять другие функции ( рис. 23).

Рис. 23. Клеточная мембрана.

Питательные и запасные белки

Питательным белком является казеин, основная функция которого заключается в обеспечении растущего организма аминокислотами, фосфором и кальцием. К запасным белкам относятся яичный белок, белки семян растений. Эти белки потребляются во время развития зародышей. В организме человека и животных белки в запас не откладываются, они должны систематически поступать с пищей, в противном случае может развиться дистрофия.

Сократительные белки

Сократительные белки обеспечивают работу мышц, движение жгутиков и ресничек у простейших, изменение формы клеток, перемещение органелл внутри клетки. Такими белками являются миозин и актин. Эти белки присутствуют не только в мышечных клетках, их можно обнаружить в клетках практически любой ткани животных.

Транспортные белки

Гемоглобин, рассмотренный в начале параграфа, является классическим примером транспортного белка. В крови присутствуют и другие белки, обеспечивающие транспорт липидов, гормонов и иных веществ. В клеточных мембранах находятся белки, способные переносить через мембрану глюкозу, аминокислоты, ионы и некоторые другие вещества. На рис. 24 схематически показана работа переносчика глюкозы.

Рис. 24. Транспорт глюкозы через клеточную мембрану

Белки-ферменты

Каталитические белки, или ферменты, представляют собой самую многообразную группу белков. Почти все химические реакции, протекающие в организме, протекают при участии ферментов. К настоящему времени открыто несколько тысяч ферментов. Более подробно они будут рассмотрены в следующих параграфах.

Защитные белки

К этой группе относятся белки, защищающие организм от вторжения других организмов или предохраняющие его от повреждений. Иммуноглобулины, или антитела, способны распознавать проникшие в организм бактерии, вирусы или чужеродные белки, связываться с ними и способствовать их обезвреживанию.

Другие компоненты крови, тромбин и фибриноген, играют важную роль в процессе свертывания крови. Они предохраняют организм от потери крови при повреждении сосудов. Под действием тромбина от молекул фибриногена отщепляются фрагменты полипептидной цепи, в результате этого образуется фибрин:

фибриноген фибрин.

Образовавшиеся молекулы фибрина агрегируют, формируя длинные нерастворимые цепи. Сгусток крови вначале является рыхлым, затем он стабилизируется за счет межцепочечных сшивок. Всего в процессе свертывания крови участвует около 20 белков. Нарушения в структуре их генов является причиной такого заболевания, как гемофилия – сниженная свертываемость крови.

Читать еще:  Как поймать попугая дома

Рецепторные белки

Клеточная мембрана является препятствием для многих молекул, в том числе и для молекул, предназначенных для передачи сигнала внутрь клеток. Тем не менее клетка способна получать сигналы извне благодаря наличию на ее поверхности специальных рецепторов, многие из которых являются белками. Сигнальная молекула, например, гормон, взаимодействуя с рецептором, образует гормон-рецепторный комплекс, сигнал от которого передается далее, как правило, на белковый посредник. Последний запускает серию химических реакций, результатом которых является биологический ответ клетки на воздействие внешнего сигнала (рис. 25).

Рис.25. Передача внешних сигналов в клетку

Регуляторные белки

Белки, участвующие в управлении биологическими процессами, относят к регуляторным белкам. К ним принадлежат некоторые гормоны. Инсулин и глюкагон регулируют уровень глюкозы в крови. Гормон роста, определяющий размеры тела, и паратиреоидный гормон, регулирующий обмен фосфатов и ионов кальция, являются регуляторными белками. К этому классу белков принадлежат и другие протеины, участвующие в регуляции обмена веществ.

Интересно знать! В плазме некоторых антарктических рыб содержатся белки со свойствами антифриза, предохраняющие рыб от замерзания, а у ряда насекомых в местах прикрепления крыльев находится белок резилин, обладающий почти идеальной эластичностью. В одном из африканских растений синтезируется белок монеллин с очень сладким вкусом.

Погруженные белки это

• Существует два основных типа мембранных транспортных белков: каналы и переносчики

• Ионные каналы катализируют быстрый и избирательный транспорт ионов по электрохимическому градиенту

• Транспортеры и насосы представляют собой белки-переносчики, которым необходима энергия для транспорта веществ против электрохимического градиента

• В каждой клетке несколько различных мембранных транспортных белков действуют как единое целое

Некоторые из транспортных белков находятся в плазматической мембране, в то время как другие входят в состав мембраны клеточных органелл. Для поддержания определенного состава внутриклеточной среды и клеточных компартментов необходимо, чтобы транспортные белки обладали избирательностью по отношению к определенным метаболитам. В зависимости от характера процесса транспорта мембранные транспортные белки подразделяются на две группы: каналы и переносчики.

Канальные белки содержат поры, через которые при открытом канале с высокой скоростью проходят метаболиты. Белок-переносчик связывает метаболит, находящийся по одну сторону мембраны, после чего конформация его меняется, и метаболит высвобождается с другой стороны мембраны.

Существует несколько типов белков, образующих каналы в мембранах. Порины, присутствующие в клетках некоторых прокариот, в митохондриях и в нексусах, где соединяется цитоплазма соседних клеток, обеспечивают прохождение метаболитов в соответствии с размером их молекул.

К более селективным каналам относятся комплексы ядерных пор и каналы, обеспечивающие перемещение белков через мембрану эндоплазматического ретикулума. В статьях на сайте будут рассмотрены ионные каналы и аквапорины, через которые осуществляется селективный трансмембранный перенос ионов и молекул воды соответственно. К настоящему времени описано более 100 различных типов канальных белков. Все они обладают следующими характеристиками:
• селективностью по отношению к переносимому метаболиту,
• высокой скоростью переноса метаболита и
• воротным механизмом, регулирующим транспорт метаболитов.

Участок канального белка, через который осуществляется трансмембранный транспорт, называется порой канала. Канал может находиться в нескольких различных конфигурациях. Некоторые каналы состоят из одного белка, трансмембранные сегменты которого образуют пору. Другие существуют в виде олигомеров, состоящих из идентичных или разных субъединиц, которые вместе образуют пору.

Наконец существуют каналы, состоящие из двух и более субъединиц, каждая из которых сама образует пору. Часто комплексы олигомеров каналов регулируются или позиционируются на определенных мембранах с участием дополнительных субъединиц.

Большинство канальных белков обладают высокой селективностью в отношении определенных метаболитов, например ионов натрия (Na+), калия (К+), кальция (Са2+), хлорида (Сl-) или воды. Другие канальные белки являются неселективными катионными или анионными каналами. Как будет показано далее, при рассмотрении свойств специфических канальных белков, их поры характеризуются определенными структурными особенностями, т. е. являются селективным фильтром, который позволяет им проявлять избирательность по отношению к различным метаболитам.

Каналы и переносчики представляют собой два основных типа белков мембранного транспорта.
Растворенные метаболиты с максимальной скоростью диффундируют через пору каналов,
а переносчики связывают метаболит с одной стороны мембраны, затем претерпевают конформационные изменения и высвобождают его с другой стороны.
Этот процесс протекает значительно медленнее.

Направление потока ионов растворенных веществ через канал определяется электрохимическим градиентом. Иными словами, метаболиты движутся через канал в энергетически-выгодном направлении, т. е. по электрохимическому градиенту. Например, для покоящейся клетки, схематически изображенной на рисунке ниже, существует направленный в клетку ионный поток через Na+-, Са2+-, Cl—каналы, и противоположный, проходящий через К+-каналы.

Так как других источников энергии, кроме электрохимического градиента, в данном случае не используется, то такой тип транспорта называется пассивным. Канальные белки обеспечивают высокую скорость транспорта. Так, для ионных каналов скорость составляет 108 в 1 с, что близко к максимальной скорости диффузии ионов в водной среде.

Транспортные мембранные белки контролируют различные клеточные функции при участии воротного механизма. В основе этого механизма лежит индукция конформационных изменений в белке в ответ на воздействие определенного стимула. Эти изменения приводят к открытию или закрытию канала. Например, открытие и закрытие ионных каналов могут регулироваться лигандами, величиной электрического потенциала, механическими или температурными воздействиями. Активация каналов может происходить очень быстро, что делает их идеальным инструментом обработки поступающих в клетку сигналов.

Например, передача нервного импульса зависит от электрического заряда, который создается ионным каналом в мембране. Каналы также играют важную роль в регуляции объема клетки и внутриклеточного pH, в транспорте солей и воды через эпителиальные клетки, в закислении внутриклеточных органелл и во внеклеточной передаче сигналов.

Транспортеры и насосы представляют собой два основных типа белков-переносчиков.
Транспортеры делятся на три типа, каждый из которых осуществляет один из типов переноса: унипорт, симпорт, или антипорт.
Показано направление электрохимического градиента через мембрану.
В зависимости от типа белка-переносчика транспорт может происходить или в направлении градиента (от высокой концентрации к низкой), или против него.

При транспорте субстратов против градиента концентрации, белки-переносчики используют свободную энергию электрохимического градиента, АТФ или других источников. Поскольку при этом происходит потребление энергии, процесс носит название активный транспорт. Белки-переносчики подразделяются на две группы, транспортеры и насосы.

Для транспортировки субстратов через мембрану транспортеры используют энергию электрохимического градиента. Они подразделяются на унипортеры, симпортеры (или котранс-портеры) и антипортеры (обменники). Для энергозависимого транспорта метаболитов мембранные насосы используют энергию, например высвобождающуюся при гидролизе АТФ. По сравнению с канальными белками, переносчики характеризуются более медленной скоростью транспорта, порядка 1000 молекул в 1 с.

Различают два типа активного транспорта, первичный и вторичный. Белки-переносчики, осуществляющие первичный активный транспорт, в качестве источника энергии используют АТФ и транспортируют метаболиты против электрохимического градиента. Таким образом, они помогают поддерживать градиент концентрации метаболитов по обеим сторонам мембран клетки. Са2+-АТФаза и Na+/К+-АТФаза являются характерными примерами транспортных насосов, которые управляют процессом первичного активного транспорта.

Белки-переносчики, которые участвуют во вторичном активном транспорте, непосредственно не используют энергию АТФ. Вместо этого они используют свободную энергию электрохимического градиента, который возникает за счет первичного активного транспорта. Вторичный активный транспорт происходит с участием симпортеров и антипортеров. Механизмы транспорта метаболитов представлены на рисунке ниже.

В клетке все типы мембранных транспортных белков-каналы, транспортеры и насосы-функционируют совместно. Таким образом, работа какого-либо одного типа транспортного белка зависит от работы других. В данной главе мы рассмотрим несколько примеров такого взаимодействия транспортных белков. Например, ионный градиент по обеим сторонам мембраны поддерживается за счет сложных взаимодействий между различными типами транспортных белков. Для правильного функционирования эпителиальных клеток, например почек, слизистой кишечника и легкого, необходимо протекание транспортных процессов с участием различных ионов и метаболитов. Мы также рассмотрим роль нарушений процессов транспорта в развитии различных заболеваний.

Читать еще:  Почему белок назвали белками

Транспорт растворенных метаболитов через мембрану может быть пассивным или активным.

Строение плазматической мембраны [клеточной, цитолеммы, плазмалеммы]

Согласно жидкостно-мозаичной модели, плазматическая мембрана состоит из билипидного слоя, липиды которого строго ориентированы – гидрофобная часть липидов (хвост), обращена внутрь слоя, тогда как гидрофильная часть (головка) – наружу. Помимо липидов в построении плазматической мембраны принимают участие мембранные белки трех видов: периферические, интегральные и полуинтегральные.

Одним из направлений исследования мембран в настоящее время является детальное изучение свойств как разнообразных структурных и регуляторных липидов, так и индивидуальных интегральных и полуинтегральных белков, входящих в состав мембран.

Мембранные липиды

Липидный состав клеточных мембран сложен и многообра­зен. Среди мембранных липидов можно выделить две группы: структурные и регуляторные.

Структурные липиды

Структурные липиды составляют основ­ную часть липидной фазы мембраны.

Структурные липиды в химическом плане можно классифи­цировать несколькими способами. По составу полярных головок молекул их разделяют на фосфо- и гликолипиды. Последние могут иметь очень сложную олигосахаридную часть, входя­щую в надмембранный комплекс. Можно классифицировать липиды и по образующим шейку липидных молекул спиртам. Соответственно этому принципу выделяют сфинголипиды и глицеролипиды. Варьируют структурные липиды и по составу жир­ных кислот, образующих «хвосты» липидных молекул. Здесь может быть различное количество насыщенных и ненасыщенных жирных кислот, что оказывает большое влияние на степень жидкостности гидрофобной липидной фазы, а следовательно, и всей мембраны. При этом благодаря непрерывному обновле­нию липидных молекул в составе мембран соотношение между насыщенными и ненасыщенными жирными кислотами может изменяться даже в зависимости от условий существования клеток.

Основным свойством структурных липидов является их сво­бодное латеральное перемещение. Однако липидные молекулы способны в принципе и к вертикальному перемещению в преде­лах билипидного слоя. Такие перемещения (когда молекулы двух монослоев меняются местами) носят название «флип-флоп», но происходят они значительно реже, чем латеральные смеще­ния, и сильно затруднены. Больше того, на плазматических мем­бранах многих клеток удалось показать наличие качественных различий в липидном составе наружного и внутреннего моно­слоев. В наружном слое преобладают фосфатидилхолин и гликолипиды, а во внутреннем — фосфатидилэтаноламины Значе­ние и механизмы поддержания таких качественных различий при возможности вертикального (типа «флип-флопа») переме­щения липидных молекул исследованы еще относительно слабо. Достаточно ясным и легко объяснимым представляется лишь преобладание гликолипидов в наружном монослое мембраны. Углеводная часть молекулы здесь входит в состав надмембранного комплекса и может стабилизировать положение липидных молекул за счет связей с другими компонентами надмембранной системы поверхностного аппарата.

Регуляторные липиды

Регуляторные липиды представлены в меньших количествах. Они либо регулируют степень жидкостности мембраны, либо участвуют в реализации отдельных специфических функций интегральных белков путем сложного структурного взаимодействия с белковыми молеку­лами. Механизмы этого взаимодействия в настоящее время остаются еще в значительной мере не выясненными.

В последнее время к регуляторным липидам относят диольные липиды. Они обычно встречаются в мем­бранах в малых количествах и выполняют сходную с холесте­рином функцию. Существуют в мембранах и липиды, регули­рующие деятельность интегральных белков. Однако, наи­большую роль в регуляции функции белков играют, по-види­мому, фосфатидилинозиты.

Холестерин

Среди липидов, регулирующих степень жидкостности липид­ной фазы мембраны, важнейшую роль играет нейтральный ли­пид — холестерин. Однако, несмотря на большое количество работ, посвященных роли этого липида в организации липидной фазы биологических мембран, до сих пор нет полной ясности в понимании конкретных механизмов его регуляторной функции. Окончательно не решен даже вопрос о том, в какую сторону он может менять степень жидкостности мембраны: имеются дан­ные, свидетельствующие как в пользу разжижающей роли этого липида, так и в пользу его стабилизирующего действия. Воз­можно, что холестерин действительно обладает двусторонней способностью регулировать степень жидкостности липидной фазы.

Мембранные белки

Периферические белки мембран

Периферические белки располагаются на поверх­ностях билипидного слоя и связаны с полярными головками ли­пидных молекул электростатическими взаимодействиями. Но они никогда не образуют сплошного слоя и по сути дела не являются белками собственно мембраны, а скорее связывают ее с надмембранной или субмембранной системами поверхностного аппарата клетки.

Интегральные белки мембран

Основную роль в организации собственно мембраны играют интегральные и полуинтегральные белки, имеющие глобуляр­ную структуру и связанные с липидной фазой гидрофильно­-гидрофобными взаимодействиями. Глобулы интегральных бел­ков пронизывают всю толщу мембраны, причем их гидрофоб­ная часть находится посредине глобулы и погружена в гидро­фобную зону липидной фазы.

Полуинтегральные белки мембран

У полуинтегральных белков гидрофобные аминокислоты сосредоточены на одном из полюсов глобулы, и соответственно глобулы погружены в мембрану лишь наполовину, выступая наружу с какой-то одной (внешней или внутренней) поверхности мембраны.

Функции мембранных белков

Интегральным и полуинтегральным белкам плазматической мембраны раньше приписывали две функции: общую структур­ную и специфическую. Соответственно этому среди них разли­чали структурные и функциональные белки. Однако усовершен­ствование методов выделения белковых фракций мембран и бо­лее детальный анализ индивидуальных белков говорят сейчас об отсутствии универсальных для всех мембран структурных бел­ков, не несущих никаких специфических функций. Напротив, мембранные белки, обладающие специфическими функциями, весьма разнообразны. Это и белки, осуществляющие рецептор­ные функции, белки, являющиеся активными и пассивными пе­реносчиками различных соединений, наконец, белки, входящие в состав многочисленных ферментных систем. Материал с сайта http://wiki-med.com

Свойства мембранных белков

Общим свойством всех этих интегральных и полуинтегральных белков мембран, различающихся не только в функциональ­ном, но и в химическом отношении, является их принципиальная способность к перемещению, «плаванию» в плоскости мем­браны в жидкой липидной фазе. Как отмечалось выше, суще­ствование таких перемещений в плазматических мембранах не­которых клеток доказано экспериментально. Но это далеко не единственный тип перемещения, выявленный у мембранных бел­ков. Помимо латерального смещения отдельные интегральные и полуинтегральные белки могут вращаться в плоскости мембраны в горизонтальном и даже в вертикальном направлениях, а также могут менять степень погруженности молекулы в ли­пидную фазу.

Опсин. Все эти разнообразные и сложные перемещения белко­вых глобул особенно хорошо показаны на примере белка опсина, специфического для мембран фоторецепторных кле­ток (рис. 3). Как известно, опсин в темноте связан с ка­ротиноидом ретиналем, кото­рый содержит двойную циссвязь; комплекс ретиналя и опсина образует родопсин, или зрительный пурпур. Молекула родопсина способна к лате­ральному перемещению и вра­щению в горизонтальной пло­скости мембраны (рис. 3, А). При действии света ретиналь подвергается фотоизомериза­ции и переходит в транс-фор­му. При этом изменяется кон­формация ретиналя и он отде­ляется от опсина, который, в свою очередь, меняет плоскость вращения с горизонтальной на вертикальную (рис. 3, Б). Следствием подобных превращений является изменение проницаемости мембран для ионов, что и приводит к возникновению нервного импульса.

Интересно, что индуцируемые световой энергией изменения конформации опсиновых глобул не только могут служить для генерации нервного импульса, как происходит в клетках сет­чатки глаза, но и являются простейшей фотосинтезирующей системой, встречающейся у особых пурпурных бактерий и на­ходящейся в их плазматической мембране. Под действием света изменяются расположение и плоскости вращения глобул опсина, что в конечном итоге приводит к превращению энергии фотонов в химическую энергию макроэргов АТФ, молекулы которой синтезируются в плазматической мембране этих бактерий.

Ссылка на основную публикацию
Adblock
detector