Yarga54.ru

Все о домашних любимчиках
0 просмотров
Рейтинг статьи
1 звезда2 звезды3 звезды4 звезды5 звезд
Загрузка...

Природные белки состоят из

Природные белки состоят из

ХиМуЛя.com

Владельцы сайта

  • Галина Пчёлкина

Урок №56. Белки – природные полимеры. Состав и строение белков.

«Жизнь, есть способ существования белковых тел»

Ни один из известных нам живых организмов не обходится без белков. Белки служат питательными веществами, они регулируют обмен веществ, исполняя роль ферментов – катализаторов обмена веществ, способствуют переносу кислорода по всему организму и его поглощению, играют важную роль в функционировании нервной системы, являются механической основой мышечного сокращения, участвуют в передаче генетической информации и т.д.

Белки (полипептиды) – биополимеры, построенные из остатков α-аминокислот, соединенных пептидными (амидными) связями. В состав этих биополимеров входят мономеры 20 типов. Такими мономерами являются аминокислоты. Каждый белок по своему химическому строению является полипептидом. Некоторые белки состоят из нескольких полипептидных цепей. В составе большинства белков находится в среднем 300-500 остатков аминокислот. Известно несколько очень коротких природных белков, длиной в 3-8 аминокислот, и очень длинных биополимеров, длиной более чем в 1500 аминокислот. Образование белковой макромолекулы можно представить как реакцию поликонденсации α-аминокислот:

Аминокислоты соединяются друг с другом за счёт образования новой связи между атомами углерода и азота – пептидной (амидной):

Из двух аминокислот (АК) можно получить дипептид, из трёх – трипептид, из большего числа АК получают полипептиды (белки).

Функции белков в природе универсальны. Белки входят в состав мозга, внутренних органов, костей, кожи, волосяного покрова и т.д. Основным источником α — аминокислот для живого организма служат пищевые белки, которые в результате ферментативного гидролиза в желудочно-кишечном тракте дают α — аминокислоты. Многие α — аминокислоты синтезируются в организме, а некоторые необходимые для синтеза белков α — аминокислоты не синтезируются в организме и должны поступать извне. Такие аминокислоты называются незаменимыми. К ним относятся валин, лейцин, треонин, метионин, триптофан и др. (см. таблицу). При некоторых заболеваниях человека перечень незаменимых аминокислот расширяется.

· Каталитическая функция — осуществляется с помощью специфических белков — катализаторов (ферментов). При их участии увеличивается скорость различных реакций обмена веществ и энергии в организме.

Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм), а также репликации ДНК и матричного синтеза РНК. Известно несколько тысяч ферментов. Среди них такие, как, например пепсин, расщепляют белки в процессе пищеварения.

· Транспортная функция — связывание и доставка (транспорт) различных веществ от одного органа к другому.

Так, белок эритроцитов крови гемоглобин соединяется в легких с кислородом, превращаясь в оксигемоглобин. Достигая с током крови органов и тканей, оксигемоглобин расщепляется и отдает кислород, необходимый для обеспечения окислительных процессов в тканях.

· Защитная функция — связывание и обезвреживание веществ, поступающих в организм или появляющихся в результате жизнедеятельности бактерий и вирусов.

Защитную функцию выполняют специфические белки (антитела — иммуноглобулины), образующиеся в организме (физическая, химическая и иммунная защита). Так, например, защитную функцию выполняет белок плазмы крови фибриноген, участвуя в свертывании крови и тем самым уменьшая кровопотери.

· Сократительная функция (актин, миозин) – в результате взаимодействия белков происходит передвижение в пространстве, сокращение и расслабление сердца, движение других внутренних органов.

· Структурная функция — белки составляют основу строения клетки. Некоторые из них (коллаген соединительной ткани, кератин волос, ногтей и кожи, эластин сосудистой стенки, кератин шерсти, фиброин шелка и др.) выполняют почти исключительно структурную функцию.

В комплексе с липидами белки участвуют в построении мембран клеток и внутриклеточных образований.

· Гормональная (регуляторная) функция — способность передавать сигналы между тканями, клетками или организмами.

Выполняют белки-регуляторы обмена веществ. Они относятся к гормонам, которые образуются в железах внутренней секреции, некоторых органах и тканях организма.

· Питательная функция — осуществляется резервными белками, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества.

Например: казеин, яичный альбумин, белки яйца обеспечивают рост и развитие плода, а белки молока служат источником питания для новорожденного.

Разнообразные функции белков определяются α-аминокислотным составом и строением их высокоорганизованных макромолекул.

Физические свойства белков

Белки – очень длинные молекулы, которые состоят из звеньев аминокислот, сцепленных пептидными связями. Это – природные полимеры, молекулярная масса белков колеблется от нескольких тысяч до нескольких десятков миллионов. Например, альбумин молока имеет молекулярную массу 17400, фибриноген крови – 400.000, белки вирусов – 50.000.000. Каждый пептид и белок обладают строго определенным составом и последовательностью аминокислотных остатков в цепи, это и определяет их уникальную биологическую специфичность. Количество белков характеризует степень сложности организма (кишечная палочка – 3000, а в человеческом организме более 5 млн. белков).

Первый белок, с которым мы знакомимся в своей жизни, это белок куриного яйца альбумин — хорошо растворим в воде, при нагревании свертывается (когда мы жарим яичницу), а при долгом хранении в тепле разрушается, яйцо протухает. Но белок спрятан не только под яичной скорлупой. Волосы, ногти, когти, шерсть, перья, копыта, наружный слой кожи — все они почти целиком состоят из другого белка, кератина. Кератин не растворяется в воде, не свертывается, не разрушается в земле: рога древних животных сохраняются в ней так же хорошо, как и кости. А белок пепсин, содержащийся в желудочном соке, способен разрушать другие белки, это процесс пищеварения. Белок инрерферон применяется при лечении насморка и гриппа, т.к. убивает вызывающие эти болезни вирусы. А белок змеиного яда способен убивать человека.

С точки зрения пищевой ценности белков, определяемой их аминокислотным составом и содержанием так называемых незаменимых аминокислот, белки подразделяются на полноценные и неполноценные. К полноценным белкам относятся преимущественно белки животного происхождения, кроме желатины, относящейся к неполноценным белкам. Неполноценные белки — преимущественно растительного происхождения. Однако некоторые растения (картофель, бобовые и др.) содержат полноценные белки. Из животных белков особенно большую ценность для организма представляют белки мяса, яиц, молока и др.

В состав многих белков помимо пептидных цепей входят и неаминокислотные фрагменты, по этому критерию белки делят на две большие группы — простые и сложные белки (протеиды). Простые белки содержат только аминокислотные цепи, сложные белки содержат также неаминокислотные фрагменты (Например, гемоглобин содержит железо).

По общему типу строения белки можно разбить на три группы:

1. Фибриллярные белки — нерастворимы в воде, образуют полимеры, их структура обычно высокорегулярна и поддерживается, в основном, взаимодействиями между разными цепями. Белки, имеющие вытянутую нитевидную структуру. Полипептидные цепи многих фибриллярных белков расположены параллельно друг другу вдоль одной оси и образуют длинные волокна (фибриллы) или слои.

Большинство фибриллярных белков не растворяются в воде. К фибриллярным белкам относят например, α-кератины (на их долю приходится почти весь сухой вес волос, белки шерсти, рогов, копыт, ногтей, чешуи, перьев), коллаген — белок сухожилий и хрящей, фиброин — белок шёлка).

2. Глобулярные белки — водорастворимы, общая форма молекулы более или менее сферическая. Среди глобулярных и фибриллярных белков выделяют подгруппы. К глобулярным белкам относятся ферменты, иммуноглобулины, некоторые гормоны белковой природы (например, инсулин) а также другие белки, выполняющие транспортные, регуляторные и вспомогательные функции.

3. Мембранные белки — имеют пересекающие клеточную мембрану домены, но части их выступают из мембраны в межклеточное окружение и цитоплазму клетки. Мембранные белки выполняют функцию рецепторов, то есть осуществляют передачу сигналов, а также обеспечивают трансмембранный транспорт различных веществ. Белки-транспортеры специфичны, каждый из них пропускает через мембрану только определённые молекулы или определённый тип сигнала.

Белки – неотъемлемая часть пищи животных и человека. Живой организм отличается от неживого в первую очередь наличием белков. Для живых организмов характерно огромное разнообразие белковых молекул и их высокая упорядоченность, что и определяет высокую организацию живого организма, а также способность двигаться, сокращаться, воспроизводиться, способность к обмену веществ и к многим физиологическим процессам.

Фишер Эмиль Герман, немецкий химик-органик и биохимик. В 1899 начал работы по химии белков. Используя созданный им в 1901 эфирный метод анализа аминокислот, Ф. впервые осуществил качественные и количественные определения продуктов расщепления белков, открыл валин, пролин (1901) и оксипролин (1902), экспериментально доказал, что аминокислотные остатки связываются между собой пептидной связью; в 1907 синтезировал 18-членный полипептид. Ф. показал сходство синтетических полинептидов и пептидов, полученных в результате гидролиза белков. Ф. занимался также изучением дубильных веществ. Ф. создал школу химиков-органиков. Иностранный член-корреспондент Петербургской АН (1899). Нобелевская премия (1902).

Разнообразные функции белков определяются α-аминокислотным составом и строением их высокоорганизованных макромолекул.

Выделяют 4 уровня структурной организации белков:

1. Первичная структура — определенная последовательность α-аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

2. Вторичная структура

А) конформация полипептидной цепи, закрепленная множеством водородных связей между группами N-H и С=О. Одна из моделей вторичной структуры — α-спираль.

Б) Другая модель — β-форма («складчатый лист»), в которой преобладают межцепные (межмолекулярные) Н-связи.

3. Третичная структура — форма закрученной спирали в пространстве, образованная главным образом за счет дисульфидных мостиков -S-S-, водородных связей, гидрофобных и ионных взаимодействий.

4. Четвертичная структура — агрегаты нескольких белковых макромолекул (белковые комплексы), образованные за счет взаимодействия разных полипептидных цепей

Молекула белка стремится не только к реализации своей биоактивности, но и к наиболее компактной структуре, позволяющей ей максимально реализовать свои функции.

Природные белки состоят из

«Жизнь, есть способ существования белковых тел»

Ни один из известных нам живых организмов не обходится без белков. Белки служат питательными веществами, они регулируют обмен веществ, исполняя роль ферментов – катализаторов обмена веществ, способствуют переносу кислорода по всему организму и его поглощению, играют важную роль в функционировании нервной системы, являются механической основой мышечного сокращения, участвуют в передаче генетической информации и т.д.

I. Состав белков

Белки (полипептиды) – биополимеры, построенные из остатков α-аминокислот, соединенных пептидными (амидными) связями. В состав этих биополимеров входят мономеры 20 типов. Такими мономерами являются аминокислоты. Каждый белок по своему химическому строению является полипептидом. Некоторые белки состоят из нескольких полипептидных цепей. В составе большинства белков находится в среднем 300-500 остатков аминокислот. Известно несколько очень коротких природных белков, длиной в 3-8 аминокислот, и очень длинных биополимеров, длиной более чем в 1500 аминокислот. Образование белковой макромолекулы можно представить как реакцию поликонденсации α-аминокислот:

Читать еще:  Как называется гнездо белки

Аминокислоты соединяются друг с другом за счёт образования новой связи между атомами углерода и азота – пептидной (амидной):

II. Функции белков

Функции белков в природе универсальны. Белки входят в состав мозга, внутренних органов, костей, кожи, волосяного покрова и т.д. Основным источником α — аминокислот для живого организма служат пищевые белки, которые в результате ферментативного гидролиза в желудочно-кишечном тракте дают α — аминокислоты. Многие α — аминокислоты синтезируются в организме, а некоторые необходимые для синтеза белковα — аминокислоты не синтезируются в организме и должны поступать извне. Такие аминокислоты называются незаменимыми. К ним относятся валин, лейцин, треонин, метионин, триптофан и др. (см. таблицу). При некоторых заболеваниях человека перечень незаменимых аминокислот расширяется.

Рис. 5. Функ­ции бел­ков в ор­га­низ­ме

1. Каталитическая функция

Oсуществляется с помощью специфических белков — катализаторов (ферментов). При их участии увеличивается скорость различных реакций обмена веществ и энергии в организме.

Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм), а также репликации ДНК и матричного синтеза РНК. Известно несколько тысяч ферментов. Среди них такие, как, например пепсин, расщепляют белки в процессе пищеварения.

2. Транспортная функция

Cвязывание и доставка (транспорт) различных веществ от одного органа к другому.

Так, белок эритроцитов крови гемоглобин соединяется в легких с кислородом, превращаясь в оксигемоглобин. Достигая с током крови органов и тканей, оксигемоглобин расщепляется и отдает кислород, необходимый для обеспечения окислительных процессов в тканях.

3. Защитная функция

Cвязывание и обезвреживание веществ, поступающих в организм или появляющихся в результате жизнедеятельности бактерий и вирусов.

Защитную функцию выполняют специфические белки (антитела — иммуноглобулины), образующиеся в организме (физическая, химическая и иммунная защита). Так, например, защитную функцию выполняет белок плазмы крови фибриноген, участвуя в свертывании крови и тем самым уменьшая кровопотери.

4. Сократительная функция (актин, миозин)

B результате взаимодействия белков происходит передвижение в пространстве, сокращение и расслабление сердца, движение других внутренних органов.

5. Структурная функция

Белки составляют основу строения клетки. Некоторые из них (коллаген соединительной ткани, кератин волос, ногтей и кожи, эластин сосудистой стенки, кератин шерсти, фиброин шелка и др.) выполняют почти исключительно структурную функцию.

В комплексе с липидами белки участвуют в построении мембран клеток и внутриклеточных образований.

6. Гормональная (регуляторная) функция

Способность передавать сигналы между тканями, клетками или организмами.

Выполняют белки-регуляторы обмена веществ. Они относятся к гормонам, которые образуются в железах внутренней секреции, некоторых органах и тканях организма.

7. Питательная функция

Осуществляется резервными белками, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества.

Например: казеин, яичный альбумин, белки яйца обеспечивают рост и развитие плода, а белки молока служат источником питания для новорожденного.

Разнообразные функции белков определяются α-аминокислотным составом и строением их высокоорганизованных макромолекул.

III. Физические свойства белков

Белки – очень длинные молекулы, которые состоят из звеньев аминокислот, сцепленных пептидными связями. Это – природные полимеры, молекулярная масса белков колеблется от нескольких тысяч до нескольких десятков миллионов. Например, альбумин молока имеет молекулярную массу 17400, фибриноген крови – 400.000, белки вирусов – 50.000.000. Каждый пептид и белок обладают строго определенным составом и последовательностью аминокислотных остатков в цепи, это и определяет их уникальную биологическую специфичность. Количество белков характеризует степень сложности организма (кишечная палочка – 3000, а в человеческом организме более 5 млн. белков).

Первый белок, с которым мы знакомимся в своей жизни, это белок куриного яйца альбумин — хорошо растворим в воде, при нагревании свертывается (когда мы жарим яичницу), а при долгом хранении в тепле разрушается, яйцо протухает. Но белок спрятан не только под яичной скорлупой. Волосы, ногти, когти, шерсть, перья, копыта, наружный слой кожи — все они почти целиком состоят из другого белка, кератина. Кератин не растворяется в воде, не свертывается, не разрушается в земле: рога древних животных сохраняются в ней так же хорошо, как и кости. А белок пепсин, содержащийся в желудочном соке, способен разрушать другие белки, это процесс пищеварения. Белок инрерферон применяется при лечении насморка и гриппа, т.к. убивает вызывающие эти болезни вирусы. А белок змеиного яда способен убивать человека.

IV. Классификация белков

С точки зрения пищевой ценности белков, определяемой их аминокислотным составом и содержанием так называемых незаменимых аминокислот, белки подразделяются на полноценные и неполноценные.

К полноценным белкам относятся преимущественно белки животного происхождения, кроме желатины, относящейся к неполноценным белкам.

Неполноценные белки — преимущественно растительного происхождения. Однако некоторые растения (картофель, бобовые и др.) содержат полноценные белки. Из животных белков особенно большую ценность для организма представляют белки мяса, яиц, молока и др.

В состав многих белков помимо пептидных цепей входят и неаминокислотные фрагменты, по этому критерию белки делят на две большие группы — простые и сложные белки (протеиды). Простые белки содержат только аминокислотные цепи, сложные белки содержат также неаминокислотные фрагменты (Например, гемоглобин содержит железо).

По общему типу строения белки можно разбить на три группы:

Белки – неотъемлемая часть пищи животных и человека. Живой организм отличается от неживого в первую очередь наличием белков. Для живых организмов характерно огромное разнообразие белковых молекул и их высокая упорядоченность, что и определяет высокую организацию живого организма, а также способность двигаться, сокращаться, воспроизводиться, способность к обмену веществ и к многим физиологическим процессам.

V. Строение белков

Фишер Эмиль Герман, немецкий химик-органик и биохимик. В 1899 начал работы по химии белков. Используя созданный им в 1901 эфирный метод анализа аминокислот, Ф. впервые осуществил качественные и количественные определения продуктов расщепления белков, открыл валин, пролин (1901) и оксипролин (1902), экспериментально доказал, что аминокислотные остатки связываются между собой пептидной связью; в 1907 синтезировал 18-членный полипептид. Ф. показал сходство синтетических полинептидов и пептидов, полученных в результате гидролиза белков. Ф. занимался также изучением дубильных веществ. Ф. создал школу химиков-органиков. Иностранный член-корреспондент Петербургской АН (1899). Нобелевская премия (1902).

Разнообразные функции белков определяются α-аминокислотным составом и строением их высокоорганизованных макромолекул.

Выделяют 4 уровня структурной организации белков:

1. Первичная структура — определенная последовательность α-аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

2. Вторичная структура

a) конформация полипептидной цепи, закрепленная множеством водородных связей между группами N-H и С=О. Одна из моделей вторичной структуры — α-спираль.

б) Другая модель — β-форма («складчатый лист»), в которой преобладают межцепные (межмолекулярные) Н-связи.

3. Третичная структура

— форма закрученной спирали в пространстве, образованная главным образом за счет дисульфидных мостиков -S-S-, водородных связей, гидрофобных и ионных взаимодействий.

4. Четвертичная структура

— агрегаты нескольких белковых макромолекул (белковые комплексы), образованные за счет взаимодействия разных полипептидных цепей

Молекула белка стремится не только к реализации своей биоактивности, но и к наиболее компактной структуре, позволяющей ей максимально реализовать свои функции.

Бесплатный
Дистанционный конкурс «Стоп коронавирус»

Приглашаем к участию
учеников 1-11 классов

Идёт приём заявок

Белки — природные полимеры.

Тема урока: Белки — природные полимеры. Состав и строение белков

Обучающая: сформировать целостное представление о биополимерах –

белках на основе интеграции курсов химии и биологии. Познакомить учащихся с составом, строением, свойствами и функциями белков. Использовать опыты с белками для реализации межпредметных связей и для развития познавательного интереса учащихся.

Развивающая: развивать познавательный интерес к предметам, умение логически рассуждать, применять знания на практике.

Воспитывающая: развивать навыки совместной деятельности, формировать способность к самооценке.

Тип урока: изучение новых знаний.

Приветствие, отметка отсутствующих. Озвучивание темы урока и цели урока.

Современная наука представляет процесс жизни следующим образом:

«Жизнь – это переплетение сложнейших химических процессов взаимодействия белков между собой и другими веществами».

«Жизнь – это способ существования белковых тел»

Сегодня мы рассмотрим белки с биологической и химической точек зрения.

Изучение нового материала.

1. Понятие о белках

Белок – это мышцы, соединительные ткани (сухожилия, связки, хрящи). Белковые молекулы включены в состав костной ткани. Из особых форм белка сотканы волосы, ногти, зубы, кожный покров. Из белковых молекул образуются отдельные очень важные гормоны, от которых зависит здоровье. Большинство ферментов также включают белковые фрагменты, а от ферментов зависит качество и интенсивность происходящих в организме физиологических и биохимических процессов.

Содержание белков в различных тканях человека неодинаково. Так, мышцы содержат до 80% белка, селезенка, кровь, легкие – 72%, кожа – 63%, печень – 57%, мозг – 15%, жировая ткань, костная и ткань зубов – 14–28%.

Белки – это высокомолекулярные природные полимеры, построенные из остатков аминокислот, соединенных амидной (пептидной) связью -CO-NH-. Каждый белок характеризуется специфической аминокислотной последовательностью и индивидуальной пространственной структурой. На долю белков приходится не менее 50% сухой массы органических соединений животной клетки.

2. Состав и строение белков.

В состав белковых веществ входят углерод, водород, кислород, азот, сера, фосфор.

Молекулярная масса белков колеблется от нескольких тысяч до нескольких миллионов. Mr белка яйца = 36 000, Mr белка мышц = 1 500 000.

Установить химический состав белковых молекул, их строение помогло изучение продуктов гидролиза белков.

В 1903 г. немецкий ученый Эмиль Герман Фишер предложил пептидную теорию, которая стала ключом к тайне строения белка. Фишер предположил, что белки представляют собой полимеры из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью NH–CO. Идея о том, что белки – это полимерные образования, высказывалась еще в 1888 г. русским ученым Александр Яковлевич Данилевским.

3. Определение и классификация белков

Белки – это природные высокомолекулярные природные соединения (биополимеры), построенные из альфа-аминокислот, соединенных особой пептидной связью. В состав белков входит 20 различных аминокислот, отсюда следует огромное многообразие белков при различных комбинациях аминокислот. Как из 33 букв алфавита мы можем составить бесконечное число слов, так из 20 аминокислот – бесконечное множество белков. В организме человека насчитывается до 100 000 белков.

Читать еще:  Белка в мужском роде

Число аминокислотных остатков, входящих в молекулы, различно: инсулин – 51, миоглобин – 140. Отсюда M r белка от 10 000 до нескольких миллионов.

Белки подразделяют на протеины (простые белки) и протеиды (сложные белки).

4. Структура белков

Строго определенная последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи называется первичной структурой. Часто её называют линейной цепочкой. Такая структура характерна для ограниченного числа белков.

Исследования показали, что некоторые участки полипептидной цепи свернуты в виде спирали за счет водородных связей между группами – CO и – NH . Так образуется вторичная структура.

Спиралевидная полипептидная цепь должна быть каким-то образом свернута, уплотнена. В упакованном состоянии молекулы белков имеют эллипсоидную форму, которую часто называют клубком. Это третичная структура, образованная за счет гидрофобных. Сложноэфирных связей, у некоторых белков – S–S-связи (бисульфидные связи)

Высшей организацией белковых молекул является четвертичная структура– соединенные друг с другом макромолекулы белков, образующие комплекс.

Функции белков в организме разнообразны. Они в значительной мере обусловлены сложностью и разнообразием форм и состава самих белков.

Строительная (пластическая) – белки участвуют в образовании оболочки клетки, органоидов и мембран клетки. Из белков построены кровеносные сосуды, сухожилия, волосы.

Каталитическая – все клеточные катализаторы – белки (активные центры фермента).

Двигательная – сократительные белки вызывают всякое движение.

Транспортная – белок крови гемоглобин присоединяет кислород и разносит его по всем тканям.

Защитная – выработка белковых тел и антител для обезвреживания чужеродных веществ.

Энергетическая – 1 г белка эквивалентен 17,6 кДж.

Рецепторная – реакция на внешний раздражитель.

Учащиеся отвечают на вопросы:

Что такое белки?

Сколько пространственных структур белковой молекулы вам известно?

Какие функции выполняют белки?

Выставить и объявить оценки.

Домашнее задание : § 38 без химических свойств. Подготовить сообщение на тему «Можно ли полностью заменить белковую пищу на углеводную?», «Роль белков в жизни человека»

Природные белки состоят из

Белки являются основной структурной составляющей всех организмов. Еще эти вещества получили название «протеины», которое происходит от греческого слова protos, означающего «первый», что отражает главенствующее биологическое значение данного вида соединений. Термин белки принят в отечественной литературе в связи с тем, что эти вещества имеют сходство с белком куриного яйца, при кипячении приобретают белый цвет.

Белки являются высокомолекулярными соединениями, состоящими из органических веществ, называемых аминокислотами, которые в свою очередь содержат азот.

Большинство белков хорошо растворимы в воде. Однако, некоторые органические вещества, выделенные из хряща, волос, ногтей, рогов, костной ткани, нерастворимы, но были отнесены к белкам, поскольку по своему химическому составу оказались близки к белкам мышечной ткани.

Все белки в разной пропорции содержат пять химических элементов:

Обязательное присутствие углерода, водорода, кислорода и азота объясняется тем, что они входят в состав всех аминокислот. Большое отличие содержания серы в отдельных белках объясняется тем, что она входит в состав отдельных аминокислот (метионин, цистеин), содержание которых в разных белках различно.

Каждый белок имеет специфичную аминокислотную последовательность и пространственную структуру. Молекулы, содержащие менее пятидесяти аминокислотных остатков, называют пептидами. К пептидам относится множество природных веществ, обладающих важными биологическими функциями, их синтетические аналоги, а также продукты расщепления белков.

В природе существует примерно 10 10 -10 12 различных белков, обеспечивающих существование около 10 6 видов живых организмов различной сложности организации, начиная от вирусов и заканчивая человеком. Из этого огромного количества природных белков только у ничтожно малого количества известны точное строение и структура. Каждый организм характеризуется уникальным набором белков.

Самое удивительное, что почти все природные белки состоят из 20 различных аминокислот. Эти аминокислоты могут объединяться в самой разной последовательности, поэтому они могут образовывать громадное количество разнообразных белков. Число последовательностей, которое можно получить при всевозможных перестановках указанного числа аминокислот в полипептиде, исчисляется огромными величинами. Так, если из 2 аминокислот возможно образование только двух изомеров, то уже из 4 аминокислот теоретически возможно образование 24 изомеров, а из 20 аминокислот – 2,4?10 18 разнообразных белков.

Аминокислоты делятся на незаменимые и заменимые в зависимости от того, способен ли организм их синтезировать из предшественников. К незаменимым аминокислотам, которые необходимо получать с пищей, относятся гистидин, лейцин, изолейцин, лизин, метионин, фенилаланин, триптофан и валин, треонин. К заменимым аминокислотам, которые могут отсутствовать в рационе, так как способны образовываться из других веществ, относятся аланин, аргинин, аспрагин и глутамин, аспаргиновая и глутаминовая кислоты, глутамин, глицин, тирозин, цистеин, пролин и серии. Однако, ароматические аминокислоты (фенилаланин, тирозин и триптофан) близкородственны между собой. Хотя фенилаланин является незаменимой, а тирозин синтезируемой из него заменимой аминокислотой, наличие тирозина в рационе как будто бы «сберегает» фенилаланин. Если фенилаланина недостаточно, или его метаболизм нарушен (например, при дефиците витамина С) – тирозин становится незаменимой аминокислотой. Подобные взаимоотношения характерны и для серосодержащих аминокислот: незаменимой – метионина, и образующегося из него цистеина.

По составу белки делятся на простые и сложные. Простые состоят только из аминокислот. Сложные белки могут включать ионы металла (металлопротеины), пигмент (хромопротеины), образовывать прочные комплексы с липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины), а также ковалентно связывать остаток фосфорной кислоты (фосфопротеины), углевода (гликопротеины) или нуклеиновой кислоты (геномы некоторых вирусов).

Содержание в организме

(вернуться к оглавлению)

На долю белков приходится не менее 45% сухой массы органических соединений животной клетки. В разных тканях разное количества белка. В организме человека насчитывается до 5 млн. различных видов белков.

Содержание белков в органах и тканях человека

Виды белков

Белки — важнейшие органические соединения. Они состоят из аминокислот, последовательность которых определена (детерминирована) в генетической информации. Всего известно двадцать таких мономеров, существующих в биологическом мире.

Белки и их значение для организма человека

Протеины являются необходимым элементом, который поступает из пищи и используется на нужды организма. То есть из чужеродного вещества в результате они могут синтезировать родное соединение. Пептиды выполняют множество задач, начиная с того, что являются структурным материалом, участвуют во многих реакциях и процессах.

Поступает этот нутриент в организм в виде продуктов, по которым можно разделить белки на растительные и животные по своей природе, по скорости переваривания — на быстрые и медленные.

Белки для организма человека

Какие бывают белки: классификация, свойства и функции

Различают несколько видов пептидов в организме человека. По своему строению они делятся на простые и сложные. Первые состоят только из аминокислот (протеины), другие в своей молекуле имеют дополнительные элементы органической или неорганической природы (протеиды) или из нескольких простых белков — полипептиды. Также по своей структуре они делятся на такие классы:

  • Первичные;
  • Вторичные;
  • Третичные (это первый этап строения глобулы);
  • Четвертичные (например, гемоглобин).

На заметку. Последние две из них способны выполнять свои функции.

Задачи пептидов в организме:

  • «Строительный» материал или основа — входят в состав кожи, волос, ногтей, мембран клеток и так далее.
  • Участие в пищеварении — гормоны и ферменты (к примеру, гормоны поджелудочной железы на жир).
  • Защита — как часть иммунной системы, СРБ белок, свертывающей системы крови и т. д.
  • Участие в движении, ведь белки являются частью мышечных волокон.
  • «Поддержание красоты» — коллагеновые волокна, белок кератин (keratin) волос и ногтей.
  • Участие в реакциях — катализаторы, сигнальные элементы.
  • Транспортирование веществ.
  • В составе мембраны клеток являются рецепторами.
  • Энергетическая — при денатурации (разрушении) связей молекулы высвобождается энергия.

Свойства полимерных молекул определяются их структурой и составом (формулой):

  • Растворимость в воде — растворимые и нерастворимые.
  • Молекулярность — высоко и низкомолекулярные.
  • По содержанию аминокислот — заменимые и незаменимые белки.
  • Гидролиз-способность под действием различных кислых или щелочных веществ распадаться на отдельные аминокислоты, то есть нарушается первичная структура.
  • Денатурация — нарушение сложной структуры (выпрямление), потеря ее стабилизации, под влиянием различных факторов.

Какие из белков растворимые, а какие не растворяются в воде

Благодаря своей формуле и структуре некоторые протеины, способны хорошо растворяться в воде — гидрофильные соединения. Другие напротив — гидрофобные. Они могут выпадать в осадок или «сворачиваться» при контакте с водой. К первой группе (растворимым) относятся альбумины, также молочные и кровяные пептиды. Во вторую входят кератиновый, яичный белок. Гидрофильными считаются белки плазматические, ГрЭПС, ядра, а гидрофобными — двойного липидного слоя мембраны клеток, которые образуют соединения с другими веществами.

Виды белков и их типы

На заметку. Различают простые и сложные белки. Первые состоят только из аминокислот, во вторых может содержаться дополнительная структура (нуклеопротеиды, фосфопротеины, хромопротеид, липопротеиды и так далее).

Это могут быть как органические фрагменты — сахара, жиры, нуклеиновые кислоты, так и неорганические соединения — металлы. По типу строения молекулы различают такие пептиды:

  • Глобулярный — водорастворимые. Глобулярные белки имеют необычное строение — это цепь аминокислот, свернутых в «сферу» или глобулу, их могут стабилизировать связи аминокислот. Но если таких шариков несколько, то они обычно соединяются активным центром — некислотной структурой (например, у гемоглобина это гем).
  • Мембранный — являются рецепторными белками, входят в слой мембран клеток. Могут обеспечивать транспорт внутрь и наружу от поверхности клетки.
  • Фибриллярный — это белки полимеры, чаще всего образуют трубочки, микрофибриллы. К ним относятся коллаген, кератин.

Также существуют такие необычные разновидности протеинов:

  • Маркеры (например, эозино-катионный белок);
  • Мажорные и минорные;
  • Быстрые и медленные;
  • Основные, кислотные и нейтральные белки;
  • Высокомолекулярные, (иногда выделяют низкомолекулярные фракции).

На заметку. Существуют так называемые мажорные и минорные белки, их можно найти у бактерий. Они есть также и у человека, точнее их структурные аналоги с теми же функциями. Так мажорные или основные протеины образуют поры, через которые пассивно проходят небольшие молекулы. А минорные являются активными транспортерами.

Эозино-катионный белок относится к группе медиаторов эозинофилов, принимает участие в развитии аллергических реакций. Таких как аллергический дерматит, астма, ринит и так далее. Является маркером, то есть его можно определять с помощью анализов.

Читать еще:  Белка фото для детей

Гемоглобин — это один из сложных глобиновых белков. В его составе присутствуют 4 глобулы и гемовый центр, содержащий активное железо. Необходим человеку для дыхания, поскольку в эритроците связывает и переносит кислород и углекислый газ.

Коллагеновые природные протеины — это структурные элементы соединительной ткани, отвечают за ее упругость. Относятся к группе фибриллярных молекул, имеют волокнистую или фибриллярную (нитевидную) структуру.

На заметку. Белок кератин, обладающий защитной функцией, — это также представитель фибриллярной группы. Входит в состав волос, ногтей, обеспечивая их внешний здоровый вид, прочность.

Сухой белок — это продукт, приготовленный на основе яичного протеина из свежих яиц, из которых был отделен желток. Может использоваться в кулинарии, для приготовления стойкой сахарной пены или крема на булочках. Как же разводить сухой белок, в каких пропорциях? На одну часть порошка приходится 7 частей воды. Смешивать нужно постепенно, постоянно помешивая.

Также можно выделить такие типы белков, как быстрые и медленные, по скорости процесса переваривания организмом человека. Первые — полезны тем, что быстро дают силы и энергию, а вторые — являются запасными энергетическими белками.

Протеины (белки) в продуктах

Природные протеины по своей химической природе являются полимерами, поскольку состоят из мономеров-аминокислот, которые объединяются в цепочки и определяют свойства молекулы. В зависимости от преобладания функциональных групп белки можно разделить на кислые, основные и нейтральные. У первых в растворе с водой образуется отрицательный заряд, смещая среду системы в кислую сторону, в строении преобладают карбоксильные группы. У основных протеинов больше аминогрупп, поэтому раствору они придают щелочную или основную среду. А нейтральные белки содержат одинаковое число обоих групп.

На заметку. Протеиновый белок представляет собой порошкообразное вещество, которое может быть использовано в спорте в качестве добавки для роста мышечной

массы. Высокомолекулярные белки — это соединения, не проходящие через большинство пор и фильтров организма в норме, из-за большой молекулы. Практически все протеины человеческого организма к ним относятся, поскольку являются полимерами.

Какие белки входят в состав миофибрилл

Миофибриллы — это трубчатые или нитеобразные органические структуры, в состав которых входят фрагменты (саркомеры). Их образуют такие соединения, как актин, миозин, тропонины, небулины, титины.

Природные пептиды играют большую роль в нормальном жизнеобеспечении организма человека, поэтому важно следить за их поступлением с пищей.

Природные белки состоят из

Некоторые из аминокислот являются нейромедиаторами или предшественниками медиаторов.

Различают заменимые, незаменимые и условно заменимые аминокислоты.

Незаменимые аминокислоты — кислоты, которые не синтезируются клетками животных и человека и поступают в организм в составе белков пищи. Для разных животных набор незаменимых аминокислот неодинаков. Отсутствие или недостаток незаменимых аминокислот приводит к остановке роста, падению массы, нарушениям обмена веществ и к гибели организма. Для человека это изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин .

Условно заменимые аминокислоты могут синтезироваться в организме из других аминокислот, например тирозин из фенилаланина, цистеин из метионина.

Заменимые аминокислоты способны синтезироваться в организме в достаточном количестве.

Стереохимия аминокислот. Для вcех молекул аминокислот, кpoмe глицина, характерно наличие оптических изомеров, то есть зеркально подобных форм молекул. Их называют L-аминокислотами и D-аминокислотами.

Руки человека — наиболее удобная модель для объяснения явления оптической изомерии: левая рука подобна правой, но не может быть совмещена с ней в пространстве путем перемещений и поворотов. Эта разница становится особенно заметной, если кто-то попытается надеть левую перчатку на правую руку.

Все аминoкиcлoты, составляющие природные белки, oтноcятcя к L-ряду.

Белки, или протеины (греч. protos — первый) — высокомолекулярные органические вещества, полимерные молекулы которых состоят из соединенных в цепочку аминокислот.

Молекулы белка — гетерополимеры линейного строения, мономерами которых являются 20 видов аминокислот. Если молекулы белка содержат весь набор аминокислот, то такой белок называется полноценным; если какие-то аминокислоты отсутствуют в составе белковых молекул, то неполноценным.

Если белки состоят только из аминокислот, то их называют простыми; если они содержат еще и неаминокислотный компонент (простетическую группу), то их называют сложными.

Белковые молекулы могут сворачиваться, образуя клубок (глобулу), или формировать вытянутую нитевидную структуру (фибриллу).

Структуры белковых молекул

Для молекул белков характерно существование нескольких структурных уровней , которые зависят как от химического состава аминокислот, их числа и порядка соединения друг с другом, типа связи, обеспечивающей образование определённого уровня, так и от состава окружающей среды.

Первичную структуру белков определяет последовательность аминокислот. Она образована очень прочными ковалентными связями, названными пептидными. Отсюда и название белков — пептиды. Эти связи образуются в результате выделения молекулы воды при взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой.

Реакция, идущая с выделением воды, называется реакцией конденсации, а возникающая связь — пептидной связью. Соединения, образующиеся в результате конденсации двух аминокислот, представляют собой дипептид. На одном конце его молекулы находится свободная аминогруппа, на другом — свободная карбоксильная группа. Благодаря этому дипептид может присоединить к себе другие аминокислоты.

Аминокислотная последовательность белка определяет его биологическую функцию. Замена одной кислоты в молекулах данного белка может резко изменить его функцию.

Замена одной-единственной аминокислоты может резко изменить эту функцию. Например, замена в β-субъединице гемоглобина шестой аминокислоты — глутаминовой кислоты — на валин приводит к тому, что молекула гемоглобина не может выполнять свою основную функцию — транспорт кислорода. Такой патологический гемоглобин содержится в крови больных серповидноклеточной анемией.

Первой была открыта первичная структура гормона поджелудочной железы инсулина Ф. Сэнгером в 1949 — 1954 годах. К настоящему времени установлены последовательности аминокислот для нескольких тысяч различных белков.

Запись структуры белков в виде развернутых структурных формул громоздка и не наглядна. Поэтому используется особая форма записи аминокислотной последовательности в полипептидных цепях: с помощью сокращенных трехбуквенных символов — названий аминокислот. Например,

Ала-Тре-Цис-Ала-Ала-Вал-Иле-Глу-Вал-Глн-Про-Арг-Про-Вал-Гли.

При этом предполагается, что аминогруппа находится слева, а карбоксильная группа — справа. Соответствующие участки полипептидной цепи называют N-концом (аминным концом) и С-концом (карбоксильным концом), а аминокислотные остатки — соответственно N-концевым и С-концевым остатками.

Вторичная структура поддерживается водородными связями между группами СО и NH и может быть представлена α-спиралью и β-слоем.

Во вторичной структуре NH-группа находится на одном витке, а СО — на соседнем. Аминокислотные радикалы остаются при этом снаружи спирали.

В образовании 5 витков спирали участвуют 18 аминокислотных остатков; таким образом, на один виток спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка.

Такая регулярная спиральная структура возникает благодаря периодически чередующимся карбоксильным группам и аминогруппам в аминокислотной последовательности, которые образуют между собой водородные связи.

Практически все СО- и NH-группы полипептидной цепочки принимают участие в образовании водородных связей, и, благодаря тому, что связи повторяются многократно, они придают данной конфигурации стабильность.

Полностью α-спиральную вторичную структуру имеет нитевидный белок кератин . Это структурный белок волос, шерсти, ногтей, когтей, клюва, перьев, копыт и рогов, входящий также в состав кожи позвоночных.

Другой тип вторичной структуры (β-слой) — складчатый у белка фиброина , выделяемого шелкоотделительными железами гусениц шелкопряда при завивке коконов, — представлен целиком именно этой формой. Благодаря этому фиброин обладает высокой прочностью и не поддаётся растяжению, но делает шёлк очень гибким.

Третий тип вторичной структуры имеет белок коллаген . Здесь три полипептидные цепи свиты вместе. Такой белок тоже невозможно растянуть, что очень важно, так как он образует сухожилия, костную ткань и другие виды соединительных тканей.

Все эти белки представляют собой исключение среди прочих белков. Если рядом окажутся две молекулы цистеина , содержащие серу, то между ними образуется дисульфидный мостик (S-S связи).

Третичная структура формируется у большинства белков за счёт свёртывания особым образом полипептидной спирали белка в компактную глобулу, т. е. шарообразную структуру. Третичную структуру поддерживают пептидные, водородные, дисульфидные связи, а также гидрофобные.

Гидрофобные связи возникают между радикалами гидрофобных аминокислот. Эти связи слабее водородных. В водной среде в клетке гидрофобные радикалы отталкиваются от воды и слипаются друг с другом. Водная среда как бы принуждает белковую молекулу принять определённую упорядоченную структуру, и она становится биологически активной. Третичная структура не является высшей формой структурной организации белка.

В соответствии с формой белковой молекулы, обусловленной третичной структурой, выделяют следующие группы белков:

1. Глобулярные белки. Пространственная структура этих белков в грубом приближении может быть представлена в виде шара — глобулы. Глобулярную форму молекулы имеют иммуноглобулины, гормоны (например, инсулин ), компоненты мембран и рибосом. К глобулярным белкам относятся почти все из более чем 2000 известных ферментов. Некоторые глобулярные белки выполняют транспортные функции: вместе с током крови они переносят кислород, питательные вещества и неорганические ионы.

2. Фибриллярные белки. Эти белки имеют вытянутую нитевидную форму. Они, как правило, выполняют в организме структурную или двигательную функции. Например, кератин , который построен из протяженных спиралей, уложенных параллельно друг другу и стабилизированных водородными связями, или коллаген , молекула которого состоит из трех полипептидных цепей.

В живой клетке обнаружено много белков, имеющих ещё более сложную структуру, например четвертичную.

Четвертичная структура белковой молекулы — это объединение нескольких (двух и более) глобул в единый комплекс за счет гидрофильно-гидрофобных взаимодействий, а также при помощи водородных и ионных связей.

Многие белки с особо сложным строением состоят из нескольких полипептидных цепей, различающихся по первичной структуре. Объединяясь, они создают сложный белок. Например, молекула гемоглобина состоит из четырёх отдельных полипептидных цепей разных типов.

Отдельные глобулы называются субъединицами и обозначаются буквами греческого алфавита. У гемоглобина, например, имеется по две α и β субъединицы. Наличие нескольких субъединиц важно в функциональном отношении — это увеличивает степень насыщения кислородом. Четвертичную структуру гемоглобина обозначают как α2 β2.

Белки, состоящие из нескольких субъединиц, широко распространены в природе. Четвертичная структура молекулы свойственна, например, большинству ферментов.

У животных, растений, микроорганизмов были извлечены и изучены тысячи разных белков. Поражает разнообразие физических и химических свойств белков, что обусловлено их различным аминокислотным составом.

Ссылка на основную публикацию
Adblock
detector