Yarga54.ru

Все о домашних любимчиках
0 просмотров
Рейтинг статьи
1 звезда2 звезды3 звезды4 звезды5 звезд
Загрузка...

Простые белки характеристика

КЛАССИФИКАЦИЯ И ХАРАКТЕРИСТИКА БЕЛКОВ

В зависимости от химического состава белки де­лятся на две группы: простые и сложные. Простые белки со­стоят только из аминокислот. В сложные белки, помимо ами­нокислот, входит небелковый компонент, называемый простетической группой. В свою очередь внутри каждой из этих групп белки подразделяются на подгруппы. Простые белки условно классифицируют в соответствии с их растворимос­тью в различных веществах, а сложные белки делят на осно­ве химической природы небелковой части молекулы.

Простые белки

К простым белкам относятся альбумины, глобулины, про-ламины, глютелины, протамины, гистоны, протеиноиды.

Альбумины. Белки этой подгруппы имеют небольшую мо­лекулярную массу (15 000-70 000 Да); ихфтносят к кислым белкам из-за большого содержания глутаминовой кислоты. Альбумины сильно гидратированы, они хорошо растворяют­ся в воде; из водных растворов осаждаются при насыщении нейтральными солями, например сульфатом аммония. Аль­бумины обладают высокой адсорбционной способностью. Так, альбумины плазмы крови благодаря неспецифической адсорб­ции различных веществ выполняют физиологически важную транспортную функцию.

Альбумины широко распространены в природе. В плаз­ме крови человека, куриных яйцах они составляют до 50 % всех белков. Богаты альбуминами молоко и молочные про­дукты.

Глобулины, Эти белки крупнее, чем альбумины; их моле­кулярная масса превышает 100 000 Да. Глобулины растворя­ются в слабых растворах.различных солей (в воде нераствори­мы). При 50-процентном насыщении раствора сульфатом аммония выпадают в осадок. Глобулины являются слабокис­лыми и нейтральными белками. Они составляют большую часть белков семян, особенно бобовых и масличных культур. Мно­го глобулинов в крови и других биологических жидкостях. К этой подгруппе относятся: белок крови — фибриноген, а также белок семян гороха — легумин, фасоли — фазеолин, коноп­ли — эдестин.

Альбумины и глобулины представляют собой очень раз­нообразные группы белков, выполняющих различные функ­ции в живых организмах.

Проломаны. Белки, хорошо растворимые в 70-процентном этаноле. Проламины нерастворимы в воде и солевых растворах. В своем составе содержат много пролина и глутаминовой кисло­ты. Проламины есть в злаках, где они выполняют роль запасных зеществ. Каждый из них имеет специфическое название по тому источнику, из которого они были выделены: глиадин — белок т^еницы и ржи, гордеин — ячменя, зеин — кукурузы.

Глютелины. Это белки растений, нерастворимые в воде, растворах солей, этиловом спирте. Они хорошо растворяются з слабых щелочах (0,2—2 %). Глютелины содержат больше ар­гинина и меньше пролина, чем Проламины. Комплекс щело-черастворимых белков семян пшеницы называется глютени-ном, риса — оризенином.

Фракционный состав белков зерна обусловливает техно­логические свойства пшеничной, ржаной, кукурузной, ов-:яной муки и разных круп. Белки пшеницы хорошо набухают и образуют связную эластичную массу — клейковину, основ­ную часть которой составляют глиадин и глютенин. Менее эластичная, хотя и связная масса получается из белков ячме­ня. Белковые вещества кукурузы, овса, риса, гречихи слабо набухают и не способны образовывать вязкое тесто.

Протамины. Это низкомолекулярные белки (молекуляр­ная масса до 12 000 Да), содержащие до 80 % основных ами­нокислот, главным образом аргинина. Следовательно, Прота­мины обладают резко выраженными основными свойствами, растворимы в слабых кислотах. Молекулы этих белков пред­ставляют собой поливалентный катион и легко реагируют с отрицательно заряженными веществами, например нуклеи­новыми кислотами.

Протамины широко распространены в природе, особенно их много в половых клетках рыб, млекопитающих и человека. Протамины образуют прочный комплекс с молекулами ДНК и таким образом защищают их от неблагоприятных воздействий.

Гистоны. Белки с низкой молекулярной массой (12 000— 24 000 Да) и резко выраженными основными свойствами. Растворимы в слабых кислотах. Гистоны присутствуют главным образом в ядрах клеток растений и животных. Основные их функции — структурная и регуляторная. Гистоны имеют большой положительный заряд, что позволяет им электростатически взаимодействовать с ДНК и стабилизировать ее структуру. Регуляторная функция гистонов заключается в их способности блокировать передачу генетической информа­ции от ДНК к РНК.

Протеиноиды. Малорастворимые фибриллярные белки опор­ных тканей (костей, хрящей, связок, сухожилий, волос и т. д.). Для них характерно высокое содержание серы. К протеиноидам относятся: фиброин — белок шелка; кератины — белки волос, рогов, копыт; коллагены — белки соединительных тканей.

Сложные белки можно рассматривать как молекулярные комплексы двух веществ. Небелковая часть (простетическая группа) прочно соединяется с белком ковалентными или нековалентными связями, поэтому такие комплексы функ­ционируют как единое целое.

Липопротеины. Простетическая группа в этих белках пред­ставлена липидами (свободные жирные кислоты, триглице-рины, фосфолипиды, холестериды). Липопротеины широко распространены в природе. Они содержатся во всех клеточ­ных мембранах, плазме крови, мозге, молоке, яйцах и т. п.

Свободные Липопротеины (не входящие в биомембра­ны) выполняют транспортную функцию. Благодаря наличию полярных гидрофильных групп они растворимы в водной среде и способны переносить поступающие в кровь липиды к раз­личным органам и тканям организма.

Фосфопротеины. У этих белков остаток ортофосфорной кислоты соединен эфирной связью с гидроксильной груп­пой серина или треонина. К фосфопротеинам относятся мно­гие белки, играющие важную роль в питании растущего орга­низма, в частности, белок молока — казеиноген, яичного желтка — вителлин, икры рыб — ихтулин. Значительное их количество содержится в мозге. Фосфопротеины выполняют множество функций в живых организмах. Присоединение фос­фора к белку (фосфорилирование) меняет активность послед­него. Фосфорилирование и дефосфорилирование белков ре­гулирует их функционирование в клетке.

Гликопротеины. Простетические группы гл и коп роте и нов представлены углеводами и их производными. Углеводный компонент сообщает молекуле белка новые свойства, в том числе высокую специфичность. В отличие от протеинов для гликопротеинов характерна терм о стабильность: они выдер­живают и низкие и высокие температуры без изменения фи­зико-химических свойств. Гликопротеины с трудом перева­риваются протеолитическими ферментами.

Углеводсодержащие белки находятся во всех организмах. Они играют важную биологическую роль: осуществляют та­кие функции, как транспорт различных веществ, свертывае­мость крови, поддержание иммунитета (защита организма от инфицирующих бактерий и вирусов) и др. Представителями гликопротеинов являются муцины, которые обусловливают высокую вязкость слюны, что облегчает прохождение пищи по пищеводу. Муцины защищают слизистую оболочку желуд­ка и кишечника от воздействия собственных ферментов и плохо измельченной пищи.

Хромопротеины. Это сложные белки, у которых небелко­вую часть представляют различные окрашенные соединения, откуда и произошло их название (от греч. сНгота — краска). Среди хромопротеинов различают гемопротеины (содержа­щие в качестве простетической группы железо), порфирины (содержащие магний), флавопротеины (содержащие произ­водные изоалаксазина). Хромопротеины выполняют ряд уни­кальных функций, участвуя в важнейших процессах жизне­деятельности: фотосинтезе, дыхании, транспорте кислорода и оксида углерода, окислительно-восстановительных реакци­ях, с вето во с приятии и др. К простетическим группам хро­мопротеинов относятся порфириновое кольцо, флавиновые нуклеотины и т. д. К хромо протеи нам принадлежат хлорофилл, гемоглобин, многие ферменты — каталаза, пероксидаза, де-гидрогеназа и др.

Нуклеопротеины. Белки, связанные с нуклеиновыми кис­лотами. Они входят в состав любой клетки и играют важную биологическую роль, участвуя в образовании структурных кле­точных элементов и передаче наследственной информации.

6. БИОЛОГИЧЕСКАЯ ЦЕННОСТЬ БЕЛКОВ

Белки — важнейшие компоненты питания. Спо­собность белка выполнять функцию питания характеризует его биологическую ценность. Эффективность потребления белковых веществ человеком определяется двумя основными факторами: сбалансированностью содержания незаменимых аминокислот в белке и его усвояемостью. Если не удовлет­воряется потребность в одной из незаменимых аминокис­лот, то ограничивается использование других, и, следова­тельно, снижается ценность белка в целом. Незаменимая аминокислота, которая находится в белке в минимальном количестве, называется лимитирующей аминокислотой, так как она в наибольшей степени уменьшает биологическую ценность данного белка.

Обогащение пищевых белковых продуктов недостающи­ми аминокислотами применяется в рационе питания челове­ка в исключительных случаях. Однако при содержании жи­вотных добавление синтетических аминокислот к кормам является обычным делом. Подобным образом во всем мире готовят кормовые смеси для домашних птиц, свиней, коров. Обогащение кормов основными лимитирующими кислота­ми — метионином и лизином позволяет более экономно рас­ходовать кормовые смеси. Известно, что добавки этих амино­кислот улучшают утилизацию белка животными примерно на 20 %.

Обычно биологическая ценность белка выражается в от­носительных величинах. Она представляет собой отношение исследуемого параметра данного белка к подобному же па-рамегру «идеального» белка. В качестве последнего исполь­зуют казеин молока, белок яиц, смесь мышечных белков, которые легко перевариваются и содержат незаменимые ами­нокислоты в соотношениях, близких к эталонным. Биологи­ческая ценность данного белка в сравнении с эталонными показывает, насколько он способен удовлетворять потреб­ности организма в аминокислотах. Для оценки какого-либо белка или пищевого продукта необходимы данные о содер­жании в нем отдельных аминокислот, т. е. аминокислотный состав.

Значительная часть растительных белков по своему ами­нокислотному составу и биологической ценности близка к животным. Однако белки семян большинства сортов зерно­вых дефицитны по двум (рис, овес), а чаще по трем и четы­рем (пшеница, кукуруза и др.) незаменимым аминокисло­там. Основной лимитирующей аминокислотой белка зерновых культур является лизин. Лимитирующие аминокислоты бел­ков зерновых различны у семян разных культур: у пшеницы, риса и ржи — треонин, у кукурузы — триптофан и т. д. Белки, бобовых культур отличаются лучшей сбалансированностью

содержащихся в них незаменимых аминокислот по сравне­нию с белками злаковых.

У животных белков дефицит незаменимых аминокислот выражен слабо. Некоторым из них (белки молока, мяса, суб­продуктов) свойственен недостаток серосодержащих амино­кислот. В целом для животных белков более характерно избы­точное по сравнению с потребностями организма содержание ряда незаменимых аминокислот.

В питании большей части населения земного шара отме­чается определенный дефицит трех незаменимых аминокис­лот: лизина, триптофана и метионина. Различный аминокис­лотный состав растительных и животных белков позволяет повысить их биологическую ценность при потреблении необ­ходимого количества разнообразной белковой пищи. Только такое питание можно назвать полноценным.

Читать еще:  Что делает белка осенью в лесу

КОНТРОЛЬНЫЕ ВОПРОСЫ И ЗАДАНИЯ:

1.Что такое белки и каковы их функции в организме?

2.Перечислите свойства белков.

3.Каково структурное и функциональное значение гидрофоб­
ных, кислых и основных, сульфидрильных групп в белках?

4.Белки подвергли сжиганию, после чего в минерализате об­
наружили железо. Какие белки содержит этот элемент?

5.Какие классификации аминокислот вам известны?

6.Что такое незаменимые аминокислоты и в каких продуктах
они содержатся?

7.В смеси аминокислот после гидролиза казеина с помощью
соответствуюших реактивов обнаружено наличие гидрофиль­
ных групп. Какие аминокислоты содержат их? Напишите их
формулы.

8.К водному раствору аминокислот добавлен универсальный
индикатор. Определена кислая реакция. Каким аминокисло­
там свойственны кислые реакции? Напишите их формулы.

9.С помощью соответствующих реактивов в растворе белка об­
наружена сера. Какие аминокислоты се содержат? Напишите
их формулы.

10.Расскажите о классификации белков. От чего зависит биологическая ценность белков?

ГЛАВА ХИМИЯ НУКЛЕИНОВЫХ

Кислот

Общая характеристика

Нуклеиновые кислоты были открыты в 1868 году швейцарским химиком Ф. Мишером. Ученый выделил эти ве­щества из ядер клеток и назвал их нуклеином (от лат, гшс1еиз — ядро). Однако более подробное изучение этих соединений было проведено лишь в конце 40-х годов нашего столетия. Боль­шой вклад в расшифровку состава и роли нуклеиновых кис­лот внесли химики П. Левин, Э. Чаргафф, Дж. Уотсон, Ф. Крик, Б. В. Кедровский, А. М. Белозерский, А. С. Спирин и другие.

Нуклеиновые кислоты — это класс полимеров, ответ­ственных за хранение и передачу генетической информации, а также ее реализацию в процессе синтеза клеточных белков. Они универсальные компоненты всех живых организмов. Нук­леиновые кислоты представляют собой вещества белого цве­та, в свободном состоянии плохо растворимые в воде, но хорошо — в виде солей и щелочных металлов.

Эти соединения обладают высокой молекулярной мас­сой (миллионы Да), содержат около 35 % азота и 10 % фос­фора, отличаются резко выраженными кислотными свойства­ми (за счет фосфорной кислоты) и при физиологическом значении рН несут высокий отрицательный заряд, вследствие чего подвижны в электрическом поле.

Характеристика простых белков

КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ

В организме человека содержится свыше 50 000 индивидуальных белков, отличающихся первичной структурой, конформацией, строением активного центра и функциями. Однако до настоящего времени нет единой и стройной классификации, учитывающей различные особенности белков. В основе имеющихся классификаций лежат разные признаки. Так белки можно классифицировать:

· по форме белковых молекул (глобулярные – округлые или фибриллярные – нитевидные)

· по молекулярной массе (низкомолекулярные, высокомолекулярные)

· по выполняемым функциям (транспортные, структурные, защитные, регуляторные и др.)

· по локализации в клетке (ядерные, цитоплазматические, лизосомальные и др.)

· по структурным признакам и химическому составу белки делятся на две группы: простые и сложные. Простые белки представлены только полипептидной цепью, состоящей из аминокислот. Сложные белки имеют в своем составе белковую часть и небелковый компонент (простетическую группу). Однако и эта классификация не является идеальной, поскольку в чистом виде простые белки встречаются в организме редко.

К простым белкам относят гистоны, протамины, альбумины и глобулины, проламины и глютелины, протеиноиды.

Гистоны — тканевые белки многочисленных организмов, связаны с ДНК хроматина. Это белки небольшой молекулярной массы (11-24 тыс.Да). По электрохимическим свойствам относятся к белкам с резко выраженными основными свойствами (поликатионные белки), ИЭТ у гистонов колеблется от 9 до 12. Гистоны имеют только третичную структуру, сосредоточены в основном в ядрах клеток. Гистоны связаны с ДНК в составе дезоксирибонуклеопротеинов. Связь гистон-ДНК электростатическая, так как гистоны имеют большой положительный заряд, а цепь ДНК-отрицательный. В составе гистонов преобладают диаминомонокарбоновые аминокислоты аргинин, лизин.

Выделяют 5 типов гистонов. Деление основано на ряде признаков, главным из которых является соотношение лизина и аргинина во фракциях, четыре гистона Н2А, Н2В, Н3 и Н4 образуют октамерный белковый комплекс, который называют «нуклеосомный кор». Молекула ДНК «накручивается» на поверхность гистонового октамера, совершая 1,75 оборота (около 146 пар нуклеотидов). Такой комплекс гистоновых белков с ДНК служит основной структурной единицей хроматина, ее называют «нуклеосома».

Основная функция гистонов — структурная и регуляторная. Структурная функция состоит в том, что гистоны участвуют в стабилизации пространственной структуры ДНК, а следовательно, хроматина и хромосом. Регуляторная функция заключается в способности блокировать передачу генетической информации от ДНК к РНК.

Протамины — своеобразные биологические заменители гистонов, но отличаются от них составом и структурой. Это самые низкомолекулярные белки (М — 4-12 тыс. Да), обладают резко выраженными основными свойствам из-за большого содержания в них аргинина (80%).

Как и гистоны, протамины — поликатионные белки. Они связываются с ДНК в хроматине спермиев и находятся в молоках рыб.

Сальмин — протамин из молоки лосося.

Скумбрин — из молоки скумбрии.

Протамины делают компактной ДНК сперматозоидов, т.е. выполняют как и гистоны, структурную функцию, однако не выполняют регуляторную.

Характеристика простых белков

В основе классификации (создана в 1908г.) лежит растворимость белков. По этому признаку выделяют:

I. гистоныипротамины, растворимые в солевых растворах. Они относятся к низкомолекулярным белкам (M

В организме альбумины выполняют следующие функции:

1. транспортная – переносят метаболиты, лекарственные вещества, ВЖК (высшие жирные к-ты), холестерины, гормоны, желчные пигменты, ионы Ca 2+ и др.

2. поддержание онкотического давления, т.к. осмотическое давление крови на

75-80% обеспечивается за счет альбуминов.

Глобулины плохо растворимы в воде, но хорошо в солевых растворах. Имеют большую M до 150 кД. Проявляют либо слабовыраженные кислотные, либо нейтральные свойства. ИЭТ лежит в пределах pH 6-7,3.

В норме содержание альбуминов и глобулинов лежит в определенной пропорции – альбумино-глобулиновый или белковый коэффициент: К=А/Г»1,5-2,3. Определение АГК имеет диагностическое значение, т.к. при патологиях оно меняется. Например, при инфекционных заболеваниях увеличивается содержание глобулина, АГК уменьшается; при патологии почек нарушается их фильтрационная способность, количество альбуминов уменьшается, следовательно, АГК также падает. Чтобы определить белковый коэффициент необходимо отнести содержание альбумина к содержанию глобулина.

Методы разделения (фракционирования) белков

1. Высаливание – разделение на основе различной растворимости альбуминов и глобулинов. Осаждение белков обычно производят сульфатом аммония (NH4)2SO4. В насыщенном растворе этого реактива осаждаются альбумины, а в полунасыщенном – глобулины.

2. Электрофорез – разделение белков при движении в электрическом поле за счет разности их заряда.

Основные белки сыворотки крови делятся на несколько фракций. Быстрее всех движутся к аноду альбумины – это гомогенная фракция. Глобулины делятся на 4 фракции: a1, a2, b, g [рис. альбуминов и 4-х глобулинов и как они движутся к аноду].

В крови определяется общий белок. Нормальное общее содержание белка, но изменено соотношение его фракций – диспротенемия. При инфекционных заболеваниях увеличивается содержание g-глобулиновой фракции. При заболеваниях почек снижается содержание альбуминовой фракции, но увеличивается содержание a2 и b глобулинов. Также наблюдается парапротеинемия – появление патологических белков, например при некоторых онкологических заболеваниях.

III. Проламины и глютелины. Это основные растительные белки. Они не растворяются ни в водных растворах, ни в свободном этаноле, но растворяются в 65% растворе этанола. По АК-составу присутствует глутамин (до 25%), пролин (до 15%). В кукурузе содержится зеин, в ячмене – гордеин, в пшенице – глиадин.

IV. Протеиноиды (склеропротеины). Они не растворяются ни в воде, ни в солевых растворах. Это фибриллярные белки опорных тканей. Входят в состав сухожилий, костной, хрящевой тканей и др. К ним относятся: кератины – белки волос, ногтей; коллагены – белки соединительной ткани; эластины – белки, входящие в состав связок. Особенностью АК-состава является повышенное содержание аланина, глицина, пролина. Имеется оксипролин. Эти белки составляют 25-33% от всех белков в организме.

Характеристика сложных белков

Они имеют белковую и небелковую (простетическую) части. Белковую часть составляет полипептид, построенный из АК-остатков. В состав небелковой части может входить: гем, металл, остаток фосфорной кислоты, углеводы, липиды и т.д.

Хромопротеины

Для них простетическая часть окрашена (chromos – краска). К хромопротеинам относятся гемоглобин, миоглобин, каталаза, пероксидаза, ряд флавинсодержащих ферментов (сукцинатдегидрогеназа, альдегидоксидаза, ксантиноксидаза), цитохромы (гемсодержащие белки) и т.д. Велика биологическая роль этих белков – участвуют в физиологических процессах: дыхание клетки, транспорте кислорода и углекислого газа, окислительно-восстановительных процессах.

Гемоглобин. Его белковая часть представлена глобином, небелковая – гемом. Это олигомерный белок, т.е. имеет четвертичную структуру, состоящую из 4 субъединиц.

a цепи построены из 141 АК-остатка.

b цепи из 146 АК-остатков [рис. 4-х субъединиц, в каждой нарисована точка — гем].

Каждая из субъединиц связана с гемом:

[гем]

Основная функция гемоглобина – транспортная (кислород, углекислый газ). Также он представляет собой основную буферную систему крови (75% от всей буферной емкости крови).

— HbO2 – оксигемоглобин (связан с молекулой O2);

— HbOH – метгемоглобин (образуется при соединении с нитросоединениями, не способен связывать кислород).

Типы гемоглобина. Всего известно более 100 типов, но их все делят на 2 группы:

1) Физиологические гемоглобины;

2) Патологические (аномальные).

К физиологическим гемоглобинам относятся:

— Hb P – примитивный гемоглобин, имеет место быть у 1-2 недельного эмбриона;

— Hb F – фетальный или гемоглобин плода, к моменту рождения составляет около 70% всего гемоглобина в крови;

— Hb A, Hb A2, Hb A3 – это гемоглобины взрослого организма. На Hb A приходится около 90-96%.

Физиологические типы гемоглобинов отличаются глобулиновой частью (АК-составом). Например Hb A содержит 2a и 2b субъединицы, а Hb F – 2a и 2g субъединицы.

Читать еще:  Изложение белая белка

К аномальным (возникающих при наследственных заболеваниях) гемоглобинам относятся:

— HbS – гемоглобин, сопутствующий серповидно-клеточной анемии. Отличается от нормального тем, что с N-конца в 6 положении b–цепи глутамин заменен на валин.

Миоглобин по сравнению с гемоглобином имеет третичную структуру, одну полипептидную цепь, один гем и может связывать одну молекулу кислорода. Гемоглобин и миоглобин функционируют вместе. Гемоглобин доставляет кислород из легких к тканям, а миоглобин перераспределяет его внутри клетки (доставляет к митохондриям).

Оба белка – гемопротеины, т.е. гемсодержащие белки.

Липид-белковые комплексы

Липид-белковые комплексы – сложные белки, простетическую часть которых составляют различные липидные компоненты. К таким компонентам относятся:

1. предельные и непредельные ВЖК. К предельным относятся стеариновая С17Н35СООН и пальмитиновая С15Н31СООН; к непредельным – олеиновая С17Н33СООН, линолевая С17Н31СООН, линоленовая С17Н29СООН и др.;

2. простые и смешанные триацилглицериды. К простым относится трипальмитин, а к смешанным – олеодистеарин :

3. фосфолипиды – сложные эфиры глицерина, ВЖК, остатка фосфорной кислоты и гидроксилсодержащего компонента (холин, серин, этаноламин, инозит и др.).

СН2 — О — СО — С17Н35 [фосфатидилэтаноламин]

4. холестерин (холестерол), его эфиры. В основе холестерина лежит циклопентанпергидрофенантрен.

Связывание белковой и простетической части может осуществляется за счет:

— ионных связей, что характерно для связи фосфолипидов с белковой частью;

— гидрофобных взаимодействий между гидрофобным участком белковой молекулы и более гидрофобным участком простетической части.

Липопротеины. Делятся на:

— свободные липопротеины (ЛП) – хорошо растворимые в воде вещества, транспортные формы (доминируют белки);

— структурные протеолипиды – хорошо растворимые в органических растворителях.

К свободным ЛП относят транспортные ЛП крови. В составе этих частиц могут быть ВЖК, триацилглицерины, фосфолипиды, холестерин, холестериды и др. Наружная часть — p-полярные соединения (гидрофильные): белки, фосфолипиды, холестерин. В центре частицы локализованы холестериды, эфиры ВЖК, триацилглицириды, фосфолипиды [рис. этого]. Все их можно разделить по плотности и по электрофоретической подвижности:

1. хиломикроны (ХМ) – самые крупные и наименее плотные (r

Характеристика простых белков

К простым белкам относят гистоны, протамины, альбумины и глобулины, проламины и глютелины, протеиноиды.

Гистоны — тканевые белки многочисленных организмов, связаны с ДНК хроматина. Это белки небольшой молекулярной массы (11-24 тыс.Да). По электрохимическим свойствам относятся к белкам с резко выраженными основными свойствами (поликатионные белки), ИЭТ у гистонов колеблется от 9 до 12. Гистоны имеют только третичную структуру, сосредоточены в основном в ядрах клеток. Гистоны связаны с ДНК в составе дезоксирибонуклеопротеинов. Связь гистон-ДНК электростатическая, так как гистоны имеют большой положительный заряд, а цепь ДНК-отрицательный. В составе гистонов преобладают диаминомонокарбоновые аминокислоты аргинин, лизин.

Выделяют 5 типов гистонов. Деление основано на ряде признаков, главным из которых является соотношение лизина и аргинина во фракциях, четыре гистона Н2А, Н2В, Н3 и Н4 образуют октамерный белковый комплекс, который называют «нуклеосомный кор». Молекула ДНК «накручивается» на поверхность гистонового октамера, совершая 1,75 оборота (около 146 пар нуклеотидов). Такой комплекс гистоновых белков с ДНК служит основной структурной единицей хроматина, ее называют «нуклеосома».

Основная функция гистонов — структурная и регуляторная. Структурная функция состоит в том, что гистоны участвуют в стабилизации пространственной структуры ДНК, а следовательно, хроматина и хромосом. Регуляторная функция заключается в способности блокировать передачу генетической информации от ДНК к РНК.

Протамины — своеобразные биологические заменители гистонов, но отличаются от них составом и структурой. Это самые низкомолекулярные белки (М — 4-12 тыс. Да), обладают резко выраженными основными свойствам из-за большого содержания в них аргинина (80%).

Как и гистоны, протамины — поликатионные белки. Они связываются с ДНК в хроматине спермиев и находятся в молоках рыб.

Сальмин — протамин из молоки лосося.

Скумбрин — из молоки скумбрии.

Протамины делают компактной ДНК сперматозоидов, т.е. выполняют как и гистоны, структурную функцию, однако не выполняют регуляторную.

^ Альбумины и глобулины.

Альбумины (А) и глобулины (Г).

А и Г белки, которые есть во всех тканях. Сыворотка крови наиболее богата этими белками. Содержание альбуминов в ней составляет 40-45 г/л, глобулинов 20-30 г/л, т.е на долю альбуминов приходится более половины белков плазмы крови.

Альбумины-белки относительно небольшой молекулярной массы (15-70 тыс. Да); они имеют отрицательный заряд и кислые свойства, ИЭТ — 4,7, содержат много глутаминовой аминокислоты. Это сильно гидратированые белки, поэтому они осаждаются только при большой концентрации водоотнимающих веществ.

Благодаря высокой гидрофильности, небольшим размерам молекул, значительной концентрации альбумины играют важную роль в поддержании осмотического давления крови. Если концентрация альбуминов ниже 30 г/л, изменяется осмотическое давление крови, что приводит к возникновению отеков. Около 75-80 % осмотического давления крови приходится на долю альбуминов.

Характерным свойством альбуминов является их высокая адсорбционная способность. Они адсорбируют полярные и неполярные молекулы, выполняя транспортную роль. Это неспецифические переносчики они транспортируют гормоны, холестерол, билирубин, лекарственные вещества, ионы кальция. Связывание и перенос длинноцепочных жирных кислот — основная физиологическая функция сывороточных альбуминов. Альбумины синтезируются преимущественно в печени и быстро обновляются, период их полураспада 7 дней.

Глобулины — белки с большей, чем альбумины молекулярной массой. Глобулины слабокислые или нейтральные белки ( ИЭТ = 6 – 7,3 ). Некоторые из глобулинов обладают способностью к специфическому связыванию веществ (специфические переносчики).

Возможно фракционирование белков сыворотки крови на альбумины и глобулины методом высаливания с помощью (NH4)2SO4. В насыщенном растворе осаждаются альбумины как более легкая фракция, в полунасыщенном – глобулины.

В клинике широкое распространение получил метод фракционирования белков сыворотки крови путем электрофореза. При электрофоретическом разделении белков сыворотки крови можно выделить 5–7 фракций: Характер и степень изменения белковых фракций сыворотки крови при различных патологических состояниях представляет большой интерес для диагностических целей. Уменьшение альбуминов наблюдается в результате нарушения их синтеза, при дефиците пластического материала, нарушении синтетической функции печени, поражении почек. Содержание глобулинов увеличивается при хронических инфекционных процессах.

^ Проламины и глютелины.

Это группа растительных белков, которые содержатся исключительно в клейковине семян злаковых растений, где выполняют роль запасных белков. Характерной особенностью проламинов является то, что они не растворимы в воде, солевых растворах, щелочах, но растворимы в 70% растворе этанола, в то время как все другие белки выпадают в осадок. Наиболее изучены белки глиадин (пшеница) и зеин (кукуруза). Установлено, что проламины содержат 20-25% глутаминовой кислоты и 10-15 % пролина. Эти белки, например, глиадин, в норме у человека расщепляются, но иногда при рождении фермент, расщепляющий этот белок, отсутствует. Тогда этот белок превращается в продукты распада, обладающие токсическим действием. Развивается заболевание целиакия — непереносимость растительных белков.

Глютелины – тоже растительные белки, не растворимые в воде, в растворах солей, этаноле. Они растворимы в слабых щелочах.

Протеиноиды.

Белки опорных тканей ( костей, хрящей, сухожилий, связок ), кератины — белки волос, рогов, копыт, коллагены — белки соединительной ткани, эластин — белок эластических волокон.

Все эти белки относятся к фибриллярным, не гидролизуются в желудочно — кишечном тракте. Коллаген составляет 25-33 % от общего количества белка организма взрослого человека или 6 % от массы тела. Пептидная цепь коллагена содержит около 1000 аминокислотных остатков, из которых каждая 3-я аминокислота – глицин, 20% составляют пролин и гидроксипролин, 10% аланин. При формировании вторичной и третичной структур этот белок не может давать типичных a-спиралей, поскольку аминокислоты пролин и оксипролин могут давать только одну водородную связь. Поэтому полипептидная цепь на участке, где находятся эти аминокислоты, легко изгибается, так как не удерживается, как обычно, второй водородной связью.

Эластин –это основной структурный компонент эластических волокон, которые содержатся в тканях обладающих значительной эластичностью (кровеносные сосуды, связки, легкие). Свойства эластичности проявляются высокой растяжимостью этих тканей и быстрым восстановлением исходной формы и размера после снятия нагрузки. В составе эластина содержится много гидрофобных аминокислот (глицина, валина, аланина, лейцина, пролина).

Характеристика простых белков.

Классификация белков по строению.

По структурным признакам все белки делятся на две большие группы: простые белки (протеины) и сложные белки (протеиды);

· Простые беки (протеины). Структура их представлена только полипептидной цепью, т.е. они состоят только из аминокислот и делятся на несколько подгрупп. В подгруппы объединяются белки близкие по молекулярной массе, аминокислотному составу, свойствам и функциям. В чистом виде простые белки встречаются редко. Как правило, они входят в состав сложных белков.

· Сложные белки (протеиды) состоят из белкового компонента, представленного каким-либо простым белком, и небелкового компонента, называемого простетической частью. В зависимости от химической природы простетической части сложные белки делятся на подгруппы.

Белки

Характеристика простых белков.

Протамины и гистоныимеют наименьшую молекулярную массу, в их составе преобладают диаминокарбоновые АК: аргинин и лизин (20-30%), поэтому обладают резко выраженными основными свойствами (ИЭТ – 9,5-12,0), имеют положительный заряд. Входят в состав сложных белков нуклеопротеинов. В составе нуклеопротеинов выполняют функции: – структурную (участвуют в формировании третичной структуры ДНК) и регуляторную (способны блокировать передачу генетической информации с ДНК на РНК).

Альбумины– белки небольшой молекулярной массы (15000-70000), кислые (ИЭТ 4,7), так как содержат большое количество глутаминовой и аспарагиновой кислот, имеют отрицательный заряд. Высаливаются насыщенным раствором сульфата аммония. Функции альбуминов: транспортная — переносят свободные жирные кислоты, холестерин, гормоны, лекарственные вещества, желчные пигменты, т.е. являются неспецифическими переносчиками.

Читать еще:  Белка на ветке

За счет высокой гидрофильности альбумины поддерживают онкотическое давлениекрови,

участвуют в поддержании кислотно-основного состояния (КОС)крови.

Глобулины– белки с большей, чем у альбуминов, молекулярной массой (>100000), слабокислые или нейтральные белки (ИЭТ 6-7,3), так как содержат меньше, чем альбумины, кислых аминокислот. Осаждаются полунасыщенным (50%) раствором сульфата аммония. Входят в состав сложных белков – гликопротеинов и липопротеинов и в их составе выполняют функции: транспортную, защитную (иммуноглобулины), каталитическую, рецепторную и др..

Проламины и глютелины — растительные белки, содержатся в клейковине семян злаковых растений, нерастворимы в воде, растворах солей, кислотах и щелочах, но в отличие от всех других белков, растворяются в 60-80% растворе этанола. Содержат 20-25% глутаминовой кислоты, 10-15% пролина.

Протеиноидыфибриллярные белки, имеющие волокнистую структуру, нерастворимые в воде. В их составе преобладают АК: глицин (1/3), пролин и гидроксипролин (1/4) Функция – структурная, это белки опорных тканей (костей, хрящей, связок, сухожилий, ногтей, волос). Например, кератины – белки волос, рогов, кожи; коллагены – белки соединительной ткани; эластин – белок связок, сухожилий.

Дата добавления: 2016-05-25 ; просмотров: 1264 ; ЗАКАЗАТЬ НАПИСАНИЕ РАБОТЫ

Простые белки характеристика

§ 10. КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ

Существуют несколько подходов к классификации белков: по форме белковой молекулы, по составу белка, по функциям. Рассмотрим их.

Классификация по форме белковых молекул

По форме белковых молекул различают фибриллярные белки и глобулярные белки.

Фибриллярные белки представляют собой длинные нитевидные молекулы, полипептидные цепи которых вытянуты вдоль одной оси и скреплены друг с другом поперечными сшивками (рис. 18,б). Эти белки отличаются высокой механической прочностью, нерастворимы в воде. Они выполняют главным образом структурные функции: входят в состав сухожилий и связок (коллаген, эластин), образуют волокна шелка и паутины (фиброин), волосы, ногти, перья (кератин).

В глобулярных белках одна или несколько полипептидных цепей свернуты в плотную компактную структуру – клубок (рис. 18,а). Эти белки, как правило, хорошо растворимы в воде. Их функции многообразны. Благодаря им осуществляются многие биологические процессы, о чем подробнее будет изложено ниже.

Рис. 18. Форма белковых молекул:

а – глобулярный белок, б – фибриллярный белок

Классификация по составу белковой молекулы

Белки по составу можно разделить на две группы: простые и сложные белки. Простые белки состоят только из аминокислотных остатков и не содержат других химических составляющих. Сложные белки, помимо полипептидных цепей, содержат другие химические компоненты.

К простым белкам относятся РНКаза и многие другие ферменты. Фибриллярные белки коллаген, кератин, эластин по своему составу являются простыми. Запасные белки растений, содержащиеся в семенах злаков, – глютелины, и гистоны – белки, формирующие структуру хроматина, принадлежат также к простым белкам.

Среди сложных белков различают металлопротеины, хромопротеины, фосфопротеины, гликопротеины, липопротеины и др. Рассмотрим эти группы белков подробнее.

Металлопротеины

К металлопротеинам относят белки, в составе которых имеются ионы металлов. В их молекулах встречаются такие металлы, как медь, железо, цинк, молибден, марганец и др. Некоторые ферменты по своей природе являются металлопротеинами.

Хромопротеины

В составе хромопротеинов в качестве простетической группы присутствуют окрашенные соединения. Типичными хромопротеинами являются зрительный белок родопсин, принимающий участие в процессе восприятие света, и белок крови гемоглобин (Hb), четвертичная структура которого рассмотрена в предыдущем параграфе. В состав гемоглобина входит гем, представляющий собой плоскую молекулу, в центре которой расположен ион Fe 2+ (рис. 19). При взаимодействии гемоглобина с кислородом образуется оксигемоглобин. В альвеолах легких гемоглобин насыщается кислородом. В тканях, где содержание кислорода незначительно, оксигемоглобин распадается с выделением кислорода, который используется клетками:

.

Гемоглобин может образовывать соединение с оксидом углерода (II), которое называется карбоксигемоглобином:

.

Карбоксигемоглобин не способен присоединять кислород. Вот почему происходит отравление угарным газом.

Гемоглобин и другие гем-содержащие белки (миоглобин, цитохромы) называют еще гемопротеинами из-за наличия в их составе гема (рис. 19).

Фосфопротеины

Фосфопротеины в своем составе содержат остатки фосфорной кислоты, связанные с гидроксильной группой аминокислотных остатков сложноэфирной связью (рис. 20).

Рис. 20. Фосфопротеин

К фосфопротеинам относится белок молока казеин. В его состав входят не только остатки фосфорной кислоты, но и ионы кальция. Фосфор и кальций необходимы растущему организму в больших количествах, в частности, для формирования скелета. Кроме казеина, в клетках много и других фосфопротеинов. Фосфопротеины могут подвергаться дефосфорилированию, т.е. терять фосфатную группу:

фосфопротеин + Н2 протеин + Н3РО4

Дефосфорилированные белки могут при определенных условиях быть снова фосфорилированы. От наличия фосфатной группы в их молекуле зависит их биологическая активность. Одни белки проявляют свою биологическую функцию в фосфорилированном виде, другие – в дефосфорилированном. Посредством фосфорилирования – дефосфорилирования регулируются многие биологические процессы.

Липопротеины

К липопротеинам относятся белки, содержащие ковалентно связанные липиды. Эти белки встречаются в составе клеточных мембран. Липидный (гидрофобный) компонент удерживает белок в мембране (рис. 21).

Рис. 21. Липопротеины в клеточной мембране

К липопротеинам относят также белки крови, участвующие в транспорте липидов и не образующие с ними ковалентную связь.

Гликопротеины

Гликопротеины содержат в качестве простетической группы ковалентно связанный углеводный компонент. Гликопротеины разделяют на истинные гликопротеины и протеогликаны. Углеводные группировки истинных гликопротеинов содержат обычно до 15 – 20 моносахаридных компонентов, у протеогликанов они построены из очень большого числа моносахаридных остатков (рис. 22).

Рис. 22. Гликопротеины

Гликопротеины широко распространены в природе. Они встречаются в секретах (слюне и т.д.), в составе клеточных мембран, клеточных стенок, межклеточного вещества, соединительной ткани и т.д. Многие ферменты и транспортные белки являются гликопротеинами.

Классификация по функциям

По выполняемым функциям белки можно разделить на структурные, питательные и запасные белки, сократительные, транспортные, каталитические, защитные, рецепторные, регуляторные и др.

Структурные белки

К структурным белкам относятся коллаген, эластин, кератин, фиброин. Белки принимают участие в формировании клеточных мембран, в частности, могут образовывать в них каналы или выполнять другие функции ( рис. 23).

Рис. 23. Клеточная мембрана.

Питательные и запасные белки

Питательным белком является казеин, основная функция которого заключается в обеспечении растущего организма аминокислотами, фосфором и кальцием. К запасным белкам относятся яичный белок, белки семян растений. Эти белки потребляются во время развития зародышей. В организме человека и животных белки в запас не откладываются, они должны систематически поступать с пищей, в противном случае может развиться дистрофия.

Сократительные белки

Сократительные белки обеспечивают работу мышц, движение жгутиков и ресничек у простейших, изменение формы клеток, перемещение органелл внутри клетки. Такими белками являются миозин и актин. Эти белки присутствуют не только в мышечных клетках, их можно обнаружить в клетках практически любой ткани животных.

Транспортные белки

Гемоглобин, рассмотренный в начале параграфа, является классическим примером транспортного белка. В крови присутствуют и другие белки, обеспечивающие транспорт липидов, гормонов и иных веществ. В клеточных мембранах находятся белки, способные переносить через мембрану глюкозу, аминокислоты, ионы и некоторые другие вещества. На рис. 24 схематически показана работа переносчика глюкозы.

Рис. 24. Транспорт глюкозы через клеточную мембрану

Белки-ферменты

Каталитические белки, или ферменты, представляют собой самую многообразную группу белков. Почти все химические реакции, протекающие в организме, протекают при участии ферментов. К настоящему времени открыто несколько тысяч ферментов. Более подробно они будут рассмотрены в следующих параграфах.

Защитные белки

К этой группе относятся белки, защищающие организм от вторжения других организмов или предохраняющие его от повреждений. Иммуноглобулины, или антитела, способны распознавать проникшие в организм бактерии, вирусы или чужеродные белки, связываться с ними и способствовать их обезвреживанию.

Другие компоненты крови, тромбин и фибриноген, играют важную роль в процессе свертывания крови. Они предохраняют организм от потери крови при повреждении сосудов. Под действием тромбина от молекул фибриногена отщепляются фрагменты полипептидной цепи, в результате этого образуется фибрин:

фибриноген фибрин.

Образовавшиеся молекулы фибрина агрегируют, формируя длинные нерастворимые цепи. Сгусток крови вначале является рыхлым, затем он стабилизируется за счет межцепочечных сшивок. Всего в процессе свертывания крови участвует около 20 белков. Нарушения в структуре их генов является причиной такого заболевания, как гемофилия – сниженная свертываемость крови.

Рецепторные белки

Клеточная мембрана является препятствием для многих молекул, в том числе и для молекул, предназначенных для передачи сигнала внутрь клеток. Тем не менее клетка способна получать сигналы извне благодаря наличию на ее поверхности специальных рецепторов, многие из которых являются белками. Сигнальная молекула, например, гормон, взаимодействуя с рецептором, образует гормон-рецепторный комплекс, сигнал от которого передается далее, как правило, на белковый посредник. Последний запускает серию химических реакций, результатом которых является биологический ответ клетки на воздействие внешнего сигнала (рис. 25).

Рис.25. Передача внешних сигналов в клетку

Регуляторные белки

Белки, участвующие в управлении биологическими процессами, относят к регуляторным белкам. К ним принадлежат некоторые гормоны. Инсулин и глюкагон регулируют уровень глюкозы в крови. Гормон роста, определяющий размеры тела, и паратиреоидный гормон, регулирующий обмен фосфатов и ионов кальция, являются регуляторными белками. К этому классу белков принадлежат и другие протеины, участвующие в регуляции обмена веществ.

Интересно знать! В плазме некоторых антарктических рыб содержатся белки со свойствами антифриза, предохраняющие рыб от замерзания, а у ряда насекомых в местах прикрепления крыльев находится белок резилин, обладающий почти идеальной эластичностью. В одном из африканских растений синтезируется белок монеллин с очень сладким вкусом.

Ссылка на основную публикацию
Adblock
detector