Yarga54.ru

Все о домашних любимчиках
0 просмотров
Рейтинг статьи
1 звезда2 звезды3 звезды4 звезды5 звезд
Загрузка...

Строение g белка

G Белки: введение

Сигнальные G-белки являются универсальными посредниками при передаче гормональных сигналов от рецепторов клеточной мембраны к эффекторным белкам , вызывающим конечный клеточный ответ.

Когда семидоменная рецепторная молекула , локализованная в мембране сенсорной клетки, активируется какими-то изменениями во внешней среде, она претерпевает конформационные изменения. Последние детектируются G-белками , связанными с мембраной, которые, в свою очередь, активируют эффекторные молекулы в мембране. Часто это приводит к выделению вторичных мессенджеров в цитозоль. Этот процесс схематически показан на рис. 1.7 .

Они являются объектом интенсивного изучения в связи с их участием во многих важных физиологических процессах (см. обзоры Gilman, 1987 ; Neer, Clapham, 1988 ; Freissmuth et al.,1989 , Кухарь В.П. ea, 1992 ). G-белки, участвующие в передаче сигнала, являются членами большого надсемейства гуанин-связывающих белков. G- белки — это прецизионные регуляторы, включающие или выключающие активность других молекул.

Примерно 80% первичных мессенджеров (гормоны, нейротрансмиттеры, нейромодуляторы) взаимодействуют со специфическими рецепторами, которые связаны с эффекторами через G-белки.

G-белки -белки, связывающие гуанозиновые нуклеотиды. G-белки, ассоциированные с рецепторами, связаны с мембраной [ Hamm, ea 1996 ]. В неактивном состоянии они связаны с GDP. При связывании рецептора с лигандом GDP замещается на GTP, в результате чего происходит активация (рис 6 can sv). Процесс этот сравнительно медленный, протекающий в течение секунд — десятков секунд.

G-белки биологических мембран имеют гетеротримерную структуру. Они состоят из большой альфа-субъединицы (около 45 килодальтон — кДа), а также меньших бета- и гамма-субъединиц ( рис. 1.8 ). Альфа-субъединица обладает ГТФ-азной активностью, в неактивной (выключенной) форме она связывает молекулу ГДФ на активном сайте. Субъединицы бета игамма связаны между собой, и в физиологических условиях не могут быть диссоциированы. В неактивном состоянии бета-гамма-комплекс непрочно связан с альфа-субъединицей. Гамма-субъединица связана с цитоплазматическим листком биологической мембраны геранил-гераниловой цепью (20 атомов углерода в цепи) , близкой по структуре к холестерину. Альфа-субъединица также связана с мембраной жирной кислотой с длиной цепи в 14 атомов углерода ( миристоевая кислота ). Такие связи обеспечивают то, что комплекс G-белка удерживается в плоскости мембраны, но в то же время способен легко двигаться в этой плоскости. Легко себе представить, как весь комплекс G-белка с присоединенным ГДФ перемещается в плоскости мембраны под действием тепловых сил. Два семейства белков — гетеротримерные гуанозиннуклеотид связывающие белки (G-белки и отдаленно родственные им гуанозинтрифосфатазы (GTPase) при связывании GTP могут включаться и активировать последующие компоненты передачи сигнала от поверхности клетки. Малые GTPaзы участвуют в контроле фундаментальных свойств клетки — полярности формы и процессов деления и дифференцировки. G-белки обычно регулируют более специализированные сигналы — продукцию вторичных мессенджеров. И те и другие способны гидролизовать GTP и таким образом выключать сигнал.

Поскольку бета- и гамма- субъединицы G-белков чрезвычайно консервативны, G-белки принято различать по их альфа-субъединицам. Кроме ГТФ-связывающего мотива, каждая последовательность Gальфа содержит как минимум один центр связывания дивалентных катионов, а также сайты ковалентной модификации бактериальными токсинами, катализирующими NAD-зависимые АДФ-рибозилтрансферазные реакции. G-белки, стимулирующие аденилатциклазу (Gs) или участвующие в фототрансдукции (Gt, трансдуцин) служат субстратами для АДФ- рибозилирования, катализируемого холерным токсином по одному из остатков аргинина, что приводит к блокированию деактивации этих белков. Gs, G-белок, ингибирующий аденилатциклазу (Gi) и G-белок с пока еще неизвестной функцией (Gо) АДФ-рибозилируются коклюшным токсином по остатку цистеина, расположенному у C-конца. Эта модификация препятствует взаимодействию между G-белком и рецепторами. Определена последовательность G-белка крысы (Gx), который оказался нечувствительным к коклюшному токсину.

G-белки ( рис. 70.5 ) это — регуляторные белки, связывающие при активации ГТФ . Лучше всего изучены G-белки, стимулирующие и ингибирующие аденилатциклазу (Gs-белки и Gi-белки соответственно). Бета1-адренорецепторы , бета2-адренорецепторы и D1-рецепторы сопряжены с белком Gs, и поэтому стимуляция этих рецепторов сопровождается активацией аденилатциклазы и повышением внутриклеточной концентрации цАМФ — классического второго (внутриклеточного) посредника. Конечный ответ в разных клетках различен и зависит от того, что представляет собой эффекторные фермент (фермент, ионный канал и пр.). Альфа2-адренорецепторы , М2-холинорецепторы и D2-peцепторы сопряжены с белком Gi, и стимуляция этих рецепторов приводит к снижению активности аденилатциклазы и внутриклеточной концентрации цАМФ. Изменения активности ферментов и других внутриклеточных белков и, соответственно, клеточных функций при этом противоположны тем, что наблюдаются при активации белка Gs. Альфа1-адренорецепторы (как и М1-холинорецепторы), видимо, сопряжены с другим, пока еще мало изученным типом G-белка. Этот белок иногда обозначают Gq. Он активирует фосфолипазу С , катализирующую распад мембранных фосфолипидов, в частности — фосфатидилинозитол-4,5-дифосфата до ИФ3 и ДАГ . Оба эти вещества являются вторыми посредниками ( рис. 70.5 ).

Связывание агониста (гормона, нейромедиатора и др.) с соответствующим рецептором приводит к белок-белковому взаимодействию между рецептором и G-белком и ускоряет диссоциацию ГДФ. В результате образуется короткоживущий комплекс агонист — рецептор — G-белок, не связанный ни с каким нуклеотидом. Связывание с этим комплексом молекулы ГТФ снижает сродство рецептора к G-белку, что приводит к диссоциации комплекса и высвобождению рецептора. Потенциально рецептор может активировать большое количество молекул G-белка, обеспечивая, таким образом, высокий коэффициент усиления внеклеточного сигнала на данном этапе. Активированная альфа-субъединица G-белка (альфа* ГТФ Мg). [ Bourne, ea 1997 ] диссоциирует от бета-гамма-субъединиц и вступает во взаимодействие с соответствующим эффектором, оказывая на него активирующее или ингибирующее воздействие.

Альфа-субъдиница с присоединенным с ней ГТФ способна взаимодействовать с эффектором в мембране — ферментами, такими, как аденилатциклаза , или, возможно, ионными каналами . Фермент может активироваться или ингибироваться, а ионный канал — открываться или закрываться. Конкретные примеры будут рассмотрены в последующих главах. Взаимодействие с эффектором, однако, длится до тех пор, пока альфа- субъединица, являющаяся ГТФ-азой, удерживает ГТФ. Так что, очень вскоре присоединенный ГТФ гидролизуется до ГДФ. Когда это происходит, альфа- субъединица снова меняет свою коонформацию и теряет способность активировать эффектор. После этого альфа-ГДФ взаимодействует с бета- гамма-комплексом и снова образует тримерный комплекс, завершая, таким образом, цикл ( рис. 1.9 ). Предполагают также, что комплекс из бета-гамма-субъединиц тоже может (прямо или опосредованно) влиять на эффекторные ферменты.

Такими феpментами являются аденилатциклаза(4.6.1.1) [ Gilman A.G.,1987 ], 3′,5′-циклонуклеотид-фосфодиэстераза сетчатой оболочки глаза, фосфолипаза C . G-белки также pегулиpуют pаботу K+ и Ca 2 + -ионных каналов [ Stryer L.,1986 ; Casey P.J.,1988 ; Plaffinger P.J.,1985 ]. К G-белкам относятся полипептид Gs, стимулирующий аденилатциклазу и pегулиpующий Ca 2+ -ионные каналы [ Yatani A.,1987 ], полипептид Gi, ингибирующий аденилатциклазу [ Gilman A.G.,1987 ], и pегулиpующий K + -каналы в клетках тканей мозга [ Gilman A.G.,1989 ], Gt, трансдуцин, участвующий в передаче светого сигнала [ Stryer L.,1986 ], Golf, специфичный белок обонятельных ресничек [ Jones D.T.,1989 ] и др. Все G-белки являются гетеротримерами, состоящими из субъединиц альфа, бета и гамма в порядке уменьшения молекулярной массы [ Gilman A.G.,1987 ].

Впоследствии ГТФ, связанный с альфа-субъединицей G-белка, подвергается гидролизу, причем ферментом, катализирующим этот процесс, является сама альфа-субъединица. Это приводит к диссоциации альфа-субъединицы от эффектора и реассоциации комплекса альфаГДФ с бета-гамма-субъединицами. Спонтанная активация G-белка, связанного с ГДФ — весьма маловероятный процесс.

Этот же механизм лежит в основе гормональной регуляции фосфоинозитид-специфичной фосфолипазы С ( Boyer et al., 1989 ) и фосфолипазы А2 ( Axelrod et al., 1988 ). Кроме того, было показано, что G белки могут непосредственно активировать ионные каналы ( Sternweis, Pang, 1990 ). см. также:

G-белки

G-белки (англ. G proteins ) — это семейство белков, относящихся к ГТФазам и функционирующих в качестве вторичных посредников во внутриклеточных сигнальных каскадах. G-белки названы так, поскольку в своём сигнальном механизме они используют замену GDP на GTP как молекулярный функциональный «выключатель» для регулировки клеточных процессов.

Содержание

История

G-белки были обнаружены и исследованы Альфредом Гилманом и Мартином Родбеллом, которые получили за это открытие Нобелевскую премию по физиологии и медицине 1994 года [1] .

Типы G-белков

G-белки делятся на две основных группы — гетеротримерные («большие») и «малые». Гетеротримерные G-белки — это белки с четвертичной структурой, состоящие из трёх субъединиц: альфа(α), бета (β) и гамма (γ). Малые G-белки — это белки из одной полипептидной цепи, они имеют молекулярную массу 20—25 кДа и относятся к суперсемейству Ras малых ГТФаз. Их единственная полипептидная цепь гомологична α-субъединице гетеротримерных G-белков. Обе группы G-белков участвуют во внутриклеточной сигнализации.

Гетеротримерные G-белки

У всех гетеротримерных G-белков сходный механизм активации: они активируются при взаимодействии со специфическими рецепторами, сопряженными с G-белками, при этом обменивая ГДФ на ГТФ и распадаясь на α- и βγ-субъединицы. α-субъединица, связанная с ГТФ, воздействует на следующее звено в цепи передачи сигнала. βγ-субъединица также может вызывать собственные эффекты. Инактивация G-белков происходит в результате медленного гидролиза ГТФ до ГДФ α-субъединицей, после чего происходит реассоциация (объединение) субъединиц.

Белки-помощники G-белков

В работе многих G-белков участвуют вспомогательные белки. GAPs (GTPase Activating Proteins, белки-активаторы ГТФазной активности) ускоряют гидролиз ГТФ, ускоряя инактивацию G-белков. Особенно важна функция GAPs для малых G-белков, так как альфа-субъединицы гетеротримерных G-белков часто сами обладают достаточной ГТФ-азной активностью. К GAP-белкам относятся белки семейства RGS.
GEFs (Guanine nucleotide Exchange Factors, факторы обмена гуаниловых нуклеотидов), ускоряют обмен ГДФ на ГТФ и таким образом активируют G-белки. Обычно для G-белка GEF-ом служит активированный лигандом рецептор, однако в некоторых случаях белки AGS (Activator of G-protein Signaling, активаторы передачи сигнала G-белками) могут активировать G-белок независимо от воздействия на него рецептора.

Читать еще:  Что делает белка осенью в лесу

Примечания

  1. Press Release: The Nobel Assembly at the Karolinska Institute decided to award the Nobel Prize in Physiology or Medicine for 1994 jointly to Alfred G. Gilman and Martin Rodbell for their discovery of «G-proteins and the role of these proteins in signal transduction in cells». 10 October 1994

Ссылки

  • Eric R. Kandel, James H. Schwartz, Thomas M. Jessell Principles of neural science. — New York: McGraw-Hill, 2000. — ISBN ISBN 0-8385-7701-6
  • Lodish et al. 2000. Molecular Cell Biology 4th ed. W.H. Freeman and Company, New York.
  • Voet, Donald and Judith G. Voet. 1995. Biochemistry 2nd ed. John Wilely & Sons, New York.
  • Gilman A (1987). «G proteins: transducers of receptor-generated signals.». Annu Rev Biochem56: 615-49. PMID 3113327.
  • Neves S.R., Ram P.T., Iyengar R. (2002). «G Protein Pathways.». Science296: 1636-9. PMID: 12040175[1].

Внешние ссылки

Wikimedia Foundation . 2010 .

Смотреть что такое «G-белки» в других словарях:

БЕЛКИ (органические соединения) — БЕЛКИ, высокомолекулярные органические соединения, биополимеры, построенные из 20 видов L a аминокислотных остатков, соединенных в определенной последовательности в длинные цепи. Молекулярная масса белков варьируется от 5 тыс. до 1 млн. Название… … Энциклопедический словарь

Белки теплового шока — (англ. HSP, Heat shock proteins) это класс функционально сходных белков, экспрессия которых усиливается при повышении температуры или при других стрессирующих клетку условиях.[1] Повышение экспрессии генов, кодирующих белки теплового… … Википедия

БЕЛКИ — БЕЛКИ, или протеины, высокомолекулярные коллоидальные органические вещества, построенные из остатков аминокислот. Б. по своему количественному содержанию в организме животных занимают среди твердых составных частей его одно из первых мест, а по… … Большая медицинская энциклопедия

БЕЛКИ — (Sciurus), род беличьих. Дл. тела 20 31 см. Хорошо лазают и передвигаются по деревьям. Длинный (20 30 см) пышный хвост служит рулём при прыжках. Ок. 40 видов, в Сев. полушарии и на С. Юж. Америки, в горных и равнинных лесах, включая островные… … Биологический энциклопедический словарь

белки — 1. БЕЛКИ, ов; мн. (ед. белок, лка; м.). 1. Выпуклые непрозрачные оболочки глаз белого цвета. Б. у неё голубоватые. 2. Разг. сниж. О глазах. Вращать белками. ◁ Белочный, ая, ое. Б ые оболочки глаз. 2. БЕЛКИ, ов; мн. (ед. белок, лка; м.). Сложные… … Энциклопедический словарь

Белки группы polycomb — (англ. Polycomb group proteins) это семейство белков, которые способны ремоделировать хроматин. Впервые открыты у дрозофил.[1] Эти белки так видоизменяют структуру хроматина, что транскрипционные факторы не могут связываться с… … Википедия

БЕЛКИ (млекопитающие) — БЕЛКИ (Sciurus, Linnaes), род грызунов семейства беличьих; включает около 29 видов, обитающих в лесах Евразии, Северной Америки и севера Южной Америки . В разных частях ареала белки выглядят по разному. Длина тела взрослых зверьков 20 30 см, вес… … Энциклопедический словарь

Белки группы Trithorax — это белки, регулирующие структуру хроматина и участвующие в поддержании экспрессии генов. Это семейство белков гетерогенно, входящие в него белки образуют сложные белковые комплексы, способные связываться с хроматином. Одна из функций комплекса… … Википедия

Белки — 1. БЕЛКИ, ов; мн. (ед. белок, лка; м.). 1. Выпуклые непрозрачные оболочки глаз белого цвета. Б. у неё голубоватые. 2. Разг. сниж. О глазах. Вращать белками. ◁ Белочный, ая, ое. Б ые оболочки глаз. 2. БЕЛКИ, ов; мн. (ед. белок, лка; м.). Сложные… … Энциклопедический словарь

Белки везикулярного транспорта — мембранные белки, переносящие материал из клетки во внеклеточную среду (экзоцитоз) или внутрь клетки (эндоцитоз). Примерами таких белков являются клатрин, кавеолин и SNARE. См. также Эндоцитоз Экзоцитоз Мембранные белки Мембранные белки … Википедия

Белки hMg — * бялкі hMg * hMg pprroooteins or high mobility gel proteins негистоновые хроматиновые белки с низкой молекулярной массой ( 30 кДа), которые необходимы для запуска ряда молекулярно генетических процессов. Наряду с небольшой М. м. они… … Генетика. Энциклопедический словарь

РЕЦЕПТОРНЫЕ БЕЛКИ

РЕЦЕПТОРНЫЕ БЕЛКИ, молекулы или мол. комплексы клетки, способные специфически связывать др. молекулы, несущие внешние для клетки регуляторные сигналы (напр., гормоны, нейромедиаторы), или реагировать на физ. факторы (напр., свет); благодаря конформац. изменениям, инду-цируемыми этими сигналами, рецепторные белки запускают определенные каскадные биохим. процессы в клетке, в результате чего реализуется ее физиол. ответ на внеш. сигнал.

Большинство рецепторных белков локализовано в плазматич. мембране и представляет собой пронизывающие мембрану глико-протеины. Они взаимод. с белковыми или пептидными гормонами, а также с низкомол. биорегуляторами, напр. с простагландинами, аминокислотами. Рецептор света—родопсин- локализован в мембранных структурах сетчатки глаза. Внутриклеточные рецепторные белки обычно локализованы в ядре и взаимод. со стероидными гормонами и гормонами щитовидной железы (производными тирозина).

Известно неск. механизмов, по к-рым активированные рецепторные белки запускают биохим. процессы в клетке. Напр., при взаимод. ацетилхолина с никотиновым холинорецептором (чувствителен не только к ацетилхолину, но также и к никотину), локализованным в постсинаптич. мембране, открывается Na-канал. Увеличение внутриклеточного содержания Na + приводит к деполяризации мембраны, что обусловливает передачу нервного импульса.

Др. группа мембранных рецепторных белков сопряжена с мембрано-связанными регуляторными ферментами, в частности с аденилатциклазой, гуанилатциклазой, фосфолипазой С. К рецепторным белкам, активирующим аденилатциклазу, относят, напр., b -адренергич. рецепторы (см. Адреноблокирующие средства, Адреномиметические средства), рецепторы глюкагона, тирео-тропного гормона; к рецепторным белкам, ингибирующим этот фермент,- a 2-адренергич. рецепторы, нек-рые опиатные рецепторы (см. Опиоидные пептиды), рецепторы соматостатина; один из рецепторных белков, активирующих фосфолипазу С,- a 1-адренергич. рецептор.

Сопряжение рецепторных белков со всеми указанными ферментами осуществляется через регуляторные белки (т. наз. G-белки), к-рые способны связывать гуапозинтрифосфат (ГТФ) и гидролизо-вать его до гуанозиндифосфата. Рецепторный белок, активированный биорегулятором, взаимод. со специфич. G-белком и индуцирует связывание с ним ГТФ. G-белок в комплексе с ГТФ представляет собой активную форму этого белка, к-рая способна взаимод. с одним из эффекторных ферментов (напр., с аденилатциклазой), аллостерически влияя (помимо активного центра фермента) на его активность. При гидролизе ГТФ с участием G-белка последний переходит в неактивную форму и стимулирующий сигнал затухает. G-Белки, по-видимому, участвуют в преобразовании сигнала, поступающего от большинства мембранных рецепторных белков. В частности, сигнал от засвеченного родопсина передается на исполнит. фермент (фосфодиэстеразу циклич. гуанозинмонофосфата) специфичным для зрительной клетки G-белком-трансдуцином.

Представители мембранных рецепторных белков, обладающие собств. ферментативной активностью,-рецепторы инсулина и разл. факторов роста. Эти рецепторные белки-протеинкиназы (регулируют активность разл. белков путем их фосфорилирования), фосфорилирующие белки по остаткам тирозина. Специфич. гормоны стимулируют протеинкиназную активность и ауто-фосфорилирование молекул рецепторов, что необходимо для преобразования ими регуляторных сигналов.

Внутриклеточные рецепторные белки активируются гормонами, относительно легко проникающими через клеточную мембрану. Активированные рецепторные белки регулируют процессы транскрипции.

Р ецепторные белки могут состоять из одной или неск. полипептидных цепей, ассоциированных благодаря невалентным взаимод. или сшитых дисульфидными связями. Никотиновый холино-рецептор из электрич. органа электрич. ската Torpedo cali-fornica состоит из пяти полипептидных цепей четырех типов ( a 2, b , g , d ). Все его цепи гликозилированы и имеют мол. м. от 40 тыс. до 68 тыс. В последовательности аминокислотных остатков всех цепей выявлены длинные участки взаимной гомологии. Субъединицы холинорецептора образуют пронизывающую мембрану розетку.

b -Адренергич. рецепторы-это гликопротеины с мол. м. ок. 60 тыс. Полипептидная цепь b -адренергич. рецептора млекопитающих состоит из 416 аминокислотных остатков и семь раз пронизывает мембрану. Лиганд-связывающий домен такого рецептора локализован на внешней, а домен, связывающий G-белок,-на внутр. стороне мембраны. Этот рецептор имеет гомологичные участки с родопсином, молекула к-рого также семь раз пронизывает мембрану.

Рецептор инсулина состоит из четырех полипептидных цепей двух типов и имеет ф-лу a 2 b 2; полипептидные цепи сшиты дисульфидными связями. Предшественник рецептора инсулина-полипептидная цепь, включающая последовательности a — и b -цепей и распадающаяся на две части при созревании (процессинге). В молекуле рецептора инсулина встречаются последовательности, гомологичные последовательностям рецепторов факторов роста.

Рецепторы стероидных гормонов представляют собой полипептиды с мол. м. 50-80 тыс. В их структуре можно выделить домен, богатый остатками цистеина и основных аминокислот и ответственный за связывание с ДНК, и гидрофобный домен, ответственный за связывание стероидного гормона. Рецепторы половых стероидных гормонов гомологичны рецепторам глюкокортикоидод.

Практически все рецепторные белки, а также G-белки обнаруживают структурное сходство с онкобелками (белками, кодируемыми генами, обусловливающими превращ. нормальных клеток эукариот в злокачественные). Последние индуцируют в клетках биохим. процессы, аналогичные тем, что индуцируют рецепторные белки, однако регуляция внеш. факторами процессов, индуцируемых онкобелками, нарушена.

Читать еще:  Полезные животные белки

Впервые термин «рецепторная субстанция» предложен Дж. Лэнгли в 1906 для обозначения компонентов мышечной клетки, за к-рые конкурируют никотин и кураре, блокирующие передачу сигнала от нервного окончания к мышце. До нач. 60-х гг. практически всю информацию о рецепторных белках получали из анализа дозовых зависимостей действия гормональных в-в и их синтетич. или прир. аналогов на клетки-мишени. Значит. прогресс в изучении физ.-хим. св-в рецепторных белков обусловлен развитием в 50-60-х гг. техники радиолигандного анализа, т.е. анализа взаимод. с рецепторными белками меченных радиоактивными изотопами гормонов и их аналогов.

О рецепторных белках в иммунной системе см. в ст. Иммуноглобулины.

Лит.: Ткачук В. А., Введение в молекулярную эндокринологию, М., 1983; Розен В. Б., Основы эндокринологии, 2 изд., М., 1984; Воейков В. Л., Сопряжение рецепторов гормонов и нейромедиаторов с аденилатциклазой, в сб.: Итоги науки и техники, сер. Биоорганическая химия, т. 2, М., 1984; Овчинников Ю. А., Биоорганическая химия, М., 1987, с. 239-45, 628-31.

Белки

Биологическое значение белков

Белки-это высокомолекулярные (молеку­лярная масса варьируется от 5-10 тыс. до 1 млн и более) природные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокислот, соединенных амидной (пептидной) связью.

Белки также называют протеинами (греч. «протос» — первый, важный). Число остатков амино­кислот в молекуле белка очень сильно колеблется и иногда достигает несколь­ких тысяч. Каждый белок об­ладает своей присущей ему последовательностью распо­ложения аминокислотных остатков.

Белки выполняют разнообразные биологичес­кие функции: каталитические (ферменты), регуля­торные (гормоны), структурные (коллаген, фибро­ин), двигательные (миозин), транспортные (гемоглобин, миоглобин), защитные (иммуноглобули­ны, интерферон), запасные (казеин, альбумин, глиадин) и другие.

Белки — основа биомембран, важнейшей состав­ной части клетки и клеточных компонентов. Они играют ключевую роль в жиз­ни клетки, составляя как бы материальную основу ее хи­мической деятельности.

Исключительное свойство белка — самоорганизация структуры, т. е. его способ­ность самопроизвольно соз­давать определенную, свой­ственную только данному белку пространственную структуру. По существу, вся деятельность организма (развитие, движение, выполнение им различных функций и многое дру­гое) связана с белковыми веществами. Без белков невозможно представить себе жизнь.

Белки — важнейшая составная часть пищи че­ловека и животных, поставщик необходимых ами­нокислот.

Строение белков

В пространственном строении белков большое значение имеет характер радикалов (остатков) R— в молекулах аминокислот. Неполярные радикалы аминокислот обычно располагаются внутри макро­молекулы белка и обусловливают гидрофобные взаимодействия; полярные радикалы, содержащие ионогенные (образующие ионы) группы, обычно находятся на поверхности макромолекулы белка и характеризуют электростатические (ионные) вза­имодействия. Полярные неионогенные радикалы (например, содержащие спиртовые ОН-группы, амидные группы) могут располагаться как на по­верхности, так и внутри белковой молекулы. Они участвуют в образовании водородных связей.

В молекулах белка α-аминокислоты связаны между собой пептидными (—СО—NH—) связями:

Построенные таким образом полипептидные це­пи или отдельные участки внутри полипептидной цепи могут быть в некото­рых случаях дополнительно связаны между собой дисульфидными (—S—S—) связями или, как их часто называют, дисульфидными мостиками.

Большую роль в создании структуры белков играют ион­ные (солевые) и водородные связи, а также гидрофобное взаимодействие — особый вид контактов между гидрофоб­ными компонентами молекул белков в водной среде. Все эти связи имеют различную прочность и обеспечивают образование сложной, большой молекулы белка.

Несмотря на различие в строении и функциях белковых веществ, их элементный состав колеб­лется незначительно (в % на сухую массу): угле­рода — 51-53; кислорода — 21,5-23,5; азота — 16,8-18,4; водорода — 6,5-7,3; серы — 0,3-2,5.

Некоторые белки содержат в небольших количе­ствах фосфор, селен и другие элементы.

Последовательность соединения аминокислот­ных остатков в полипептидной цепи получила на­звание первичной структуры белка.

Белковая молекула может состоять из одной или из нескольких полипептидных цепей, каж­дая из которых содержит различное число аминокис­лотных остатков. Учитывая число их возможных комби­наций, можно сказать, что разнообразие белков почти безгранично, но не все из них существуют в природе.

Общее число различных ти­пов белков у всех видов жи­вых организмов составляет 10 11 -10 12 . Для белков, строение которых отлича­ется исключительной сложностью, кроме первич­ной, различают и более высокие уровни структур­ной организации: вторичную, третичную, а иногда и четвертичную структуры.

Вторичной структурой обладает большая часть белков, правда, не всегда на всем протяжении полипептидной цепи. Полипептидные цепочки с определенной вторичной структурой могут быть по-разному расположены в пространстве.

В формировании третичной структуры, кроме водородных связей, большую роль играют ион­ное и гидрофобное взаимодействия. По характеру «упаковки» белковой молекулы различают глобу­лярные, или шаровидные, и фибриллярные, или нитевидные, белки (табл. 12).

Для глобулярных белков более характерна а-спиральная структура, спирали изогнуты, «свер­нуты». Макромолекула имеет сферическую форму. Они растворяются в воде и солевых растворах с об­разованием коллоидных систем. Большинство бел­ков животных, растений и микроорганизмов отно­сится к глобулярным белкам.

Для фибриллярных белков более характерна нитевидная структура. Они, как правило, не рас­творяются в воде. Фибриллярные белки обычно выполняют структурообразующие функции. Их свойства (прочность, способность растягиваться) за­висят от способа упаковки полипептидных цепо­чек. Примером фибриллярных белков служат мио­зин, кератин. В ряде случаев отдельные субъ­единицы белка с помощью во­дородных связей, электроста­тического и других взаимо­действий образуют сложные ансамбли. В этом случае об­разуется четвертичная струк­тура белков.

Примером белка с четвер­тичной структурой служит гемоглобин крови. Только с такой структурой он выполняет свои функции — связывание кислорода и транспортировка его в ткани и органы.

Однако следует отметить, что в организации бо­лее высоких структур белка исключительная роль принадлежит первичной структуре.

Классификация белков

Существует несколько классификаций белков:

  1. По степени сложности (простые и сложные).
  2. По форме молекул (глобулярные и фибрилляр­ные белки).
  3. По растворимости в отдельных растворителях (водорастворимые, растворимые в разбавлен­ных солевых растворах— альбумины, спирто­растворимые — проламины, растворимые в раз­бавленных щелочах и кислотах — глутелины).
  4. По выполняемым функциям (например, запас­ные белки, скелетные и т. п.).

Свойства белков

Белки — амфотерные электролиты. При опреде­ленном значении pH среды (оно называется изоэлектрической точкой) число положительных и от­рицательных зарядов в молекуле белка одинаково. Это одно из основных свойств белка. Белки в этой точке электронейтральны, а их растворимость в во­де наименьшая. Способность белков снижать рас­творимость при достижении электронейтральности их молекул используется для выделения из раство­ров, например, в технологии получения белковых продуктов.

Гидратация. Процесс гидратации означает свя­зывание белками воды, при этом они проявля­ют гидрофильные свойства: набухают, их масса и объ­ем увеличиваются. Набуха­ние отдельных белков за­висит исключительно от их строения. Имеющиеся в со­ставе и расположенные на поверхности белковой ма­кромолекулы гидрофильные амидные (—СО—NH—, пеп­тидная связь), аминные (—NH2) и карбоксильные (—СООН) группы притягивают к себе молекулы воды, строго ориентируя их на поверхности моле­кулы. Окружающая белковые глобулы гидратная (водная) оболочка препятствует агрегации и осаж­дению, а следовательно, способствует устойчиво­сти растворов белка. В изоэлектрической точке белки обладают наименьшей способностью свя­зывать воду, происходит разрушение гидратной оболочки вокруг белковых молекул, поэтому они соединяются, образуя крупные агрегаты. Агрега­ция белковых молекул происходит и при их обе­звоживании с помощью некоторых органических растворителей, например, этилового спирта. Это приводит к выпадению белков в осадок. При из­менении pH среды макромолекула белка стано­вится заряженной, и его гидратационная способ­ность меняется.

При ограниченном набухании концентрирован­ные белковые растворы образуют сложные систе­мы, называемые студнями.

Студни не текучи, упруги, обладают пластичностью, определенной механической прочностью, способны сохра­нять свою форму. Глобуляр­ные белки могут полностью гидратироваться, растворяться в воде (например, белки молока), образуя растворы с невысокой кон­центрацией. Гидрофильные свойства белков, т. е. их способность набухать, образовывать студни, стабилизировать суспензии, эмульсии и пены, имеют большое значение в биологии и пищевой промышленности. Очень подвижным студнем, по­строенным в основном из молекул белка, является цитоплазма — сырая клейковина, выделенная из пшеничного теста; она содержит до 65 % воды. Различная гидрофильность клейковинных бел­ков — один из признаков, характеризующих ка­чество зерна пшеницы и получаемой из него муки (так называемые сильные и слабые пшеницы). Ги­дрофильность белков зерна и муки играет боль­шую роль при хранении и переработке зерна, в хлебопечении. Тесто, которое получают в хлебо­пекарном производстве, представляет собой набух­ший в воде белок, концентрированный студень, содержащий зерна крахмала.

Денатурация белков. При денатурации под вли­янием внешних факторов (температуры, механиче­ского воздействия, действия химических агентов и ряда других факторов) происходит изменение вторичной, третич­ной и четвертичной структур белковой макромолекулы, т. е. ее нативной простран­ственной структуры. Первич­ная структура, а следователь­но, и химический состав белка не меняются. Изменяются физические свой­ства: снижается растворимость, способность к ги­дратации, теряется биологическая активность. Меняется форма белковой макромолекулы, проис­ходит агрегирование. В то же время увеличивает­ся активность некоторых химических групп, об­легчается воздействие на белки протеолитических ферментов, а следовательно, он легче гидролизу­ется.

В пищевой технологии особое практическое значение имеет тепловая денатурация белков, степень которой зависит от температуры, продол­жительности нагрева и влажности. Это необходи­мо помнить при разработке режимов термообра­ботки пищевого сырья, полуфабрикатов, а иногда и готовых продуктов. Особую роль процессы те­пловой денатурации играют при бланшировании растительного сырья, сушке зерна, выпечке хлеба, получении макаронных изделий. Денатура­ция белков может вызываться и механическим воздействием (давлением, растиранием, встряхи­ванием, ультразвуком). Наконец, к денатурации белков приводит действие химических реагентов (кислот, щелочей, спирта, ацетона). Все эти при­емы широко используются в пищевой и биотех­нологии.

Читать еще:  Спят ли белки зимой в лесу

Пенообразование. Под процессом пенообразования понимают способность белков образовывать высококонцентрированные системы «жидкость — газ», называемые пенами. Устой­чивость пены, в которой бе­лок является пенообразовате­лем, зависит не только от его природы и от концентрации, но и от температуры. Белки в качестве пенообразо­вателей широко используются в кондитерской про­мышленности (пастила, зефир, суфле). Структуру пены имеет хлеб, а это влияет на его вкусовые ка­чества.

Молекулы белков под влиянием ряда факторов могут разрушаться или вступать во взаимодействие с другими веществами с образованием новых про­дуктов. Для пищевой промышленности можно вы­делить два важных процесса:

1) гидролиз белков под действием ферментов;

2) взаимодействие аминогрупп белков или амино­кислот с карбонильными группами восстанавли­вающих сахаров.

Под влиянием ферментов протеаз, катализиру­ющих гидролитическое расщепление белков, по­следние распадаются на более простые продукты (поли- и дипептиды) и в конечном итоге на ами­нокислоты. Скорость гидролиза белка зависит от его состава, молекулярной структуры, активности фермента и условий.

Гидролиз белков. Реакцию гидролиза с образо­ванием аминокислот в общем виде можно записать так:

Горение. Белки горят с образованием азота, углекислого газа и воды, а также некоторых дру­гих веществ. Горение сопровождается характер­ным запахом жженых перьев.

Цветные реакции на белки. Для качественного определения белка используют следующие реакции:

1) ксантопротеиновую, при которой происходит взаимодействие ароматических и гетероатомных циклов в молекуле белка с концентриро­ванной азотной кислотой, сопровождающееся появлением желтой окраски.

2) биуретовую, при которой происходит взаимо­действие слабощелочных растворов белков с раствором сульфата меди (II) с образованием комплексных соединений между ионами Сu 2+ и полипептидами. Реакция сопровождается по­явлением фиолетово-синей окраски.

Структура и свойства

1. G-белки — гетеротримеры, в которых б-субъединица непрочно связана с димером в-г.

2. Все известные б-субъединицы (мол. масса — 50кДа) гомологичны, и у большинства из них одинаковые (или очень сходные) b-субъединицы (мол. масса З5кДа) и г-субъединицы (мол. масса 8кДа).

З. б-субъединица определяет специфичность связывания G-белка с рецептором и эффектором, уникальна для каждого G-белка.

4. б-субъединица связывает и гидролизует ГТФ (ГТФ-аза).

5. б-субъединица содержит высоко консервативный домен связывания и гидролиза ГТФ (18 аминокислот из 350-395).

6. Выявлены участки связывания гуаниновых нуклеотидов и участки взаимодействия с рецепторами (С-конец) и вг-димерами (N-конец).

7. Выявлены участки АDР-рибозилирования (аргинин-202) при действии холерного токсина и коклюшного токсина.

Делись добром 😉

Похожие главы из других работ:

1.1 Структура и свойства воды

Вода может находиться в трех агрегатных состояниях — газообразном, жидком и твердом. В каждом из этих состояний структура воды неодинакова. В зависимости от состава находящихся в ней веществ вода приобретает новые свойства.

1. ПОПУЛЯЦИИ И ИХ СВОЙСТВА

В силу неоднородности условий вид никогда не бывает равномерно расселен по своему ареалу. В благоприятных местах возникают группировки особей, более тесно связанных друг с другом.

3. Процесс как объект анализа, сохраняющий независимые свойства системы и целостные свойства системы и окружающей среды

Любой процесс характеризуется действием. Действие определяется произведением энергии процесса на время процесса, т.е. связывает пространство и время. Выделяя в качестве объекта исследования процесс.

1.1.2 Структура и поверхностные свойства гидрофобинов

В семейство гидрофобинов входят небольшие секретируемые белки (100±25 аминокислотных остатков), содержащие типичную N-концевую последовательность сигнала секреции. Степень гомологии аминокислотных остатков между гидрофобинами невелика.

3. Свойства гена

Гены характеризуются определенными свойствами:специфичностью, целостностью и дискретностью, стабильностью и лабильностью, плейотропией, экспрессивностью и пенетрантностью.Специфичность гена заключается в том.

5. Фармакологические свойства

Лекарственным сырьем является трава котовника, которую заготавливают в период цветения, срезая на высоте 10 см. Сушат на воздухе, под навесом, на чердаках, в хорошо проветриваемых помещениях. Срок годности сырья 2 года.

Свойства мегамира

Первые астрономические знания были получены мыслителями Древнего Востока — Египта, Вавилонии, Индии, Китая. Астрономы древнего мира научились предсказывать наступление затмений, следили за движением планет. Эти астрономические знания.

2.2 Психические свойства

Психические свойства — не изначальная данность; они формируются и развиваются в процессе деятельности личности. Подобно тому, как организм не развивается сначала, а затем функционирует, а развивается, функционируя.

1.2 Физиологические свойства

Светящиеся бактерии, обитающие свободно в морской воде, относятся к сапрофитам: они питаются органическими веществами, растворенными в морской воде, разлагают остатки умерших животных и растений, часто поселяются па мертвой рыбе и кальмарах.

2.1 Свойства этилена

Этилен представляет собой бесцветный газ, обладающий слабым, едва ощутимым запахом. Он плохо растворим в воде (при 00 в 100г воды растворяется 25,6 мл этилена), горит светящимся пламенем, образует с воздухом взрывчатые смеси.

2.1 Структура сна

Сон — особое состояние сознания человека и животных, включающее в себя ряд стадий, закономерно повторяющихся в течение ночи. Появление этих стадий обусловлено активностью различных структур мозга. Изучение торможения показало.

Свойства белков

Аминокислотный состав, структура белковой молекулы определяют его свойства. Белки сочетают в себе основные и кислотные свойства, определяемые радикалами аминокислот: чем больше кислых аминокислот в белке.

Физические свойства

Особо следует отметить подвижность белковых молекул в электрическом поле, их оптическую активность, способность рассеивать свет (ввиду значительных размеров белковых частиц) и поглощать ультрафиолетовое излучение.

Биологические свойства

В первую очередь следует отметить биокаталитическую (ферментативную) активность белков. Благодаря особому строению молекулы или наличию активных групп многие белки обладают способностью каталитически ускорять ход химических реакций.

4.1 Хлорофиллы: состав, структура, биосинтез, оптические и химические свойства, значение

Впервые хлорофилл в кристаллическом виде был описан русским физиологом и ботаником И. П. Бородиным в 1883 г. В дальнейшем оказалось, что это не сам хлорофилл, а несколько видоизмененная его форма — этилхлорофиллид. Польские биохимики М.

Белки, их строение и функции

Повсюду, где мы встречаем жизнь,
мы находим, что она связана
с каким-либо белковым телом.

Ф.Энгельс

Цели. Расширить знания о белках как природных полимерах, о многообразии их функций во взаимосвязи со строением и свойствами; использовать опыты с белками для реализации межпредметных связей и для развития интереса учащихся.

План изучения

  • Роль белков в организме.
  • Состав, строение, свойства белков.
  • Функции белков.
  • Синтез белков.
  • Превращения белков в организме.

ХОД УРОКА

Роль белков в организме

Учитель биологии. Из органических веществ, входящих в живую клетку, важнейшую роль играют белки. На их долю приходится около 50% массы клетки. Благодаря белкам организм приобрел возможность двигаться, размножаться, расти, усваивать пищу, реагировать на внешние воздействия и т. д.
«Жизнь есть способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и жизнь, что приводит к разложению белка», – писал Энгельс в своих трудах.

Состав, строение, свойства белков

Учитель химии. Белки – это сложные высокомолекулярные природные соединения, построенные из -аминокислот. В состав белков входит 20 различных аминокислот, отсюда следует огромное многообразие белков при различных комбинациях аминокислот. Как из 33 букв алфавита мы можем составить бесконечное число слов, так из 20 аминокислот – бесконечное множество белков. В организме человека насчитывается до 100 000 белков.
Белки подразделяют на протеины (простые белки) и протеиды (сложные белки).
Число аминокислотных остатков, входящих в молекулы, различно: инсулин – 51, миоглобин – 140. Отсюда Mr белка от 10 000 до нескольких миллионов.
Историческая справка. Первая гипотеза о строении молекулы белка была предложена в 70-х годах XIX в. Это была уреидная теория строения белка. В 1903 г. немецкий ученый Э.Г.Фишер предложил пептидную теорию, которая стала ключом к тайне строения белка. Фишер предположил, что белки представляют собой полимеры из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью NH–CO. Идея о том, что белки – это полимерные образования, высказывалась еще в 1888 г. русским ученым А.Я.Данилевским. Эта теория получила подтверждение в последующих работах. Согласно полипептидной теории белки имеют определенную структуру.
(Демонстрация кинофрагмента «Первичная, вторичная, третичная структура белка».)
Многие белки состоят из нескольких полипептидных частиц, которые складываются в единый агрегат. Так, молекула гемоглобина (С738Н1166S2Fe4O208) состоит из четырех субъединиц. Отметим, что Mr белка яйца = 36 000, Mr белка мышц = 1 500 000.

Первичная структура белка – последовательность чередования аминокислотных остатков (все связи ковалентные, прочные) (рис. 1).

Ссылка на основную публикацию
Adblock
detector